WikiDer > CALM2

CALM2
Доступные конструкции
PDB	Поиск Human UniProt: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	2VAY, 1Y6W, 4JPZ, 3UCY, 1WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1YR5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2М55, 1CTR, 2I08, 2МГ5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2WEL, 3ДВК, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1К93, 4G27, 1CLL, 2КУГ, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1НКФ, 2JZI, 3UCT, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3БЯ, 4 квартал 57, 2КНЕ, 1YRU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1С26, 4DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4ОВН, 3J41, 2БКИ, 1СК6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2К61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC
Идентификаторы
Псевдонимы	CALM2, CAMII, PHKD, PHKD2, LQT15, caM, кальмодулин 2 (киназа фосфорилазы, дельта), кальмодулин 2, CAMC, CAM1, CAMIII, CAM3, CALM, CALML2
Внешние идентификаторы	OMIM: 114182 ГомолоГен: 134804 Генные карты: CALM2
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 19 (человек)
Конец	47,176,921 бп
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание ионов кальция; • GO: 0001948 связывание с белками; • активность ингибитора кальциевых каналов; • связывание протеинкиназы; • связывание тайтина; • активность активатора протеин-серин / треонинкиназы; • связывание ионного канала; • связывание ионов металлов; • активность активатора протеинфосфатазы; • связывание аденилатциклазы; • неупорядоченное доменное специфическое связывание; • Активность фактора обмена Ras-гуанил-нуклеотидов; • активность инозитол-1,4,5-трифосфат-3-киназы; • активность лиганд-зависимого ионного канала; • активность активатора аденилатциклазы; • специфическое связывание белкового домена; • активность регулятора синтазы оксида азота; • связывание с метаботропным рецептором глутамата 3 типа; • Связывание N-концевого домена миристоилирования; • связывание фосфатидилинозитол-3-киназы; • связывание с N-концом белка; • кальций-зависимое связывание с белками; • связывание синтазы оксида азота;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • цитозоль; • комплекс кальциевых каналов; • внеклеточная область; • микротрубочка веретена; • проекция нейрона; • цитоскелет; • ядро клетки; • центросома; • комплекс потенциалозависимых калиевых каналов; • внеклеточная экзосома; • полюс шпинделя; • конус роста; • клеточная мембрана; • шпиндель; • саркомер; • нуклеоплазма; • везикул; • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность; • каталитический комплекс; • центр организации микротрубочек; • мембрана синаптических везикул; • митохондриальные мембраны; • макромолекулярный комплекс; • миелин;
Биологический процесс	• сокращение мышц; • ответ на амфетамин; • положительная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы; • обнаружение иона кальция; • Сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон; • положительная регуляция активности фосфопротеинфосфатазы; • G2 / M переход митотического клеточного цикла; • регулирование активности высоковольтных кальциевых каналов; • положительное регулирование связывания ДНК; • развитие черной субстанции; • положительная регуляция дефосфорилирования белков; • метаболический процесс инозитолфосфата; • положительная регуляция активности синтазы оксида азота; • катаболический процесс гликогена; • положительная регуляция активности циклической нуклеотидной фосфодиэстеразы; • Путь передачи сигналов рецептора, сопряженного с G-белком; • регуляция цитокинеза; • регулирование сокращения сердечной мышцы путем регулирования высвобождения секвестрированного иона кальция; • регуляция сигнального пути, опосредованного родопсином; • ответ на кортикостерон; • отрицательная регуляция фосфорилирования пептидил-треонина; • активация активности аденилатциклазы; • регулирование пульса; • положительная регуляция активности рианодин-чувствительных каналов высвобождения кальция; • ответ на ион кальция; • регуляция активности рианодин-чувствительных каналов высвобождения кальция; • регуляция активности синтазы оксида азота; • дегрануляция тромбоцитов; • отрицательная регуляция активности рианодин-чувствительных каналов высвобождения кальция; • Каскад MAPK; • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-треонина; • положительная регуляция аутофосфорилирования белков; • регулирование сокращения сердечной мышцы; • регулирование клеточной коммуникации посредством электрического взаимодействия, участвующего в сердечной проводимости; • регулирование высвобождения секвестрированного иона кальция в цитозоль саркоплазматическим ретикулумом; • кальций-опосредованная передача сигналов; • трансмембранный перенос ионов; • Сигнальный путь Wnt, путь модуляции кальция; • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 положительная регуляция активности GTPase; • метилирование белков; • установление локализации белка на мембране; • установление локализации белка на митохондриальной мембране; • регуляция эндоцитоза синаптических везикул; • регуляция экзоцитоза синаптических везикул;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	805
	н / д
	ENSG00000143933
	н / д
	P0DP23; P0DP24
	н / д
	NM_001305624; NM_001305625; NM_001305626; NM_001743
	н / д
NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850;
	NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175; NP_008819; NP_001350598; NP_001350599; NP_008819; NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850; NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175
	н / д
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека

CALM2

Кальмодулин 2 это белок что у людей кодируется CALM2 ген.^[3]^[4]

Клиническое значение

Мутации в CALM2 связаны с сердечные аритмии.^[5]

Взаимодействия

CALM2 был показан взаимодействовать с AKAP9.^[6]^[7]

Смотрите также

кальмодулин

внешняя ссылка

Человек CALM2 расположение генома и CALM2 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

дальнейшее чтение

Чжан М., Юань Т. (1998). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Biochem. Cell Biol. 76 (2–3): 313–23. Дои:10.1139 / bcb-76-2-3-313. PMID 9923700.
Гусев Н.Б. (2001). «Некоторые свойства кальдесмона и кальпонина и участие этих белков в регуляции сокращения гладких мышц и формирования цитоскелета». Биохимия Моск. 66 (10): 1112–21. Дои:10.1023 / А: 1012480829618. PMID 11736632. S2CID 310781.
Бенаим Дж., Вильялобо А. (2002). «Фосфорилирование кальмодулина. Функциональные последствия» (PDF). Евро. J. Biochem. 269 (15): 3619–31. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.03038.x. PMID 12153558.
Коллер М., Шнайдер Б., Стрелер Е.Е. (1990). «Структурная организация гена кальмодулина CaMIII человека». Биохим. Биофиз. Acta. 1087 (2): 180–9. Дои:10.1016 / 0167-4781 (90) 90203-э. PMID 2223880.
Бодье Дж., Мочли-Розен Д., Ньютон А., Ли Ш., Кошланд Д. Е., Коул Р. Д. (1987). «Сравнение белка S100b с кальмодулином: взаимодействия с мелиттином и тау-белками, ассоциированными с микротрубочками, и ингибирование фосфорилирования тау-белков протеинкиназой С». Биохимия. 26 (10): 2886–93. Дои:10.1021 / bi00384a033. PMID 3111527.
Матоба Р., Окубо К., Хори Н., Фукусима А., Мацубара К. (1994). «Добавление информации о 5'-кодировании в 3'-направленную библиотеку кДНК улучшает анализ экспрессии генов». Ген. 146 (2): 199–207. Дои:10.1016/0378-1119(94)90293-3. PMID 8076819.
Сринивас С.К., Сринивас Р.В., Анантарамайя Г.М., Compans RW, Сегрест Дж.П. (1993). «Цитозольный домен гликопротеинов оболочки вируса иммунодефицита человека связывается с кальмодулином и ингибирует кальмодулин-регулируемые белки». J. Biol. Chem. 268 (30): 22895–9. PMID 8226798.
Миллер М.А., Мицнер Т.А., Клойд М.В., Роби В.Г., Монтеларо Р.К. (1993). «Идентификация кальмодулин-связывающего и ингибирующего пептидного домена в трансмембранном гликопротеине ВИЧ-1». AIDS Res. Гм. Ретровирусы. 9 (11): 1057–66. Дои:10.1089 / помощь.1993.9.1057. PMID 8312049.
Раддинг В., Пан ZQ, Хантер Э, Джонстон П., Уильямс Дж. П., Макдональд Дж. М. (1996). «Экспрессия гликопротеина оболочки ВИЧ-1 изменяет клеточный кальмодулин». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 218 (1): 192–7. Дои:10.1006 / bbrc.1996.0034. PMID 8573130.
Пан З., Рэддинг В., Чжоу Т., Хантер Е., Маунтц Дж., Макдональд Дж. М. (1996). «Роль кальмодулина в ВИЧ-потенцированном Fas-опосредованном апоптозе». Являюсь. Дж. Патол. 149 (3): 903–10. ЧВК 1865159. PMID 8780394.
Сасаки М., Учияма Дж., Исикава Х., Мацусита С., Кимура Г., Номото К., Кога Й. (1996). «Индукция апоптоза кальмодулин-зависимым повышением внутриклеточного Ca2 + в CD4 + клетках, экспрессирующих gp 160 ВИЧ». Вирусология. 224 (1): 18–24. Дои:10.1006 / viro.1996.0502. PMID 8862395.
Бригино Э., Харагути С., Куцониколис А., Чианциоло Дж. Дж., Оуэнс У., Хороший Р.А., День Н.К. (1997). «Интерлейкин 10 индуцируется рекомбинантным белком Nef ВИЧ-1 с участием кальций / кальмодулин-зависимого пути передачи сигнала фосфодиэстеразы». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 94 (7): 3178–82. Дои:10.1073 / пнас.94.7.3178. ЧВК 20342. PMID 9096366.
Минаками Р., Джиннаи Н., Сугияма Х (1997). «Фосфорилирование и связывание кальмодулина метаботропного рецептора глутамата подтипа 5 (mGluR5) являются антагонистическими in vitro». J. Biol. Chem. 272 (32): 20291–8. Дои:10.1074 / jbc.272.32.20291. PMID 9242710.
Мияваки А., Ллопис Дж., Хейм Р., Маккаффери Дж. М., Адамс Дж. А., Икура М., Цзянь Р. Я. (1997). «Флуоресцентные индикаторы Са2 + на основе зеленых флуоресцентных белков и кальмодулина». Природа. 388 (6645): 882–7. Дои:10.1038/42264. PMID 9278050. S2CID 13745050.
Мальвуазен Э., Уайлд Ф (1997). «Ингибирование слияния клеток, опосредованного гликопротеином оболочки ВИЧ-1, ВИЧ-2 и SIV кальмодулином». Вирус Res. 50 (2): 119–27. Дои:10.1016 / S0168-1702 (97) 00060-9. PMID 9282777.
Мартольо Б., Граф Р., Добберштейн Б. (1997). «Фрагменты сигнального пептида препролактина и p-gp160 ВИЧ-1 взаимодействуют с кальмодулином». EMBO J. 16 (22): 6636–45. Дои:10.1093 / emboj / 16.22.6636. ЧВК 1170268. PMID 9362478.
Исикава Х., Сасаки М, Нода С, Кога Й. (1998). «Индукция апоптоза путем связывания карбоксильного конца gp160 вируса иммунодефицита человека типа 1 с кальмодулином». Дж. Вирол. 72 (8): 6574–80. Дои:10.1128 / JVI.72.8.6574-6580.1998. ЧВК 109834. PMID 9658102.
Toutenhoofd SL, Foletti D, Wicki R, Rhyner JA, Garcia F, Tolon R, Strehler EE (1998). «Характеристика человеческого гена кальмодулина CALM2 и сравнение транскрипционной активности CALM1, CALM2 и CALM3». Клеточный кальций. 23 (5): 323–38. Дои:10.1016 / S0143-4160 (98) 90028-8. PMID 9681195.