WikiDer > АПОБЕК

APOBEC
Пример члена семейства APOBEC, APOBEC-2. Цитидиндезаминаза из Homo sapiens.[1]
APOBEC-подобный N-концевой домен
Идентификаторы
СимволAPOBEC_N
PfamPF08210
ИнтерПроIPR013158
APOBEC-подобный C-концевой домен
Идентификаторы
СимволAPOBEC_C
PfamPF05240
ИнтерПроIPR007904

АПОБЕК («Фермент редактирования мРНК аполипопротеина B, каталитический полипептидоподобный») представляет собой семейство эволюционно консервативных цитидин дезаминазы.

Механизм создания разнообразия белков: мРНК редактирование. Члены этой семьи Редактирование C-to-U ферменты. В N-концевой домен APOBEC-подобных белков является каталитическим доменом, в то время как C-терминал домен - это псевдокаталитический домен. Более конкретно, каталитический домен зависит от цинка. цитидин дезаминаза домен и необходим для дезаминирования цитидина. Редактирование РНК с помощью APOBEC-1 требует гомодимеризации, и этот комплекс взаимодействует с РНК-связывающими белками с образованием Editosome.[2]

У людей / млекопитающих они помогают защитить от вирусных инфекций.[3]Эти ферменты при неправильной регуляции являются основным источником мутаций при многих типах рака.[3]

В обзоре 2013 года обсуждались структурные и биофизические аспекты ферментов семейства APOBEC3.[4] Многие особенности белка APOBEC описаны в широко изученных APOBEC3G's страница.

Члены семьи

Человеческие гены, кодирующие членов семейства белков APOBEC, включают:

Рекомендации

  1. ^ PDB: 2NYT​; Prochnow, C .; Bransteitter, R .; Klein, M.G .; Goodman, M.F .; Чен, X.S .; функциональные последствия для дезаминазы AID. (2007). «Кристаллическая структура APOBEC-2». Природа. 445 (7126): 447–451. Дои:10.1038 / природа05492. PMID 17187054.; визуализировано с использованием PyMOL.
  2. ^ Ведекинд JE, Dance GS, Соуден MP, Smith HC (апрель 2003 г.). «Редактирование матричной РНК у млекопитающих: новые члены семьи APOBEC ищут роли в семейном бизнесе». Тенденции Genet. 19 (4): 207–16. Дои:10.1016 / S0168-9525 (03) 00054-4. PMID 12683974.
  3. ^ а б "Неожиданный механизм связывания ДНК предлагает способы блокировать активность ферментов при раке". Декабрь 2016 г. На основе («Структурная основа для целенаправленного дезаминирования цитозина и мутагенеза ДНК с помощью APOBEC3A и APOBEC3B») онлайн в журнале Nature Structural and Molecular Biology.
  4. ^ Джагува Васудеван, AA; Smits SH; Höppner A; Häussinger D; Koenig BW; Мюнк К. (июнь 2013 г.). «Структурные особенности противовирусных ДНК цитидин дезаминаз» (PDF). Биол. Chem. 394 (11): 1357–1370. Дои:10.1515 / hsz-2013-0165. PMID 23787464.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR013158