WikiDer > Triticeae glutens - Википедия

Triticeae glutens - Wikipedia
Пшеничная глютеновая мука

Глютен это хранилище семян белок в зрелых семенах пшеницы (и в семенах близкородственных видов). Это липкое вещество в мягкой пшенице, которое позволяет тесту подниматься и сохранять форму во время выпечки. Такие же или очень похожие белки также обнаруживаются в родственных травах в племя Triticeae. Семенной клейковины некоторых растений, не относящихся к Triticeae, обладают схожими свойствами, но ни один из них не может работать наравне с таксонами Triticeae, особенно Тритикум виды (мягкая пшеница, твердая пшеница и др.). Что отличает мягкую пшеницу от других семян трав, так это количество этих белков и уровень подкомпонентов, при этом мягкая пшеница имеет самое высокое содержание белка и сложную смесь белков, полученных из трех видов трав (Эгилопс спелтоидесный, Эгилопс тауший Strangulata, и Triticum monococcum).

Белки семян Triticeae делятся на четыре группы:[1]

Из этих белков последние два, проламин (в пшенице - глиадин) и глютелин (в пшенице - глютенин) образуют классически определенные глютен компоненты в пшенице.

Глютен Triticeae в первую очередь важен для развивающегося определения «безглютенового» в диетическом лечении для чувствительность к глютену которые предназначены для исключения патогенных белков из рациона восприимчивых людей (а именно глютеновая болезнь). Ядовитые мотивы, по-видимому, широко распространены в Triticeae, но не другие таксоны для большинства больных целиакией. Однако все четыре белка участвуют в аллергии на пшеницу, а белки не из пшеницы могут не участвовать в некоторых аллергия на глютенили при идиопатической чувствительности.

Проламины и глютелины

Белки эндосперма Triticeae, которые обычно богаты аргинином, пролином, глутамином и / или аспарагином.

  • Проламины
    • Тритикум (настоящая пшеница) - глиадины
    • Ордеум (пищевой ячмень) - ордеины (B-гордеин гомологичен LMW-глютенину)
    • Secale (пищевая рожь) - секалины
  • глютелины
    • Тритикум – глютенин
    • Ордеум - глютелин ячменя[2]
    • Secale - глютелин ржаной

Генетика проламинов и глютелинов

Из-за полезности пшеничного глютена генетические исследования в основном сосредоточены на пшенице. генетика. У пшеницы три геномы (AABBDD), и он может кодировать для многих разновидностей одного и того же белка, даже в подкатегориях глиадина, многие типы глиадина для каждого сорта, Икс = геном (хромосомы генома A, B или D (от 1 до 7)). Геномы A и B получены из дикой пшеницы emmers, которая, в свою очередь, является естественным дигеномным видом, содержащим Triticum monococcum- и Эгилопс спелтоидесный-подобный геном. Геном D происходит от существующих видов Aegilops tauschii strangulatum.[3]

  • Глютенины и глиадины на Хромосома 1
    • короткое плечо (хромосома 1)
      • ω-глиадин - (Гли-Икс1 - A равно нулю @ 84%, B (> 8 аллелей), D (> 4 аллелей))
      • глютенин, LMW - (Glu-Икс3 - A (> 5 аллелей), B (> 7 аллелей), D (> 2 аллелей))
      • гамма-глиадины, большинство - (Gli-Икс3), гомологичные белки существуют в ячмене.
      • β-глиадины, немного - варианты γ-глиадина, которые мигрируют с β-глиадинами?
    • длинная рука (хромосома 1)
      • глютенин, HMW (Glu-Икс1 - A (> 2 аллелей), B (> 8 аллелей), D (> 4 аллелей))
  • Глиадины на Хромосома 6 (Геномы A, B и D)
    • короткое плечо (≈30 кодирующих локусов по недетерминантным аллелям A, B, D)
      • α-глиадин - (Gli-Икс2)
      • β-глиадины, большинство - (Gli-Икс2) варианты α-глиадина с измененными изоэлектрическими точками.
      • γ-глиадины, немного - (Gli-Икс2) варианты α-глиадина, которые мигрируют с γ-глиадинами?

Генетические исследования показывают, что у пшеницы каждый тип белка может кодироваться несколькими локусами, и несколько разных аллелей для каждого локуса могут быть найдены в разных геномах, что позволяет использовать большое количество уникально кодируемых изоформ.

Биохимия проламинов и глютелинов Triticeae

Химическое поведение

  • Глиадины, пример проламины у Triticeae, разделены на основе электрофоретической подвижности и изоэлектрической фокусировки.
    • α- / β-глиадины - растворимы в низком процентном соотношении спирты.
    • γ-глиадины - предковая форма богатого цистеином глиадина только с внутрицепочечным дисульфидом
    • ω-глиадины - растворимы в большем процентном содержании спирта и кислоты ацетонитрил.
  • Сорт глютелины в Triticeae
    • Глютенин составляет 35-40% от пшеница (Triticum aestivum) белок.
    • Глютенин в пшеница образует длинные ковалантно связанные полимеры из двух повторяющихся субъединиц.
      • Высоко молекулярный вес (HMW) - без пролина (локус Glu-1)
      • Низкомолекулярный (LMW) - α-глиадиноподобный полипептид (локус Glu-3)
    • Ячмень (Ордеум) содержит два глютелина, растворимые при высоком pH, осаждающиеся при низком pH.
      • α-глютелин (основной компонент, HMW) - снижает на 1-3% отн. насыщенность сульфат аммония
      • β-глутелин (второстепенный компонент) - снижает на 18% отн. насыщенный сульфат аммония
    • Рожь (Секалин) имеет один глютелин
      • HMW - (эквивалент α-глютелина ячменя)
      • LMW - подвид сильвестр имеет (Glu-R3) глютенин-подобные (локусы Ssy1, Ssy2 и Ssy3)[4]

В качестве субстратов для ферментов

Тканевая трансглутаминаза
Модификация глютамина

Проламины и, в меньшей степени, глютелины являются отличными субстратами для дезамидирование особенно млекопитающими тканевые трансглутаминазы (tTG). Деамидирование - это процесс, в котором часть глутаминов (или аспарагина) R-CO-NH2 гидролизуется до R-CO-OH с образованием глутаминовой кислоты или аспарагиновой кислоты. В глиадине легко дезамидируются трипептиды -QQP-, -QVP-, -QLP-, -QYP- в контексте подходящих соседних пептидов.[5] Большинство белков имеют мало таких трансглутаминазных сайтов или вообще не имеют их; однако у альфа-глиадина есть 13 таких сайтов. Тканевая трансглутаминаза человека не только дезамидирует глиадин, но и сшивает себя с глиадином, что имеет иммунологические последствия. Глиадин также имеет небольшой пептид, который, по-видимому, изменяет распределение трансглутаминазы в кишечнике, но не сшивается, механизм его «врожденного» поведения не ясен. tTG также перекрестно связывает глиадин с другими белками через эти сайты, генерируя антипищевые ответы, ответы против собственных белков и самореактивные ответы на пищевые белки, которые приводят к вторичным аутоиммунитетам. Роль tTG во внеклеточном матриксе заключается в сшивании боковых цепей лизина белков, таких как коллаген к белкам, однако глютен, по-видимому, проникает в тонкий кишечник, вмешиваясь в этот процесс и приводя к ложному иммунному распознаванию матрикса и окружающих клеток как иностранный, приводя, в конечном итоге, к разрушению слизистой оболочки кишечника. Семена некоторых растений могут вызывать врожденные и клеточные реакции как защитную реакцию на чрезмерное потребление семян.

Протеолиз

Хотя проламины и глютелины являются отличными субстратами для дезамидазы и трансаминаз, часто повторяющиеся мотивы, особенно тракты полипролин / глутамин, часто являются плохими субстратами для желудочно-кишечные эндопротеазы, например, производимые в желудочно-кишечном тракте. Ярким примером является 33-мер α-2 глиадина. Другой устойчивой к перевариванию области является 25-мерный, содержащий врожденный пептид.[6] Альфа-глиадины, которые несут эти участки, особенно ядовиты для молодых крыс, когда их кормят в концентрациях выше 1%.[7] и добавление маннозидаза ингибиторы повышают чувствительность именно к альфа-глиадинам.[8] Эти свойства определенных альфа-глиадинов, по-видимому, эволюционировали, чтобы предотвратить долгосрочное или целенаправленное потребление определенных видов пшеничных трав определенными видами. Это одно из иронических свойств пшеницы, поскольку основным преимуществом пшеницы является количество белка в пшенице, однако часть этого количества попадает в кишечную флору (или иммунную систему хозяина), поскольку не может быть расщеплена. Одним из предлагаемых способов решения этой проблемы являются новые ферменты, которые специально помогают расщеплять проламины в желудке. Это может предотвратить начало заболевания, связанного с пшеницей, у восприимчивых людей, но такой скрининг в настоящее время не эффективен, и после достижения клинического состояния большинство людей становятся настолько чувствительными к глиадинам пшеницы, что, по сути, потребуется полное переваривание в желудке.

Иммунохимия глютена Triticeae

В иммунохимия Triticeae важен при некоторых аутоиммунных заболеваниях (см. раздел о болезнях человека), и чувствительность к глютену и аллергия на глютен в целом. Его можно подразделить на врожденные реакции (прямая стимуляция иммунной системы), проявления, опосредованные классом II (HLA DQ), Опосредованная классом I стимуляция клеток-киллеров и распознавание антител. Опосредованная DQ-ограниченным классом II презентация глиадина Т-хелперным лимфоцитам, по-видимому, является основным процессом, участвующим в глютеновая болезнь.

Глютен Triticeae и промышленность

Глютен - неотъемлемая часть современной пищевой промышленности. Производство пшеницы восходит к Неолит период, когда люди обрабатывают ягоды (или кукурузу) зерновых только вручную. На ранней стадии выращивания пшеницу отбирали по ее урожайности и способности выращивать в различных климатических условиях, что привело к появлению первых сортов. Эта индустрия распространилась на многие районы Западной Евразии во время неолитизации, вынеся более примитивные сорта. Эти зерна можно было использовать для супов (speltiods) или утомительно измельчать в простую муку и выпечку. На втором этапе была произведена пшеница Эммер, которая была аллоквадраплоидным видом и содержала больше глютена, что сделало процесс выпечки более эффективным. Это также распространилось во время неолитизации, но в некоторых местах таких сортов было меньшинство. Один вариант Эммер пшеница называется твердый пшеница и является источником манная крупа мука, используемая для изготовления макаронных изделий и других пищевых паст. Сопоставимые сорта встречаются по всей Евразии. Наконец, пшеница emmers была объединена с козьей травой (Aegilops tauschii) с образованием аллогексаплоидной мягкой пшеницы, которая имеет мягкую тонкую текстуру после выращивания и варки. Промышленные свойства этой пшеницы основаны на ее глютене, глютене с высокой эластичностью, высокой термостойкости других глютенов или в том, что при нагревании они изменяются с образованием более прочных полимеров.

Сравнение пшеничного глютена с кукурузой (Зеа) глютен

Кукуруза готовится путем кипячения в воде со щелочью и последующего измельчения, в результате чего получается очищенный от кожи материал, называемый никстамализованный маса. Масу можно использовать для лепешек, тамале, чипсов и других продуктов, но ее нужно использовать быстро, потому что ее глютен быстро меняется и связывание быстро уменьшается. Маса плохо хранится, и в нее добавляют химикаты, чтобы улучшить сохранность за счет качества. В отличие от пшеницы, глютен имеет больше адгезионных свойств, которые изменяются при приготовлении разными способами. Глютенины, например, растягиваются, но также могут фиксировать свою форму при высоких температурах, в результате чего хлеб сохраняет свой характерный рост.

Важные композиты Triticeae

Когда мука сочетается с водой и дрожжи то тесто может подниматься и впоследствии фиксироваться теплом, в результате чего получается твёрдая внешняя оболочка с мягкой приятной внутренней частью. Это делает хлеб удобным как для транспортировки, так и сохраняет хлеб в течение нескольких дней (в сухих условиях). Ячмень можно кратковременно проращивать и жарить, в результате чего солод можно измельчать для еды или в сочетании с хлебными дрожжами (в настоящее время это разновидность пивоваров) для получения пиво и дистиллированный духи Такие как виски, водка и закваска солод. Добавление слабой кислоты в ржаную муку активирует ее для выпечки хлеба (хлеб на закваске используется в северной Европе).

Азиатские клецки

Добавление яйцо к T. durum манная крупа муку можно использовать для приготовления макарон или без яиц - вариант макаронных изделий, используемый для приготовления китайских пельменей. В пшеничную или манную муку можно добавлять другие ингредиенты, такие как рыба, мясо или молоко, для создания пищевых паст. Пшеница может быть переработана в муку очень тонкого помола и просеяна, либо глютен может быть извлечен и переведен в другие продукты. Хотя многие глютены из семян и пищевые камеди в сочетании с пищевым крахмалом приближаются к созданию очищенных продуктов из пшеничной муки и муки твердых сортов, ни одно сочетание еще не приблизилось к качеству этой муки по сопоставимой цене.

Солодовый ячмень

Солод

Некоторые сорта тритицеи, такие как ячмень, имеют относительно низкое содержание белка. Это делает их более приемлемыми для пивоварение без потери питательных веществ в почве. Белки, запасающие семена в семенах травы (т. Е. Глютен в пшенице), предназначены для того, чтобы помочь растению расти в раннем возрасте, и среди белков семян есть ферменты это преобразовать крахмал к сахару.

Пиво

Эти белки активируются во время прорастания, и крахмал вокруг эндосперм конвертируется в сахара. Позже проламины расщепляются, чтобы обеспечить молодые семена источником азота и энергии, что дает проросткам Triticeae большой импульс в молодости.

Однажды крахмал конвертируется в сахар легко ферментируется Saccharomyces cerevisiae. Однако сначала следует остановить процесс прорастания. Для этого частично проросшие зерна помещают в печь для запекания и обжаривают до тех пор, пока ростки не стерилизуются и не сушатся. Этот процесс прорастания и сушки называется солод. Затем обжаренные ростки измельчают, регидратируют и ферментируют. Это дает сырой пиво.

Дезамидирование глютена

Потенциал дезамидирования пшеницы обсуждался выше. Клейковины производятся в производстве пшеничного крахмала. Однако с глютеном труднее обращаться после удаления крахмала и других белков, например, растворимые в спирте глютены нельзя смешивать с молочными продуктами, поскольку спирт денатурирует и осаждает молочные белки. Поэтому глютен часто модифицируют для коммерческого использования дезамидирование обработкой кислотой при высоких температурах или ферментативной обработкой дезамидазой или трансглутаминазами. Повышенный заряд увеличивает гидрофильность глиадинов, заставляя их растягиваться в растворе. Деамидирования 20% боковых цепей глутамина до глутамата достаточно для получения растворимого продукта. Это делает глютен достаточно растворимым без спирта для смешивания с другими продуктами, такими как молоко.

Triticeae и болезни человека

Люди, страдающие чувствительной к глютену энтеропатией / глютеновой болезнью, имеют неблагоприятную реакцию на глютен, содержащийся в сортах Triticeae, при употреблении в пищу.[9] Помимо мягкой пшеницы, рожь и ячмень (содержащие аналогичный глютен), как известно, вызывают симптомы у больных целиакией. От 2 до 10% людей, чувствительных к глютену, также чувствительны к овес, но неясно, насколько это связано с заражением семян тритицеи овса или аллергический ответы (против нетерпимости). Следовательно, при широком применении обозначение не содержит глютен применяется к продуктам питания, содержащим запасные белки семян, полученные из Triticeae.

Рекомендации

  1. ^ Именно липкие, похожие на клей свойства глютена из этого таксона наиболее полезны в пищевой промышленности. Запасные белки травы - клейковины.
  2. ^ П. Р. Шури, Дж. М. Хилл, Х.М. Пратт, М. Леггатт и Б.Дж.Мифлин (1978). «Оценка методов экстракции ордеина и глютелина из семян ячменя и сравнение белкового состава Bomi и RisØ 1508». J. Exp. Бот. 29 (3): 677–692. Дои:10.1093 / jxb / 29.3.677.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  3. ^ Бромилов, S; Gethings, Луизиана; Бакли, М; Бромли, М; Шури, PR; Langridge, JI; Clare Mills, EN (23 июня 2017 г.). «Кураторская база данных последовательностей белков глютена для поддержки разработки протеомных методов определения глютена в безглютеновых продуктах». Журнал протеомики. 163: 67–75. Дои:10.1016 / j.jprot.2017.03.026. ЧВК 5479479. PMID 28385663.
  4. ^ Шан Х, Вэй Й, Лонг Х, Янь З., Чжэн И (2005). «Идентификация LMW глютенин-подобных генов от хозяина Secale sylvestre». Генетика. 41 (12): 1656–64. PMID 16396452.
  5. ^ Маццео М., Де Джулио Б., Сенгер С., Росси М., Малорни А., Сицилиано Р. (2003). «Идентификация сайтов дезамидирования, опосредованного трансглутаминазой, в рекомбинантном альфа-глиадине с помощью передовых масс-спектрометрических методик». Белковая наука. 12 (11): 2434–42. Дои:10.1110 / пс. 03185903. ЧВК 2366954. PMID 14573857.
  6. ^ Мамоне Дж., Ферранти П., Росси М. и др. (2007). «Идентификация пептида из альфа-глиадина, устойчивого к пищеварительным ферментам: последствия для целиакии». Журнал хроматографии B. 855 (2): 236–41. Дои:10.1016 / j.jchromb.2007.05.009. PMID 17544966.
  7. ^ Stĕpánková R, Tlaskalová-Hogenová H, Fric P, Trebichavský I (1989). «Энтеропатия, вызванная у молодых крыс кормлением глиадином - сходство с глютеновой болезнью». Folia Biol. (Прага). 35 (1): 19–26. PMID 2653886.
  8. ^ Кёттген Э, Бейсвенгер М, Джеймс Л.Ф., Бауэр С (1988). «In vivo индукция опосредованного глиадином повреждения энтероцитов у крыс ингибитором маннозидазы сваинсонином: возможная животная модель целиакии». Гастроэнтерология. 95 (1): 100–6. Дои:10.1016 / 0016-5085 (88) 90296-х. PMID 3131176.
  9. ^ Ди Сабатино A, Corazza GR (апрель 2009 г.). "Глютеновая болезнь". Ланцет. 373 (9673): 1480–93. Дои:10.1016 / S0140-6736 (09) 60254-3. PMID 19394538.