WikiDer > Транслоказа

Translocase

Транслоказа это общий термин для белок что помогает переместить другой молекула, обычно через клеточную мембрану. Эти ферменты катализируют движение ионов или молекул через мембраны или их разделение внутри мембран. Реакция обозначается как переход от «стороны 1» к «стороне 2», поскольку ранее использовавшиеся обозначения «in» и «out» могут быть неоднозначными.[1] Транслоказы являются наиболее распространенными система секреции в Грамм положительный бактерии.

Это также исторический термин для белка, который сейчас называется коэффициент удлинения G, из-за его функции в перемещении переносить РНК (тРНК) и информационная РНК (мРНК) через рибосома.

История

Классификация ферментов и номенклатурный список были впервые утверждены Международный союз биохимии в 1961 году. Было выделено шесть классов ферментов в зависимости от типа катализируемой химической реакции, включая оксидоредуктазы (EC 1), трансферазы (EC 2), гидролазы (EC 3), лиасы (EC 4), изомеразы (EC 5) и лигазы (EC 6). Однако стало очевидно, что ни один из них не может описать важную группу ферментов, которые катализируют движение ионов или молекул через мембраны или их разделение внутри мембран. Некоторые из них связаны с гидролизом АТФ и ранее были классифицированы как АТФазы (EC 3.6.3.-), хотя гидролитическая реакция не является их основной функцией. В августе 2018 года Международный союз биохимии и молекулярной биологии классифицировал эти ферменты в новый класс ферментов (EC) транслоказ (EC 7).[2]

Ферментный механизм

Большинство транслоказ катализируют следующие реакции:

AX + Bсторона 1|| = A + X + || Bсторона 2[3]

Ярким примером фермента, который следует этой схеме, является H + -транспортная двухсекторная АТФаза:

АТФ + Н2O + 4 H+сторона 1 = АДФ + фосфат + 4 Н+сторона 2

A) Транслоказа АТФ-АДФ: белок, ответственный за обмен 1: 1 внутримитохондриального АТФ на АДФ, продуцируемый в цитоплазме. Б) Фосфаттранслоказа: транспорт H2PO4- вместе с протоном производится симпортом H2PO4- / H +

Эта АТФаза выполняет дефосфорилирование АТФ в АДФ, пока он транспортирует H+ на другую сторону мембраны.[4]Однако другие ферменты, которые также попадают в эту категорию, не следуют той же схеме реакции. Это случай аскорбат ферриредуктаза:

аскорбатсторона 1 + Fe (III)сторона 2 = монодегидроаскорбатсторона 1 + Fe (II)сторона 2

В котором фермент переносит электрон только при катализе оксидоредуктазной реакции между молекулой и неорганическим катионом, расположенным по разные стороны мембраны.[5]

Функции и биологическое значение

Базовая функция, как уже было сказано (см .: Translocase § Определение), заключается в том, чтобы «катализировать движение ионов или молекул через мембраны или их разделение внутри мембран». Эта форма мембранный транспорт классифицируется под активный мембранный транспорт, энергозатратный процесс перекачки молекул и ионов через мембраны против градиента концентрации.[6]

Биологическое значение транслоказов в первую очередь зависит от их критической функции, так как они обеспечивают движение через клеточную мембрану во многих существенных клеточных процессах, таких как:

  • Импорт белка в митохондрии
ТОМ: Транслоказа наружной мембраны. Субъединица рецептора импорта митохондрий TOM20.

Сотни белков, кодируемых ядром, необходимы для митохондриального метаболизма, роста, деления и разделения дочерних клеток, и все эти белки должны быть импортированы в органеллы.[8] Транслоказа наружной мембраны (TOM) и транслоказа внутренней мембраны (TIM) опосредуют импорт белков в митохондрии. Транслоказа внешней мембраны (TOM) сортирует белки с помощью нескольких механизмов либо непосредственно на внешнюю мембрану, в межмембранное пространство, либо через транслоказу внутренней мембраны (TIM). Затем, как правило, механизм TIM23 опосредует транслокацию белка в матрицу, а механизм TIM22 обеспечивает встраивание во внутреннюю мембрану.[9]

  • Импорт жирных кислот в митохондрии (Carnitine Shuttle System)

    Карнитин-ацилкарнитин транслоказа (CACT) катализирует как однонаправленный транспорт карнитина, так и обмен карнитин / ацилкарнитин во внутренней митохондриальной мембране, позволяя импортировать длинноцепочечные жирные кислоты в митохондрии, где они окисляются β-окисление путь.[10] Митохондриальная мембрана непроницаема для длинноцепочечных жирных кислот, поэтому такая транслокация необходима.[11]

Классификация

Подклассы ферментов обозначают типы компонентов, которые переносятся, а подклассы указывают на процессы реакции, которые обеспечивают движущую силу для перемещения.[12]

EC 7.1 Катализирование перемещения гидронов

Структура АТФ-синтазы (EC 7.1.2.2)

Этот подкласс содержит транслоказы, которые катализируют транслокацию гидроны.[13] В зависимости от реакции, с которой они связаны, EC 7.1 можно разделить на:

Важной транслоказой, входящей в эту группу, является АТФ-синтаза, также известный как EC 7.1.2.2.

Структура Na + / K + АТФазы (EC 7.2.2.13).

EC 7.2 катализирует перемещение неорганических катионов и их хелатов

Этот подкласс содержит транслоказы, которые переносят неорганический катионы (катионы металлов).[14] В зависимости от реакции, с которой они связаны, EC 7.2 можно разделить на:

  • EC 7.2.1 Транслокация неорганических катионов, связанных с оксидоредуктазные реакции
  • EC 7.2.2 Транслокация неорганических катионов, связанная с гидролизом нуклеозидтрифосфата
  • EC 7.2.4 Транслокация неорганических катионов, связанная с декарбоксилированием

Важной транслоказой, входящей в эту группу, является Насос Na + / K +, также известный как EC 7.2.2.13.

EC 7.3 Катализирование транслокации неорганических анионов

Этот подкласс содержит транслоказы, переносящие неорганические катионы-анионы. Подклассы основаны на реакционных процессах, которые обеспечивают движущую силу транслокации. В настоящее время представлен только один подкласс: EC 7.3.2 Транслокация неорганических анионов, связанная с гидролизом нуклеозидтрифосфата.[15]

  • 7.3.2.1 ABC - транспортер фосфата типа: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Бактериальный фермент, который взаимодействует с экстрацитоплазматическим субстратсвязывающим белком и опосредует высокое сродство поглощения анионов фосфата. В отличие от P-типа АТФазы, не подвергается фосфорилирование в процессе транспортировки.

[16]АТФ + Н2O + фосфат [фосфат-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + фосфат [сторона 2] + [фосфат-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.3.2.2 ABC - переносчик фосфонатов типа: Фермент, обнаруженный в бактериях, взаимодействует с белком, связывающим экстрацитоплазматический субстрат, и опосредует импорт фосфонат и органофосфат-анионы.

[17]АТФ + Н2O + фосфонат [фосфонат-связывающий белок] [сторона 1] = АДФ + фосфат + фосфонат [сторона 2] + [фосфонат-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.3.2.3 ABC - транспортер сульфатов типа: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Фермент из кишечная палочка может взаимодействовать с любым из двух периплазматический связывает белки и обеспечивает высокое сродство захвата сульфата и тиосульфата. Может также участвовать в поглощении селенита, селената и, возможно, молибдат. Не подвергается фосфорилированию при транспортировке.

[18]АТФ + ЧАС2O + сульфат [сульфат-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + сульфат [сторона 2] + [сульфат-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.3.2.4 ABC - транспортер нитратов типа: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Фермент, обнаруженный в бактериях, взаимодействует с белком, связывающим экстрацитоплазматический субстрат, и опосредует импорт нитратов, нитритов и цианатов.

[19]АТФ + Н2O + нитрат [нитрат-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + нитрат [сторона 2] + [нитрат-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.3.2.5 ABC - тип транспортера молибдата: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: археи, эукариоты, бактерии. Фермент, обнаруженный в бактериях, взаимодействует с экстрацитоплазматическим связывающим субстратом белком и опосредует высокоаффинный импорт молибдата и вольфрамат. Не подвергается фосфорилированию в процессе транспортировки.

[20]АТФ + Н2О + молибдат [молибдат-связывающий белок] [сторона 1] = АДФ + фосфат + молибдат [сторона 2] + [молибдат-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.3.2.6 ABC - транспортер вольфрамата типа: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: археи, бактерии. Фермент, характерный для архей Pyrococcus furiosus, то Грамположительный бактерия Эубактерии acidaminophilum и Грамотрицательный бактерия Campylobacter jejuni, взаимодействует с экстрацитоплазматическим связывающим субстратом белком и опосредует импорт вольфрамата в клетку для включения в вольфрам-зависимые ферменты.

[21]АТФ + Н2O + вольфрамат [вольфрамат - связывающий белок] [сторона 1] = АДФ + фосфат + вольфрамат [сторона 2] + [вольфрамат - связывающий белок] [сторона 1]

EC 7.4 Катализирование транслокации аминокислот и пептидов

Подклассы основаны на реакционных процессах, которые обеспечивают движущую силу транслокации. В настоящее время существует только один подкласс: EC. 7.4.2 Транслокация аминокислот и пептидов связана с гидролизом нуклеозидтрифосфата.[22]

  • 7.4.2.1 Переносчик полярных аминокислот типа ABC: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Фермент, обнаруженный в бактериях, взаимодействует с экстрацитоплазматическим связывающим субстратом белком и опосредует импорт полярных аминокислот. Эта позиция включает бактериальные ферменты, которые импортируют Гистидин, Аргинин, Лизин, Глутамин, Глутамат, Аспартат, орнитин, осьминог и нопалин.

[23]АТФ + Н2О + полярная аминокислота [полярный белок, связывающий аминокислоты] [сторона 1] = АДФ + фосфат + полярная аминокислота [сторона 2] + [полярный белок, связывающий аминокислоты] [сторона 1]

  • 7.4.2.2 Переносчик неполярных аминокислот типа ABC: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Фермент, обнаруженный в бактериях, взаимодействует с белком, связывающим экстрацитоплазматический субстрат. Эта запись включает ферменты, которые импортируют Лейцин, Изолейция и Валин.

[24]АТФ + Н2O + неполярная аминокислота [белок, связывающий неполярную аминокислоту] [сторона 1] = АДФ + фосфат + неполярная аминокислота [сторона 2] + [белок, связывающий неполярную аминокислоту] [сторона 1]

  • 7.4.2.3 ABC - тип митохондриальной белок-транспортной АТФазы: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Нефосфорилированная, не-ABC (АТФ-связывающая кассета) АТФаза, участвующая в транспорте белков или препротеинов в митохондрии с использованием TIM (Транслоказа внутренней мембраны) белковый комплекс. ТИМ - это механизм транспортировки белков внутренней мембраны митохондрий, который содержит три основных белка ТИМ: Tim17 и Tim23 как полагают, создают канал транслокации препротеинов, в то время как Tim44 временно взаимодействует с матриксным белком теплового шока. Hsp70 для формирования импортного двигателя с АТФ.

[25]АТФ + ЧАС2O + митохондриальный белок [сторона 1] = АДФ + фосфат + митохондриальный белок [сторона 2]

  • 7.4.2.4 ABC - АТФаза хлоропластного типа, переносящая белок: Фермент присутствует в вирусах и клеточных организмах. Участвует в транспортировке белков или препротеинов в строма хлоропласта (в этом процессе могут участвовать несколько АТФаз).

[26]АТФ + Н2О + хлоропластный белок [сторона 1] = АДФ + фосфат + хлоропластный белок [сторона 2]

  • 7.4.2.5 ABC - переносчик белка типа: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: Eukaryota, Bacteria. Эта запись обозначает семейство бактериальных ферментов, которые предназначены для секреции одного или нескольких близкородственных белков, принадлежащих к токсину, протеаза и липаза семьи. Примеры грамотрицательных бактерий включают α-гемолизин, циклолизин, колицин V и сидерофоры, а примеры грамположительных бактерий включают бактериоцин, субтилин, фактор компетентности и педиоцин.

[27]АТФ + ЧАС2O + белок [сторона 1] = ADP + фосфат + белок [сторона 2]

  • 7.4.2.6 ABC - переносчик олигопептидов типа: Бактериальный фермент, который взаимодействует с белком, связывающим экстрацитоплазматический субстрат, и опосредует импорт олигопептиды различной природы. Связывающий белок определяет специфичность системы. Не подвергается фосфорилированию в процессе транспортировки.

[28]АТФ + ЧАС2О + олигопептид [олигопептид-связывающий белок] [сторона 1] = АДФ + фосфат + олигопептид [сторона 2] + [олигопептид-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.4.2.7 ABC - тип переносчик альфа-фактора-феромона: Фермент появляется в вирусах и клеточных организмах, характеризующихся наличием двух похожих АТФ-связывающих доменов / белков и двух интегральных мембранных доменов / белков. Не подвергается фосфорилированию в процессе транспортировки. Дрожжевой фермент, который экспортирует половой феромон α-фактора.

[29]АТФ + ЧАС2O + альфа-фактор [сторона 1] = ADP + фосфат + альфа-фактор [сторона 2]

  • 7.4.2.8 ABC - белок-секретирующая АТФаза типа: Ожидаемый таксономический диапазон для этого фермента: археи, бактерии. Нефосфорилированная АТФаза, не являющаяся ABC (АТФ-связывающая кассета), участвующая в транспорте белка.

[30]АТФ + Н2O + клеточный белок [сторона 1] = ADP + фосфат + клеточный белок [сторона 2]

  • 7.4.2.9 ABC - тип переносчика дипептидов: Фермент присутствует в вирусах и клеточных организмах. Переносчик типа АТФ-связывающей кассеты (АВС), характеризующийся наличием двух подобных АТФ-связывающих доменов / белков и двух интегральных мембранных доменов / белков. Бактериальный фермент, который взаимодействует с белком, связывающим экстрацитоплазматический субстрат и опосредует поглощение дипептидов и трипептидов.

[31]АТФ + Н2О + дипептид [дипептид-связывающий белок] [сторона 1] = АДФ + фосфат + [сторона 2] + [дипептид-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.4.2.10 ABC - переносчик глутатиона типа: Прокариотический переносчик типа АТФ-связывающей кассеты (АВС), характеризующийся наличием двух похожих АТФ-связывающих доменов / белков и двух интегральных мембранных доменов / белков. Фермент из бактерии кишечная палочка представляет собой гетеротримерный комплекс, который взаимодействует с экстрацитоплазматическим субстратсвязывающим белком, опосредуя поглощение глутатион.

[32]АТФ + Н2О глутатион [глутатион-связывающий белок] [сторона 1] = АДФ + фосфат + глутатион [сторона 2] + [глутатион-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.4.2.11 ABC - тип переносчика метионина: Бактериальный фермент, который взаимодействует с экстрацитоплазматическим субстрат-связывающим белком и выполняет функцию импорта метионин.

[33](1) АТФ + Н2O + L-метионин [метионин-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + L-метионин [сторона 2] + [метионин-связывающий белок] [сторона 1][34](2) АТФ + Н2O + D-метионин [метионин-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + D-метионин [сторона 2] + [метионин-связывающий белок] [сторона 1]

  • 7.4.2.12 Переносчик цистина ABC-типа: Бактериальный фермент, который взаимодействует с белком, связывающим экстрацитоплазматический субстрат, и опосредует импорт с высокой аффинностью следовых количеств цистина. Фермент из кишечная палочка K-12 может импортировать как изомеры цистина, так и различные родственные молекулы, включая дженколат, лантионин, диаминопимелат и гомоцистин.

[35](1) АТФ + Н2O + L-цистин [цистин-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + L-цистин [сторона 2] + [цистин-связывающий белок] [сторона 1][35](2) АТФ + Н2O + D-цистин [цистин-связывающий белок] [сторона 1] = ADP + фосфат + D-цистин [сторона 2] + [цистин-связывающий белок] [сторона 1]

EC 7.5 Катализирование транслокации углеводов и их производных

EC 7.6 Катализирование транслокации других соединений

Примеры

использованная литература

  1. ^ «ЕС класс 7». ExplorEnz - База данных ферментов. Получено 24 октября 2019.
  2. ^ Типтон, Кит. «Транслоказы (EC 7): новый класс EC». ExplorEnz - База данных ферментов. Получено 20 октября 2019.
  3. ^ Типтон, Кейт; Макдональд, Эндрю (2018). «Краткое руководство по номенклатуре и классификации ферментов» (PDF).
  4. ^ "ExplorEnz: EC 7.1.2.2". www.enzyme-database.org. Получено 2019-10-24.
  5. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.2.1.3 - аскорбатферриредуктаза (трансмембранная)». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-24.
  6. ^ Фундамент, СК-12. "Активный транспорт". www.ck12.org. Получено 2019-10-25.
  7. ^ Кунджи, Эдмунд Р. С .; Александрова, Антония; King, Martin S .; Маджд, Хома; Эштон, Валери Л .; Серсон, Элизабет; Спрингетт, Роджер; Кибальченко Михаил; Тавулари, Сотирия; Crichton, Paul G .; Рупрехт, Джонатан Дж. (01.10.2016). «Транспортный механизм митохондриального переносчика АДФ / АТФ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. Каналы и переносчики клеточного метаболизма. 1863 (10): 2379–2393. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2016.03.015. ISSN 0167-4889. PMID 27001633.
  8. ^ Райан, Кэтлин Р .; Дженсен, Роберт Э. (1995-11-17). «Транслокация белков через митохондриальные мембраны: какое это долгое и странное путешествие». Ячейка. 83 (4): 517–519. Дои:10.1016/0092-8674(95)90089-6. ISSN 0092-8674. PMID 7585952.
  9. ^ Келер, Карла М (2000-06-30). «Пути транслокации белков митохондрии». Письма FEBS. Бирмингемский выпуск. 476 (1): 27–31. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 01664-1. ISSN 0014-5793. PMID 10878244.
  10. ^ Пальмиери, Фердинандо (1 июля 2008 г.). «Заболевания, вызванные дефектами митохондриальных носителей: обзор». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 15-я Европейская конференция по биоэнергетике 2008 г. 1777 (7): 564–578. Дои:10.1016 / j.bbabio.2008.03.008. ISSN 0005-2728. PMID 18406340.
  11. ^ «Жирные кислоты - транспорт и регенерация». library.med.utah.edu. Получено 2019-10-26.
  12. ^ «ЕС класс 7». ExplorEnz - База данных ферментов. Получено 24 октября 2019.
  13. ^ «EC 7.1 - Катализатор перемещения гидронов». IntEnz (Интегрированная реляционная база данных ферментов). Получено 24 октября 2019.
  14. ^ «EC 7.2 - Катализатор перемещения неорганических катионов». IntEnz (Интегрированная реляционная база данных ферментов). Получено 24 октября 2019.
  15. ^ «IntEnz - EC 7.3». www.ebi.ac.uk. Получено 2019-10-26.
  16. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.3.2.1 - транспортер фосфата типа ABC». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  17. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.3.2.2 - Переносчик фосфонатов типа ABC». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  18. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.3.2.3 - Транспортер сульфатов типа ABC». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  19. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.3.2.4 - Транспортер нитратов типа ABC». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  20. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.3.2.5 - Молибдатный транспортер типа ABC». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  21. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.3.2.6 - Транспортер вольфрама типа ABC». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  22. ^ «IntEnz - EC 7.4». www.ebi.ac.uk. Получено 2019-10-26.
  23. ^ "BRENDA - Информация о EC 7.4.2.1 - переносчик полярных аминокислот ABC-типа". www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  24. ^ "BRENDA - Информация о EC 7.4.2.2 - переносчик неполярных аминокислот типа ABC". www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  25. ^ «BRENDA - Информация по ЭК 7.4.2.3 - митохондриальная белок-транспортная АТФаза». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  26. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.4.2.4 - АТФаза, переносящая белок хлоропластов». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  27. ^ «BRENDA - Информация о EC 7.4.2.5 - белковый транспортер ABC-типа». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  28. ^ "BRENDA - Информация о EC 7.4.2.6 - переносчик олигопептидов ABC-типа". www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  29. ^ «BRENDA - Информация о EC 7.4.2.7 - ABC-тип переносчик феромонов альфа-фактора». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  30. ^ «BRENDA - Информация по EC 7.4.2.8 - белок-секретирующая АТФаза». www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  31. ^ "BRENDA - Информация по EC 7.4.2.9 - Дипептидный транспортер ABC-типа". www.brenda-enzymes.org. Получено 2019-10-26.
  32. ^ «Рея - База данных аннотированных реакций». www.rhea-db.org. Получено 2019-10-26.
  33. ^ «Рея - База данных аннотированных реакций». www.rhea-db.org. Получено 2019-10-26.
  34. ^ «Рея - База данных аннотированных реакций». www.rhea-db.org. Получено 2019-10-26.
  35. ^ а б «IntEnz - EC 7.4.2.12». www.ebi.ac.uk. Получено 2019-10-26.