WikiDer > Белок Hfq

Hfq protein
Белок Hfq со связанной мРНК.

В Белок Hfq (также известен как Белок HF-I) закодированы hfq ген был открыт в 1968 году как кишечная палочка фактор хозяина, который был важен для репликации бактериофаг Qβ.[1] Теперь ясно, что Hfq представляет собой обильный бактериальный РНК-связывающий белок, который выполняет множество важных физиологических ролей, которые обычно опосредуются взаимодействием с Hfq-связывающая мРНК.

В Кишечная палочкаМутанты Hfq обнаруживают фенотипы, связанные с множественной стрессовой реакцией.[2] Теперь известно, что белок Hfq регулирует трансляцию двух основных стрессовых факторов. транскрипция факторов (σS (RpoS) и σE (RpoE)) в Энтеробактерии.[3][4][5] Он также регулирует мРНК в Холерный вибрион, конкретным примером является MicX мРНК.[6]В Сальмонелла тифимуриум, Hfq, как было показано, является важным фактором вирулентности, поскольку его делеция ослабляет способность S.typhimurium вторгаться эпителиальные клетки, секрет факторы вирулентности или выжить в культурных макрофаги.[7] В СальмонеллаМутанты с делецией Hfq также неподвижны и демонстрируют хроническую активацию сигма-опосредованного стрессового ответа оболочки.[8] А CLIP-Seq исследование Hfq в Сальмонелла выявил 640 сайтов связывания в Сальмонелла транскриптом. Большинство этих сайтов связывания было обнаружено в мРНК и мРНК.[9]В Photorhabdus luminescens, удаление hfq ген вызывает потерю производства вторичных метаболитов.[10]

Hfq опосредует свои плейотропные эффекты через несколько механизмов. Это взаимодействует с регуляторной мРНК и способствует их антисмысловой взаимодействие со своими целями. Он также действует независимо, модулируя распад мРНК (направляя транскрипты мРНК для деградации), а также действует как репрессор мРНК. перевод. Геномный SELEX был использован для демонстрации того, что РНК, связывающие Hfq, обогащены мотив последовательности 5'-AAYAAYAA-3 '.[11] Было также обнаружено, что Hfq действует на биогенез рибосом в Кишечная палочка, в частности, на субъединице 30S. Мутанты Hfq накапливают более высокие уровни незрелых малых субъединиц и снижают точность трансляции.[12] Эта функция бактериальной рибосомы может также объяснить плейотропный эффект, типичный для штаммов с делецией Hfq.[13]

Электронная микроскопия показывает, что, помимо ожидаемой локализации этого белка в цитоплазматических областях и в нуклеоиде, важная часть Hfq находится в непосредственной близости от мембраны.[14]

Кристаллографические структуры

К настоящему времени опубликовано шесть кристаллографических структур 4 различных белков Hfq; Кишечная палочка Hfq (PDB: 1HK9​), P. aeruginosa Hfq в слабосолевом состоянии (1U1S) И высокое солевое состояние (1U1T), Hfq от S. aureus со связанной РНК (1KQ2) И без (1KQ1), И белок Hfq (-подобный) из М. jannaschii (2QTX​).

Все шесть структур подтверждают гексамерную кольцевую форму белкового комплекса Hfq.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Август Дж. Т., Эоян Л., Де Фернандес М. Т. и др. (1970). «Фаг-специфические и хозяйские белки в репликации РНК бактериофага». Кормили. Proc. 29 (3): 1170–5. PMID 4315363.
  2. ^ Цуй Х.С., Леунг Х.С., Винклер М.Э. (июль 1994 г.). «Характеристика широко плейотропных фенотипов, вызванных мутацией вставки hfq в Escherichia coli K-12». Молекулярная микробиология. 13 (1): 35–49. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1994.tb00400.x. PMID 7984093.
  3. ^ Глушитель A, Fischer D, Hengge-Aronis R (май 1996 г.). «РНК-связывающий белок HF-I, известный как фактор-хозяин для репликации РНК фага Qbeta, необходим для трансляции rpoS в Escherichia coli». Гены и развитие. 10 (9): 1143–51. Дои:10.1101 / gad.10.9.1143. PMID 8654929.
  4. ^ Гисбер Э., Родиус В.А., Ахуджа Н, Виткин Э., Gross CA (март 2007 г.). «Hfq модулирует sigmaE-опосредованный стрессовый ответ оболочки и sigma32-опосредованный цитоплазматический стрессовый ответ у Escherichia coli». Журнал бактериологии. 189 (5): 1963–73. Дои:10.1128 / JB.01243-06. ЧВК 1855744. PMID 17158661.
  5. ^ Браун Л., Эллиот Т. (июль 1996 г.). «Для эффективной трансляции сигма-фактора RpoS в Salmonella typhimurium требуется фактор хозяина I, РНК-связывающий белок, кодируемый геном hfq». Журнал бактериологии. 178 (13): 3763–70. Дои:10.1128 / jb.178.13.3763-3770.1996. ЧВК 232634. PMID 8682778.
  6. ^ Дэвис Б.М., Уолдор МК (июль 2007 г.). «РНКаза E-зависимый процессинг стабилизирует MicX, мРНК холерного вибриона». Мол. Микробиол. 65 (2): 373–85. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2007.05796.x. ЧВК 1976385. PMID 17590231.
  7. ^ Ситтка А., Пфайфер В., Тедин К., Фогель Дж. (Январь 2007 г.). «Шаперон РНК Hfq необходим для вирулентности Salmonella typhimurium». Молекулярная микробиология. 63 (1): 193–217. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2006.05489.x. ЧВК 1810395. PMID 17163975.
  8. ^ Фигероа-Босси Н., Лемир С., Малориоль Д., Балбонтин Р., Касадесус Дж., Босси Л. (ноябрь 2006 г.). «Потеря Hfq активирует sigmaE-зависимую стрессовую реакцию оболочки у Salmonella enterica». Молекулярная микробиология. 62 (3): 838–52. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2006.05413.x. PMID 16999834.
  9. ^ Холмквист Э., Райт П.Р., Ли Л., Бишлер Т., Барквист Л., Рейнхардт Р., Бекофен Р., Фогель Дж. (2016). «Глобальные паттерны распознавания РНК посттранскрипционных регуляторов Hfq и CsrA, выявленные с помощью УФ-сшивания in vivo». EMBO J. 35 (9): 991–1011. Дои:10.15252 / embj.201593360. ЧВК 5207318. PMID 27044921.
  10. ^ Тобиас Нью-Джерси, Генрих А.К., Эресманн Х., Райт П.Р., Нойбахер Н., Бакофен Р., Боде HB (2016). «Симбиоз Photorhabdus-нематод зависит от HFQ-опосредованной регуляции вторичных метаболитов». Экологическая микробиология. 19 (1): 119–129. Дои:10.1111/1462-2920.13502. PMID 27555343. S2CID 6541706.
  11. ^ Лоренц С., Гезелл Т., Циммерманн Б., Шоберл Ю., Билусич И., Райкович Л., Вальдсих К., фон Хезелер А., Шредер Р. (2010). «Геномный SELEX для Hfq-связывающих РНК идентифицирует геномные аптамеры преимущественно в антисмысловых транскриптах». Нуклеиновые кислоты Res. 38 (11): 3794–808. Дои:10.1093 / nar / gkq032. ЧВК 2887942. PMID 20348540.
  12. ^ Андраде, Хосе М .; Сантос, Рикардо Ф. дос; Челышева Ирина; Игнатова Зоя; Аррайано, Сесилия М. (16.04.2018). «РНК-связывающий белок Hfq важен для биогенеза рибосом и влияет на точность трансляции». Журнал EMBO. 37 (11): e97631. Дои:10.15252 / embj.201797631. ISSN 0261-4189. ЧВК 5983149. PMID 29669858.
  13. ^ Шарма, Индра Мани; Корман, Артур; Вудсон, Сара А. (15.05.2018). «Шаперон Hfq способствует созреванию рибосомы». Журнал EMBO. 37 (11): e99616. Дои:10.15252 / embj.201899616. ISSN 0261-4189. ЧВК 5983180. PMID 29764978.
  14. ^ Diestra E, Cayrol B, Arluison V, Risco C (2009). Майер С (ред.). «Клеточная электронная микроскопия выявляет локализацию белка Hfq вблизи бактериальной мембраны». PLOS ONE. 4 (12): e8301. Bibcode:2009PLoSO ... 4.8301D. Дои:10.1371 / journal.pone.0008301. ЧВК 2789413. PMID 20011543.
11. Mol Cell. 2002 Янв; 9 (1): 23-30. Hfq: бактериальный Sm-подобный белок, который опосредует взаимодействие РНК-РНК. Meller T1, Franch T, Højrup P, Keene DR, Bächinger HP, Brennan RG, Valentin-Hansen P. 12. EMBO J. 2002 Jul 1; 21 (13 ): 3546-56.Структуры плейотропного регулятора трансляции Hfq и комплекса Hfq-РНК: бактериальный Sm-подобный белок. Шумахер МА1, Пирсон Р.Ф., Мёллер Т., Валентин-Хансен П., Бреннан Р.Г.

внешняя ссылка