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Phosducin-transducin Beta-Gamma-Komplex. Beta- und Gamma-Untereinheiten des G-Proteins sind blau bzw. rot.

G-Protein^[1] (Guaninnukleotid-bindende Proteine) oder G-Protein ist eine Familie Proteine an der Signalübertragung außerhalb der Zelle Veränderungen innerhalb der Zelle verursachen. G-Proteine ​​sind an der Signalübertragung vieler Hormone, Neurotransmitter und andere Signalmoleküle.

Das G-Protein besteht aus zwei Teilen, nämlich einem und einem βγ-Teil. Wenn das G-Protein inaktiv ist, bindet der α-Teil mit BIP. Der βγ-Teil wird dann an den α-Teil angehängt. Wenn das G-Protein aktiv ist, wird es mit GTP und die α- und βγ-Teile werden voneinander getrennt. Der α-Teil und/oder βγ-Teil kann dann mit einem Effektor reagieren. Das G-Protein interagiert mit dem G-Protein-gekoppelter Rezeptor (GPCR).

G-Protein-gekoppelte Rezeptoren sind Rezeptoren wer sind in der Zellmembran und kann Signale von der Außenseite der Membran empfangen und auf die Innenseite der Membran reagieren. Der Rezeptor im Inneren der Membran aktiviert ein G-Protein, das dann eine Kaskade anderer Reaktionen in Gang setzt, die an anderer Stelle in der Zelle eine Veränderung bewirken.

Regulieren Sie die G-Proteine Stoffwechsel-Enzyme, Ionenkanäle, Transportproteine und viele andere kritische Prozesse in der Zelle.

Die Familie wurde zuerst entdeckt von Alfred Gilman und Martin Rodbell, das die Stimulation der Zellen um . erhöht Adrenalin untersucht. Sie fanden heraus, dass wenn Adrenalin an einen Rezeptor bindet, der Rezeptor die Enzyme nicht direkt beeinflusst, sondern dass ein G-Protein stimuliert wird, das wiederum ein Enzym beeinflusst. Ein Beispiel dafür ist Adenylylcyclase, was zum zweiter Botezyklischer AMP produziert. Für diese Entdeckung gewannen sie den 1994 Nobelpreis für Physiologie oder Medizin.

G-Protein ist Teil der größeren Gruppe von Enzymen GTPase.

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