WikiDer > Супервторичная структура - Википедия

Supersecondary structure - Wikipedia

А сверхвторичная структура компактный трехмерный структура белка нескольких смежных элементов вторичная структура это меньше, чем белковый домен или подразделение. Супервторичные структуры могут действовать как зарождения в процессе сворачивание белка.

Примеры

Супервторичные структуры спирали

Изображение шпильки спирали

Шпилька Helix

Спиральная шпилька, также известная как шпилька альфа-альфа, состоит из двух антипараллельных альфа спирали соединены петлей из двух и более остатков. Согласно своему названию, он напоминает шпильку для волос. Более длинная петля имеет большее количество возможных конформаций. Если короткие нити соединяют спирали, то отдельные спирали будут упаковываться вместе через свои гидрофобные остатки. Функция спиральной шпильки неизвестна; однако четырехспиральный пучок состоит из двух спиральных шпилек, которые имеют важные сайты связывания лиганда.[1]

Угол спирали

Угол спирали, также называемый альфа-альфа-углом, имеет две альфа-спирали, расположенные почти под прямым углом друг к другу, соединенные короткой «петлей». Эта петля состоит из гидрофобный остаток. Функция угла спирали неизвестна.[1]

Спираль-петля-спираль

Смотрите также: Базовая спираль-петля-спираль

Структура спираль-петля-спираль состоит из двух спиралей, соединенных «петлей». Они довольно распространены и обычно связывают лиганды. Например, кальций связывается с карбоксильными группами боковые цепи внутри области петли между спиралями.[1]

Спираль-поворот-спираль

Спираль-поворот-спираль мотив важен для связывания ДНК и поэтому присутствует во многих ДНК-связывающих белках.[1]

Бета-листовые сверхвторичные структуры

Изображение бета-шпильки

Бета шпилька

А бета шпилька это общий супервторичный мотив, состоящий из двух антипараллельных бета-нити соединены петлей. Структура напоминает шпильку и часто встречается в глобулярных белках.

Петля между бета-цепями может иметь от 2 до 16 остатков. Однако большинство петель содержат менее семи остатков.[2] Остатки в бета-шпильках с петлями из 2, 3 или 4 остатков имеют различную конформацию. Однако широкий спектр конформаций можно увидеть в более длинных петлях, которые иногда называют «случайными катушками». Бета-меандр состоит из последовательный антипараллельные бета-нити, связанные шпильками.[3]

Две остаточные петли называются бета-витками или обратными витками. Обратные повороты типа I и типа II встречаются наиболее часто, потому что они имеют меньше стерических препятствий, чем повороты типа I и типа II. Функция бета-шпилек неизвестна.[2]

Бета-угол

Бета-шпилька имеет две антипараллельные бета-нити, которые расположены под углом примерно 90 градусов друг к другу. Он образован бета-шпилькой, меняющей направление, при этом одна нить имеет глицин остаток, а другая нить, имеющая бета-выпуклость. Бета-уголки не имеют известной функции.[2]

Греческий ключевой мотив

А Греческий ключевой мотив имеет четыре особенности:

  1. Четыре последовательно соединенных бета-нити примыкают друг к другу, но не обязательно геометрически выровнены.
  2. Бета-лист является антипараллельным, и чередующиеся нити проходят в противоположных направлениях.
  3. Первая и последняя нить расположены рядом друг с другом и связаны водородными связями.
  4. Соединительные петли могут быть длинными и включать другие второстепенные конструкции.

Греческий ключевой мотив получил свое название потому, что структура похожа на узор, который можно увидеть на греческих урнах. Этот мотив не имеет известной функции.

Другой

β-листы (состоящий из нескольких связанных водородными связями отдельных β-нитей) иногда считается вторичной или сверхвторичной структурой.

Смешанные сверхвторичные структуры

Бета-альфа-бета мотивы

Мотив бета-альфа-бета состоит из двух бета-цепей, соединенных альфа-спиралью через соединительные петли. Бета-нити параллельны, и спираль также почти параллельна нитям. Эту структуру можно увидеть почти во всех белках с параллельными цепями. Петли, соединяющие бета-нити и альфа-спираль, могут различаться по длине и часто связывают лиганды.

Бета-альфа-бета-спирали могут быть как левыми, так и правыми. Если смотреть с N-концевой стороны бета-цепей, так что одна цепочка находится поверх другой, левосторонний бета-альфа-бета-мотив имеет альфа-спираль на левой стороне бета-цепей. Более распространенный правосторонний мотив будет иметь альфа-спираль на правой стороне плоскости, содержащей бета-нити.[4]

Две складки Россмана в лактатдегидрогеназе Cryptosporidium parvum со связанным NAD +.

Россман фолд

Россман фолд, названный в честь Майкл Россман, состоят из 3 бета-цепей и 2-х спиралей чередующимся образом: бета-цепь, спираль, бета-цепь, спираль, бета-цепь. Этот мотив имеет тенденцию изменять направление цепи в белке. Складки Россмана выполняют важную биологическую функцию в связывании нуклеотидов, таких как НАД, в большинстве дегидрогеназ.[4]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c d «Спиральные сверхвторичные структуры». biomedapps.curtin.edu.au. Получено 2020-01-31.
  2. ^ а б c «Бета-листовые сверхвторичные структуры». biomedapps.curtin.edu.au. Получено 2020-01-31.
  3. ^ Купер, Дж. (1995-01-26). «Супервторичная структура». Материалы курса VSNS-PPS. Получено 2020-03-14.
  4. ^ а б «Смешанные бета-нити и спиральные структуры». biomedapps.curtin.edu.au. Получено 2020-01-31.

дальнейшее чтение

  • Чанг Ю.С., Гельфанд Т.И., Кистер А.Е., Гельфанд И.М. (2007). «Новая классификация супервторичных структур сэндвич-подобных белков раскрывает строгие закономерности сборки цепей». Белки. 68 (4): 915–921. Дои:10.1002 / prot.21473. PMID 17557333.