WikiDer > Hemmung (Chemie)
EIN Hemmstoff oder Hemmstoff ist eine Substanz, die die Reaktionsgeschwindigkeit von a . erhöht chemische Reaktion stark verlangsamt.
Aufgrund der Anwesenheit eines Inhibitors in einer Reaktionsmischung wird die gehemmte Reaktion langsam ablaufen. In einigen Fällen kann die chemische Reaktion sogar vollständig zum Erliegen kommen. Bei der Diskussion von Inhibitoren kann unterschieden werden zwischen katalysiert und unkatalysierte Reaktionen.
Die Hemmung kann auf verschiedene Weise erfolgen:
- Der Initiator einer Reaktion wird vom Inhibitor abgefangen.
- Das aktive Zentrum einer Reaktion reagiert mit einem Inhibitor, zum Beispiel at radikale Reaktionen.
- Die Wirkung eines Katalysators wird durch den Inhibitor vorübergehend oder anderweitig aufgehoben.
Hemmung unkatalysierter Reaktionen
Diese Form der Hemmung ist selten. Diese Form findet sich bei Radikalreaktionen, bei denen der Initiator oder das aktive Radikalzentrum mit einem Inhibitor reagiert. Dieser Inhibitor kann auch ein Überschuss an Terminator sein, der dazu führt, dass die Reaktionen vorzeitig abbrechen. Inhibitoren von Radikalreaktionen sind Produkte, die relativ leicht ein stabiles Radikal bilden.
Hemmung katalysierter Reaktionen
sehen Hemmung von Enzymen für den Hauptartikel zu diesem Thema.Hemmung verursacht die aktives Zentrum des Katalysators ist für die Substrat. In den meisten Fällen ist die Hemmung von Katalysatoren irreversibel, zum Beispiel bei Autokatalysatoren, die vergiftet sei bei führen.
Hemmstoffe lassen sich in zwei Gruppen einteilen: reversibel und nicht reversible Inhibitoren. Bei der reversiblen Hemmung kann der ursprüngliche Zustand des Enzyms wiederhergestellt werden, wenn der Inhibitor entfernt wird, was zu einem Gleichgewichtszustand führt. Dies ist bei nicht reversibler Hemmung nicht der Fall. Eine nicht reversible Hemmung führt zu einer Inaktivierung des Enzyms, wenn alle Enzymmoleküle an einen Inhibitor gebunden sind.
Stark vereinfacht kann man sagen, dass ein Enzym und die Substrat binden nach induziertes Fit-Modell einen temporären Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. Das Substrat hat genau die richtige räumliche Form, um an das aktive Zentrum des Enzyms zu binden. In Wirklichkeit hat das Substrat eines Enzyms eine gute Affinität mit dem aktiven Zentrum. Bei der Adsorption am aktiven Zentrum wird die Proteinkette so in eine Form gebracht, dass eine biochemische Reaktion stattfindet. Biene biochemisch Reaktionen lassen sich zwei Arten der Hemmung unterscheiden:
- Reversible Wettbewerbshemmung. Ein reversibler kompetitiver Inhibitor bindet an das aktive Zentrum des Enzyms, wo das Substrat hätte reagieren sollen. Ein guter kompetitiver Inhibitor hat eine höhere Affinität zum aktiven Zentrum und verdrängt das Substrat vollständig. Ein weniger guter Inhibitor hat meist eine geringere Affinität zum aktiven Zentrum und kann durch einen Substratüberschuss relativ leicht vom aktiven Zentrum ferngehalten werden.
- Reversible nicht-kompetitive Hemmung. Ein reversibler nicht-kompetitiver Inhibitor reagiert mit dem Enzym oder bindet an einem anderen Ort als dem aktiven Zentrum. Dadurch wird das aktive Zentrum des Enzyms so verformt, dass das Substrat nicht mehr richtig binden kann. Das Enzym kann noch an das Substrat binden, übt jedoch keinen katalytischen Einfluss aus. Dies beeinflusst die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion.
- Irreversible Hemmung. Ein nicht reversibler Inhibitor wirkt ähnlich wie ein reversibler nicht kompetitiver Inhibitor, mit dem einzigen Unterschied, dass diese Hemmung irreversibel ist.
(a) Reaktion: Das Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. Die Reaktion findet statt und die Reaktionsprodukte werden gebildet. (b) Hemmung: Der Inhibitor bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor verhindert nun die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum.
(a) Reaktion: Das Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. Die Reaktion findet statt und die Reaktionsprodukte werden gebildet. (b) Hemmung: Der Inhibitor bindet an die Inhibitorstelle des Enzyms und verzerrt die Struktur des aktiven Zentrums. Das Substrat könnte noch mit dem Enzym binden, aber die Reaktion wird behindert.
