WikiDer > ANGPTL3

ANGPTL3
ANGPTL3
Идентификаторы
ПсевдонимыANGPTL3, ANG-5, ANGPT5, ANL3, FHBL2, ангиопоэтин, подобный 3
Внешние идентификаторыOMIM: 604774 MGI: 1353627 ГомолоГен: 8499 Генные карты: ANGPTL3
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение ANGPTL3
Геномное расположение ANGPTL3
Группа1п31.3Начните62,597,520 бп[1]
Конец62,606,313 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ANGPTL3 219803 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_014495

NM_013913

RefSeq (белок)

NP_055310

NP_038941

Расположение (UCSC)Chr 1: 62,6 - 62,61 МбChr 4: 99.03 - 99.05 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Ангиопоэтин-подобный 3, также известный как ANGPTL3, это белок что у людей кодируется ANGPTL3 ген.[5][6]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом ангиопоэтин-подобное семейство секретируемых факторов. Он экспрессируется преимущественно в печени и имеет характерную структуру ангиопоэтинов, состоящую из сигнальный пептид, N-концевой спиральная катушка домен, а C-терминал фибриноген (FBN) -подобный домен. Было показано, что FBN-подобный домен в ангиопоэтин-подобном белке 3 связывает альфа-5 / бета-3 интегрины, и это связывание индуцировало эндотелиальный клеточная адгезия и миграция. Этот белок также может играть роль в регуляции ангиогенез.[5]

Angptl3 также действует как двойной ингибитор липопротеин липаза (LPL) и эндотелиальная липаза (EL),[7] тем самым повышая уровень триглицеридов плазмы, холестерина ЛПНП и холестерина ЛПВП у мышей и людей.[7]

ANGPTL3 ингибирует эндотелиальную липазу гидролиз HDL-фосфолипида (PL), тем самым увеличивая уровни HDL-PL.[нужна цитата] Циркулирующие частицы ЛПВП с высоким содержанием PL обладают высокой способностью к оттоку холестерина.[нужна цитата]

Angptl3 играет важную роль в обеспечении поглощения циркулирующих триглицеридов белой жировой тканью в состоянии сытости,[8] вероятно, через активацию Angptl8, гепатокином, индуцированным кормлением,[9][10] для подавления постпрандиальной активности ЛПЛ в сердечных и скелетных мышцах,[11] как предложено моделью ANGPTL3-4-8.[12]

Клиническое значение

У человека ANGPTL3 является определяющим фактором уровня ЛПВП и положительно коррелирует с холестерином ЛПВП в плазме.

У людей с вариантами генетической потери функции в одной копии ANGPTL3уровни ХС-ЛПНП в сыворотке снижаются. У пациентов с вариантами потери функции в обеих копиях ANGPTL3, низкий уровень ХС-ЛПНП, низкий ХС-ЛПВП и низкий уровень триглицеридов ("семейная комбинированная гиполипидемия").[13]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000132855 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028553 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б «Ген Entrez: ANGPTL3, подобный ангиопоэтину 3».
  6. ^ Конклин Д., Гилбертсон Д., Тафт Д. В., Маурер М. Ф., Уитмор Т. Е., Смит Д. Л. и др. (Декабрь 1999 г.). «Идентификация белка, родственного ангиопоэтину млекопитающих, специфически экспрессируемого в печени». Геномика. 62 (3): 477–82. Дои:10.1006 / geno.1999.6041. PMID 10644446. S2CID 16567474.
  7. ^ а б Тикка А., Яухиайнен М. (май 2016 г.). «Роль ANGPTL3 в контроле метаболизма липопротеинов». Эндокринный. 52 (2): 187–93. Дои:10.1007 / s12020-015-0838-9. ЧВК 4824806. PMID 26754661.
  8. ^ Ван И, МакНатт М.К., Банфи С., Левин М.Г., Холланд В.Л., Гусарова В. и др. (Сентябрь 2015 г.). «Печеночный ANGPTL3 регулирует энергетический гомеостаз жировой ткани». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 112 (37): 11630–5. Дои:10.1073 / pnas.1515374112. ЧВК 4577179. PMID 26305978.
  9. ^ Чжан Р. (август 2012 г.). «Липазин, новый питательно регулируемый обогащенный печенью фактор, который регулирует уровень триглицеридов в сыворотке». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 424 (4): 786–92. Дои:10.1016 / j.bbrc.2012.07.038. PMID 22809513.
  10. ^ Рен Джи, Ким Дж.Й., Смас К.М. (август 2012 г.). «Идентификация RIFL, нового гена-мишени инсулина, обогащенного адипоцитами, играющего роль в метаболизме липидов». Американский журнал физиологии. Эндокринология и метаболизм. 303 (3): E334-51. Дои:10.1152 / ajpendo.00084.2012. ЧВК 3423120. PMID 22569073.
  11. ^ Fu Z, Abou-Samra AB, Zhang R (декабрь 2015 г.). «Моноклональное антитело липазин / Angptl8 снижает уровень триглицеридов сыворотки мышей, включая повышенную активность сердечной липопротеинлипазы после приема пищи». Научные отчеты. 5: 18502. Дои:10.1038 / srep18502. ЧВК 4685196. PMID 26687026.
  12. ^ Чжан Р. (апрель 2016 г.). «Модель ANGPTL3-4-8, молекулярный механизм переноса триглицеридов». Открытая биология. 6 (4): 150272. Дои:10.1098 / рсоб.150272. ЧВК 4852456. PMID 27053679. Архивировано из оригинал на 2018-08-04. Получено 2016-04-15.
  13. ^ Musunuru K, Pirruccello JP, Do R, Peloso GM, Guiducci C, Sougnez C, et al. (Декабрь 2010 г.). «Секвенирование экзома, мутации ANGPTL3 и семейная комбинированная гиполипидемия». Медицинский журнал Новой Англии. 363 (23): 2220–7. Дои:10.1056 / NEJMoa1002926. ЧВК 3008575. PMID 20942659.

внешняя ссылка

дальнейшее чтение