WikiDer > AOAH

AOAH
AOAH
Идентификаторы
ПсевдонимыAOAH, ацилоксиацилгидролаза
Внешние идентификаторыOMIM: 102593 MGI: 1350928 ГомолоГен: 1238 Генные карты: AOAH
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение AOAH
Геномное расположение AOAH
Группа7п14.2Начинать36,512,941 бп[1]
Конец36,724,549 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AOAH 205639 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001177506
NM_001177507
NM_001637

NM_001281854
NM_012054

RefSeq (белок)

NP_001170977
NP_001170978
NP_001628

NP_001268783
NP_036184

Расположение (UCSC)Chr 7: 36.51 - 36.72 МбChr 13: 20.79 - 21.04 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Ацилоксиацилгидролаза, также известный как AOAH, это белок который у человека кодируется AOAH ген.

Функция

Ацилоксиацилгидролаза (AOAH) - это липаза, которая избирательно высвобождает вторичные (ацилоксиацил-связанные) жирные ацильные цепи из группы гексаациллипида A, обнаруженной во многих бактериальных липополисахариды (ЛПС, также называемые эндотоксинами). Полученный тетраацил LPS не является стимулирующим и может быть мощным ингибитором восприятия LPS через MD-2 - Toll-подобный рецептор 4 (TLR4).

2 субъединицы фермента, связанные с дисульфидной связью, кодируются одной мРНК. Меньшая субъединица является членом семейства сапозиноподобных (SAPLIP) белков, а большая субъединица, которая содержит серин активного центра, представляет собой липазу GDSL. О трехмерной структуре и каталитическом механизме фермента сообщили Gorelik et al.

AOAH продуцируется макрофагами (включая клетки Купфера и микроглию), дендритными клетками (особенно в толстой кишке), NK-клетками, клетками ILC1, нейтрофилами и клетками проксимальных канальцев почек. Отсутствие фермента у мышей, созданных методами генной инженерии, было связано с определенными фенотипами. Животные с дефицитом AOAH неспособны инактивировать даже небольшие количества LPS в большинстве тканей; ЛПС остается биологически активным и может переходить от клетки к клетке in vivo в течение многих недель. У мышей, подвергшихся воздействию LPS, развиваются поразительно высокие титры поликлональных антител, длительная гепатомегалия и врожденная иммунная «толерантность», которая дает им медленные и неадекватные ответы на бактериальную инфекцию. Отсутствие фермента повышает вероятность развития тяжелого повреждения легких и гибели мышей, если они заражены интратрахеальным LPS или грамотрицательными бактериями. Другие исследования показали, что AOAH снижает транслокацию стимулирующего LPS из желудочно-кишечной микробиоты в легкие, где он может вызывать толерантность в альвеолярных эпителиальных клетках; Исследования eQTL на людях связали дефицит AOAH как с повышенным риском колита, так и с защитой от астмы. Полиморфизм гена AOAH был связан с хроническим риносинуситом у 2 различных этнических групп.

AOAH была хорошо сохранена в ходе эволюции; аминокислотная последовательность человеческого фермента почти на 50% идентична аминокислотной последовательности AOAH, обнаруженной в Dictyostelium discoideum, со 100% идентичностью в консенсусных последовательностях липазы GDSL. Фермент был обнаружен у многих беспозвоночных и всех позвоночных, изученных на сегодняшний день, кроме рыб. Хотя у мышей есть много хорошо установленных механизмов ингибирования ЛПС, ни один из них не предотвратил долговременное сохранение стимулирующего ЛПС у животных, у которых отсутствует АОАГ.

Рекомендации

внешняя ссылка

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000136250 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021322 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.