WikiDer > S-нитрозилирование - Википедия

S-Nitrosylation - Wikipedia

S-нитрозилирование ковалентное присоединение группы оксида азота (-NO) к цистеин тиол в белке с образованием S-нитрозотиол (СНО). S-нитрозилирование играет разнообразную регуляторную роль в бактериях, дрожжах и растениях, а также во всех клетках млекопитающих.[1] Таким образом, он действует как фундаментальный механизм для сотовая сигнализация филогенез и составляет большую часть НЕТ биоактивности.

S-нитрозилирование точно нацелено,[2] обратимый,[3] пространственно-временные ограничения[4][5] и необходим для широкого спектра клеточных реакций,[6] включая прототипный пример ауторегуляции кровотока, опосредованной эритроцитами, который необходим для жизни позвоночных.[7] Хотя первоначально предполагалось, что в нем участвует несколько химических путей in vivo, накопленные данные свидетельствуют о том, что S-нитрозилирование зависит от ферментативной активности, что влечет за собой три класса ферментов (S-нитрозилазы), которые действуют совместно, конъюгируя NO с белками, по аналогии с убиквитинилирование.[8] S-Нитрозилирование было впервые описано Stamler et al. и предложен в качестве общего механизма контроля функции белка, включая примеры как активной, так и аллостерической регуляции белков эндогенными и экзогенными источниками NO.[9][10][11][12] Параллельно были описаны основанные на окислительно-восстановительном потенциале химические механизмы S-нитрозилирования в биологических системах.[13] Важные примеры белков, активность которых, как впоследствии было показано, регулируется S-нитрозилированием, включают глутаматный рецептор NMDA-типа в головном мозге.[14][15] Аберрантное S-нитрозилирование после стимуляции рецептора NMDA могло бы послужить прототипическим примером участия S-нитрозилирования в заболевании.[16] S-нитрозилирование аналогичным образом способствует физиологии и дисфункции сердца, дыхательных путей, скелетных мышц и иммунной системы, отражая широкий спектр функций в клетках и тканях.[17][18][19][20] По оценкам, ~ 70% протеома подвержено S-нитрозилированию, и большинство этих сайтов консервативны.[21] Таким образом, установлено, что S-нитрозилирование повсеместно встречается в биологии, и было продемонстрировано, что оно встречается во всех филогенетические царства[22][23] и был описан как прототипный механизм передачи сигналов на основе окислительно-восстановительного потенциала,[24] предполагается, что они возникли на исконной Земле.[25]

Обратное S-нитрозилирование - это денитрозилирование, в основном процесс, контролируемый ферментами. К настоящему времени описано множество ферментов, которые подразделяются на два основных класса, опосредующих денитрозилирование белка и SNO с низким молекулярным весом, соответственно. S-Нитрозоглутатионредуктаза (GSNOR) является представителем низкомолекулярного класса; это ускоряет разложение S-нитрозоглутатион (GSNO) и SNO-белки в равновесии с GSNO. Фермент хорошо сохраняется от бактерий к человеку.[26] Белки, связанные с тиоредоксином (Trx), включая Trx1 и 2 у млекопитающих, катализируют прямое денитрозилирование S-нитрозопротеинов.[27][28][29] (в дополнение к их роли в транснитрозилировании[30]). Аберрантное S-нитрозилирование (и денитрозилирование) связано с множеством заболеваний, включая болезни сердца,[31] рак и астма[32][33][34] а также неврологические расстройства, в том числе инсульт,[35] хронические дегенеративные заболевания (например, болезнь Паркинсона и Альцгеймера)[36][37][38][39] и боковой амиотрофический склероз (БАС).[40]

Рекомендации

  1. ^ Ананд П., Стамлер Ж.С. J. Mol. Med. (Берл). 90 (3): 233-244 (2012).
  2. ^ Sun JH, Xin CL, Eu JP, Stamler JS, Meissner G. Proc. Natl. Акад. Sci. США 98: 11158-11162 (2003).
  3. ^ Пэджетт CM, Уортон AR. Являюсь. J. Physiol. 269: 739-749 (1995)
  4. ^ Фанг М., Джеффри С.Р., Сава А., Е К., Ло Икс, Снайдер Ш. Нейрон 28: 183-193 (2000)
  5. ^ Ивакири Ю., Сато А., Чаттерджи С., Тоомре Д. К., Чалуни К. М., Фултон Д., Гросманн Р. Дж., Шах В. Х., Сесса В. К.. Proc. Natl. Акад. Sci. США 103: 19777-19782 (2006).
  6. ^ Хесс Д.Т., Мацумото А., Ким СО, Маршалл Х.Э., Стамлер Дж. С.. Nat. Преподобный Мол. Клетка. Биол. 6: 150-166 (2005).
  7. ^ Zhang R, Hess DT, Qian Z, Hausladen A, Fonseca F, Chaube R, Reynolds JR, Stamler JS. Proc. Natl. Акад. Sci. США 112: 6425-6430 (2015).
  8. ^ Сет Д., Хесс Д. Т., Хаусладен А., Вагн Л., Ван Ю., Стэмлер Дж. С.. Mol Cell; 69: 451-464 (2018).
  9. ^ Стэмлер Дж. С., Саймон Д. И., Осборн Дж. А., Маллинз М. Е., Яраки О., Мишель Т., Сингел Д. Д., Лоскальцо Дж. Proc Natl Acad Sci USA; 89: 444-448 (1992).
  10. ^ Lei SZ, Pan Z-H, Aggarwal SK, Chen H-SV, Hartman J, Sucher NJ, Lipton SA. Нейрон 8 (6): 1087-1099 (1992).
  11. ^ Стэмлер Дж. С., Саймон Д. И., Джараки О., Осборн Дж. А., Фрэнсис С., Маллинз М., Сингел Д., Лоскальцо Дж. Proc Natl Acad Sci USA; 89: 8087-8091 (1992)
  12. ^ Stamler JS, Simon DI, Osborne JA, Mullins M, Jaraki O, Michel T., Singel D, Loscalzo J. In: Moncada S, Marletta MA, Hibbs JB ed. Биология оксида азота. I Portland Press Proceed, стр 20-23 (1992)
  13. ^ Stamler JS, Singel DJ, Loscalzo J. Science 258: 1898-1902 (1992)
  14. ^ Lei SZ, Pan Z-H, Aggarwal SK, Chen H-SV, Hartman J, Sucher NJ, Lipton SA. Нейрон 8 (6): 1087-1099 (1992).
  15. ^ Lipton SA, Choi Y-B, Pan Z-H, Lei SZ, Chen H-SV, Sucher NJ, Singel DJ, Loscalzo J, Stamler JS. Nature 364 (6438): 626-632 (1993).
  16. ^ Накамура Т., Приходько О.А., Пири Э., Нагар С., Ахтар М.В., О К.К., МакКерчер С.Р., Амбасудхан Р., Окамото С., Липтон С.А., Neurobiol Dis; 84: 99-108 (2015)
  17. ^ Stamler JS, Sun Q, Hess DT. Ячейка 133: 33-5 (2008)
  18. ^ Foster MW, Hess DT, Stamler JS Trends Molec Med; 15: 391-404 (2009)
  19. ^ Martinez-Ruiz A. Redox Biol. 589: 3212-9 (2015).
  20. ^ Бев, А; Wu, C; Cui, C; Лю, Т; Джайн, MR; Хуанг, К; Ян, Л; Холодович, В; Ли, Х (14 апреля 2016 г.). «Идентификация новых сайтов S-нитрозирования в растворимой гуанилилциклазе, рецепторе оксида азота». Журнал протеомики. 138: 40–7. Дои:10.1016 / j.jprot.2016.02.009. ЧВК 5066868. PMID 26917471.
  21. ^ Stomberski C, Hess DT, Stamler JS. Сигнал антиокс-редокс. DOI: 10.1089 / ars.2017.7403. [Epub перед печатью] (2018)
  22. ^ Сет Д., Хаусладен А., Ван Й. Дж., Стамлер Дж. С.. Наука 336 (6080): 470-473 (2012).
  23. ^ Малик С.И., Хуссейн А., Юн Б.В., Споэль С.Х., Лоаке Г.Дж. Plant Sci. 181 (5): 540-544 (2011).
  24. ^ Stamler JS, Lamas S, Fang FC. Ячейка 106 (6): 675-683 (2001).
  25. ^ Дерахшан Б., Хао Г., Гросс СС. Кардиоваск. Res. 75 (2): 210-219 (2007).
  26. ^ Лю Л., Хаусладен А., Цзэн М., Ку Л., Хейтман Дж., Стэмлер Дж. С.. Nature 410 (6827): 490-4 (2001).
  27. ^ Стояновский Д.А., Тюрина Ю.Ю., Тюрин В.А., Ананд Д., Мандавиа Д.Н., Гиус Д., Иванова Дж., Питт Б., Биллиар Т.Р., Каган В.Е. Варенье. Chem. Soc. 127: 15815-23 (2005).
  28. ^ Sengupta R, Ryter SW, Zuckerbraun BS, Tzeng E, Billiar TR, Stoyanovsky DA. Биохимия. 46: 8472-83 (2007).
  29. ^ Бенхар М., Форрестер М.Т., Хесс Д.Т., Стамлер Дж. С.. Наука 320: 1050-4 (2008)
  30. ^ Ву, Чанггонг; Лю, Тонг; Ван, Ян; Ян, Линь; Цуй, Чуаньлун; Бёв, Энни; Ли, Хун (2018). «Обработка биотинового переключателя и масс-спектрометрический анализ S-нитрозированного тиоредоксина и его мишеней транснитрозии». Методы молекулярной биологии. 1747. Springer Нью-Йорк. С. 253–266. Дои:10.1007/978-1-4939-7695-9_20. ISBN 9781493976942. PMID 29600465.
  31. ^ Бев, А; Wu, C; Cui, C; Лю, Т; Джайн, MR; Хуанг, К; Ян, Л; Холодович, В; Ли, Х (14 апреля 2016 г.). «Идентификация новых сайтов S-нитрозирования в растворимой гуанилилциклазе, рецепторе оксида азота». Журнал протеомики. 138: 40–7. Дои:10.1016 / j.jprot.2016.02.009. ЧВК 5066868. PMID 26917471.
  32. ^ Аранда Э., Лопес-Педрера С., Де ла Хаба-Родригес-младший, Родригес-Ариса А. Карр. Мол. Med. 12 (1): 50-67 (2012).
  33. ^ Switzer CH, Glynn SA, Cheng RY, Ridnour LA, Green JE, Ambs S, Wink DA. Mol Cancer Res, сен; 10 (9): 1203-15 (2012).
  34. ^ 230. Фостер М.В., Хесс Д.Т., Стамлер Дж. С. Тренды Молек Мед; 15: 391-404 (2009)
  35. ^ Гу З., Каул М., Ян Б., Кридел С.Дж., Цуй Дж., Стронгин А., Смит Д.В., Лиддингтон Р.К., Липтон С.А. Наука 297 (5584): 1186-90 (2002).
  36. ^ Яо Д., Гу З., Накамура Т., Ши З.-Кью, Ма И, Гастон Б., Палмер Л.А., Рокенштейн Е.М., Чжан З., Маслиах Э., Уехара Т., Липтон С.А. Proc. Natl. Акад. Sci. США 101 (29): 10810-4 (2004).
  37. ^ Уэхара Т., Накамура Т., Яо Д., Ши З.-Кью, Гу З., Маслиах Е., Номура Ю., Липтон С.А. Nature 2441 (7092): 513-7 (2006).
  38. ^ Бенхар М., Форрестер М.Т., Стамлер Дж. С.. ACS Chem. Биол. 1 (6): 355-8 (2006).
  39. ^ Cho D-H, Nakamura T, Fang J, Cieplak P, Godzik A, Gu Z, Lipton SA. Наука 324 (5923): 102-5 (2009).
  40. ^ Шонхофф К.М., Мацуока М., Туммала Х., Джонсон М.А., Эстевес А.Г., Ву Р., Камаид А., Рикарт К.С., Хашимото Ю., Гастон Б., Макдональд Т.Л., Сюй З., Манник Дж. Б. Proc. Natl. Акад. Sci. США 103 (7): 2404-9 (2006).