WikiDer > Polyphenoloxidase
Polyphenoloxidase oder Phenolase, etwas präziser Chloroplastik Polyphenoloxidase (PPO) (alte Bezeichnung: Catecholoxidase) ist der homolog von Tyrosinase bei Pflanzen. Polyphenoloxidase ist ein Tetramer mit vier Kupferatome pro Molekül und Bindungsstellen für zwei Aromastoffe und Sauerstoff[1].
Das Enzym katalysiert die Ö-Hydroxylierung von Monophenolen (Phenolmoleküle von denen die Benzolring eine einzige Hydroxyleinen Substituenten hat) in Ö-Diphenole (Phenolmoleküle mit zwei Hydroxylsubstituenten). Sie können die weitere Oxidation von . verhindern Ö-katalysiert Diphenole in Ö-chinone. Ebenfalls Katechol oxidiert werden kann.
Diese Reaktionen sind verantwortlich für die enzymatische Bräunung von Pflanzenteilen, die nach Beschädigung mit Sauerstoff in Kontakt kommen. Es können auch schwarze und rote Pigmente gebildet werden. Die gebildete Chinone sind giftig für Krankheitserreger Mikroorganismen.[2]
Polyphenoloxidase ist ein Morphein, ein Protein, das zwei oder mehr verschiedene Homo-Oligomere bilden kann. Diese Homo-Oligomere existieren als Monomer, Trimer, Tetramer, Octamer und Dodecamer[3][4].
Enzymatische Katalyse
Bei der Oxidation von Katechol in Gegenwart von Polyphenoloxidase als Katalysator wird zu Dihydroxybenzol in Benzochinon umgewandelt:
Enzymatische Katalyse von Catechol mit der homologen Tyrosinase:
Inhibitoren
Es gibt zwei Arten Hemmstoffe (Enzyminhibitoren) der Polyphenoloxidase. Eine, die den Sauerstoff an der Kupferstelle des Enzyms beeinflusst, und eine, die die phenolischen Gruppen beeinflusst. Tentoxin wurde auch in neueren Forschungen verwendet, um die Wirkung von Polyphenoloxidase in Sämlinge blockieren[5]. Tropolon ist ein Trauben-Polyphenoloxidase-Hemmer[6]. Ein weiterer Inhibitor dieses Enzyms ist Kaliummetabisulfit (K2so2Ö5)[7] Polyphenoloxidase in der Möhren der Banane wird stark gehemmt durch Dithiothreitol und Natriummetabisulfit.[8].
Kaliumdithionit (Kaliumhydrosulfit) ist auch ein Inhibitor der Polyphenoloxidase.
Quellen, Anmerkungen und/oder Verweise
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