WikiDer > Циклический ди-GMP

Cyclic di-GMP
Циклический ди-GMP
Cyclic-di-gmp.jpg
Имена
Другие имена
Циклический дигуанилат; 3 ', 5'-циклическая дигуаниловая кислота; ц-ди-GMP; 5GP-5GP
Идентификаторы
3D модель (JSmol)
ChemSpider
Характеристики
C20ЧАС24N10О14п2
Молярная масса690,09 г / моль
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверять (что проверитьY☒N ?)
Ссылки на инфобоксы

Циклический ди-GMP (также называемый циклический дигуанилат и с-ди-GMP) это второй посланник используется в преобразовании сигналов в самых разных бактерии.[1] Циклический ди-GMP, как известно, не используется археи, и наблюдалось только в эукариоты в Диктиостелиум.[2] Биологическая роль циклического ди-GMP была впервые обнаружена, когда он был идентифицирован как аллостерический активатор целлюлозосинтазы, обнаруженной в Gluconacetobacter xylinus чтобы произвести микробная целлюлоза.[3]

По структуре это цикл, состоящий всего из двух гуанин базы, связанные рибоза и фосфат.

У бактерий определенные сигналы передаются путем синтеза или разложения циклического ди-GMP. Циклический ди-GMP синтезируется белки с дигуанилатциклаза Мероприятия. Эти белки обычно имеют характерную GGDEF мотив, который относится к консервативной последовательности из пяти аминокислоты. На деградацию циклического ди-GMP влияют белки с фосфодиэстераза Мероприятия. Эти белки имеют аминокислотный мотив EAL или HD-GYP. Процессы, которые, как известно, регулируются циклическим ди-GMP, по крайней мере, у некоторых организмов, включают: биопленка формирование подвижность и вирулентность факторное производство.

Уровни циклического ди-GMP регулируются с помощью множества механизмов. Многие белки с GGDEF, EAL или HD-GYP домены встречаются с другими доменами, которые могут принимать сигналы, такие как PAS домены. Считается, что ферменты, которые разлагают или синтезируют циклический ди-GMP, локализованы в определенных областях клетки, где они влияют на приемники в ограниченном пространстве.[1] В Gluconacetobacter xylinus, c-ди-GMP стимулирует полимеризацию глюкозы в целлюлозу в качестве аллостерического активатора с высоким сродством фермента целлюлозосинтазы.[4] Некоторые ферменты дигуанилатциклазы аллостерически ингибируются циклическим ди-GMP.

Циклические уровни ди-GMP регулируют другие процессы с помощью ряда механизмов. В Gluconacetobacter xylinus целлюлозосинтаза аллостерически стимулируется циклическим ди-GMP, представляя механизм, с помощью которого циклический ди-GMP может регулировать активность целлюлозосинтазы. Было показано, что домен PilZ связывает циклический ди-GMP и, как полагают, участвует в циклической ди-GMP-зависимой регуляции, но механизм, с помощью которого он это делает, неизвестен. Недавние структурные исследования доменов PilZ двух видов бактерий показали, что домены PilZ резко изменяют конформацию при связывании с циклическим ди-GMP.[5][6] Это приводит к сильному выводу, что конформационные изменения в доменах PilZ позволяют регулировать активность целевых эффекторных белков (таких как целлюлозосинтаза) с помощью циклического ди-GMP. Рибопереключатели называется циклический рибопереключатель di-GMP-I и циклический рибопереключатель di-GMP-II регулируют экспрессию генов в ответ на концентрации циклического ди-GMP в различных бактериях, но не во всех бактериях, которые, как известно, используют циклический ди-GMP.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Тамайо Р., Пратт Дж. Т., Камилли А. (2007). «Роль циклического дигуанилата в регуляции бактериального патогенеза». Анну. Rev. Microbiol. 61: 131–48. Дои:10.1146 / annurev.micro.61.080706.093426. ЧВК 2776827. PMID 17480182.
  2. ^ Чен Ж., Шаап П. (2012). «Прокариотный мессенджер c-di-GMP запускает дифференцировку стеблевых клеток у Dictyostelium». Природа. 488: 680–683. Дои:10.1038 / природа11313. ЧВК 3939355. PMID 22864416.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  3. ^ П. Росс, Х. Вайнхаус; Ю. Алони, Д. Михаэли; П. Вайнбергер-Охана, Р. Майер; С. Браун, Э. де Врум; Г. А. ван дер Маре; Дж. Х. ван Бум и М. Бензиман (1987). «Регулирование синтеза целлюлозы в Acetobacter xylinum с помощью циклической дигуаниловой кислоты». Природа. 325 (6101): 279–81. Дои:10.1038 / 325279a0. PMID 18990795.
  4. ^ Регулирование синтеза целлюлозы в Acetobacter xylinum с помощью циклической дигуаниловой кислоты P. Ross Nature, 1987
  5. ^ Бенах, Дж; Сваминатан, СС; Tamayo, R; Хендельман, СК; Фолта-Стогнев, E; Рамос, Дж. Э .; Forouhar, F; Neely, H; Ситхараман, Дж (2007). «Структурная основа передачи сигнала циклического дигуанилата с помощью PilZ-доменов». Журнал EMBO. Европейская организация молекулярной биологии. 26 (24): 5153–5166. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601918. ЧВК 2140105. PMID 18034161.
  6. ^ Junsang K; Kyoung-Seok R; Хна К; Джэ-Сун С; Jie-Oh L; Чхеджун C; Byong-Seok C (23 апреля 2010 г.). «Структура PP4397 раскрывает молекулярную основу для различных способов связывания c-di-GMP белками домена Pilz». Журнал молекулярной биологии. 398 (1): 97–110. Дои:10.1016 / j.jmb.2010.03.007. PMID 20226196.