WikiDer > ЦИНГ (биомолекулярная структура ЯМР)

CING (biomolecular NMR structure)
А Жанин Участок генерируется CING из цепи A, остатка аргинина номер 18 в легкой цепи динеина белка, (PDB Я БЫ 1г4о). Синяя область показывает вероятные комбинации углов для спиральных остатков, а желтые области отображают области, общие для нитевидных участков. Некоторый зеленый фон можно увидеть для остатков, которые находятся в других типах областей. Изображение было взято со страницы остатка здесь в NRG-CING [1] архив отчетов о валидации

В биомолекулярная структура, CING стоит за Cоммон яинтерфейс для NMR структура граммпроницаемость и известна структурой и ЯМР проверка достоверности данных.[2]

ЯМР-спектроскопия предоставляет разнообразные данные о строении раствора биомолекул. CING объединяет множество внешних программ и интернализованных алгоритмов, чтобы направить автора новой структуры или биохимика, интересующегося существующей структурой, к участкам молекулы, которые могут быть проблематичными по отношению к экспериментальным данным.

В исходный код открыт для публики в Код Google. Есть безопасный веб-интерфейс iCing доступны для новых данных.

Приложения

  • 9000+ отчетов о валидации существующих Банк данных белков структуры в NRG-CING.[1]
  • CING применяется к автоматическим прогнозам в CASD-ЯМР поэкспериментируйте с результатами, доступными на CASD-ЯМР.

Подтвержденные данные ЯМР

Программного обеспечения

Следующее программное обеспечение используется CING для внутренних или внешних целей:

Алгоритмы

  • Соленый мост [10]
  • Дисульфидный мостик [11]
  • Выброс [12]

Финансирование

Проект NRG-CING поддержан грантами Европейского сообщества 213010 (eNMR) и 261572 (WeNMR).

Рекомендации

  1. ^ а б Doreleijers, J. F .; Vranken, W. F .; Schulte, C .; Markley, J. L .; Ulrich, E. L .; Vriend, G .; Вуистер, Г. В. (2011). «NRG-CING: комплексные отчеты о проверке исправленных экспериментальных данных биомолекулярного ЯМР и координат в wwPDB». Исследования нуклеиновых кислот. 40 (Проблема с базой данных): D519 – D524. Дои:10.1093 / nar / gkr1134. ЧВК 3245154. PMID 22139937.
  2. ^ CING; интегрированный пакет программ проверки структуры на основе остатков, Юрген Ф. Дорелейерс, Алан В. Соуза да Силва, Эльмар Кригер, Сандер Б. Набуурс, Крис Спронк, Тим Стивенс, Вим Ф. Вранкен, Герт Вринд, Гертен В. Вуистер (будут представлены).
  3. ^ Лу и Олсон. 3DNA: универсальная интегрированная программная система для анализа, восстановления и визуализации трехмерных структур нуклеиновых кислот. Протоколы природы (2008) т. 3 (7) с. 1213--27
  4. ^ Коради и др. MOLMOL: программа для отображения и анализа макромолекулярных структур. J Mol Graph (1996), т. 14 с. 51-55.
  5. ^ Laskowski et al. AQUA и PROCHECK-NMR: программы для проверки качества белковых структур, решаемые методом ЯМР. J. Biomol ЯМР (1996), т. 8 (4) с. 477-486
  6. ^ Нил и др. Быстрый и точный расчет химических сдвигов белков 1H, 13C и 15N. J Biomol ЯМР (2003), т. 26 (3) с. 215-240
  7. ^ Шен и др. TALOS +: гибридный метод для прогнозирования торсионных углов белковой цепи по химическим сдвигам ЯМР. J. Biomol. ЯМР (2009), т. 44 (4) с. 213--23.
  8. ^ Hooft et al. Ошибки в белковых структурах. Природа (1996) т. 381 (6580) с. 272-272.
  9. ^ Doreleijers, J. F .; Nederveen, A.J .; Vranken, W .; Lin, J .; Bonvin, A. M. J. J .; Kaptein, R .; Markley, J. L .; Ульрих, Э. Л. (2005). «Базы данных DOCR и FRED BioMagResBank, содержащие преобразованные и отфильтрованные наборы экспериментальных ограничений и координат ЯМР из более чем 500 структур белка PDB». Журнал биомолекулярного ЯМР. 32 (1): 1–12. Дои:10.1007 / s10858-005-2195-0. PMID 16041478.
  10. ^ Кумар и Нусинов. Связь между геометрией ионных пар и электростатической силой в белках. Biophys.J. (2002) т. 83 с. 1595–1612
  11. ^ Домбковски и Криппен. Распознавание дисульфидов с оптимизированным потенциалом нарезания резьбы. Разработка и отбор протеинов (2000), т. 13 (10) с. 679-689
  12. ^ Росс. Критерий Пирса для исключения подозрительных экспериментальных данных. Журнал инженерных технологий (2003)

внешняя ссылка