WikiDer > ARF1

ARF1
ARF1
Белок ARF1 PDB 1hur.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыARF1, Фактор рибозилирования АДФ 1, PVNH8
Внешние идентификаторыOMIM: 103180 MGI: 99431 ГомолоГен: 133930 Генные карты: ARF1
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение ARF1
Геномное расположение ARF1
Группа1q42.13Начинать228,082,660 бп[1]
Конец228,099,212 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ARF1 208750 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001658
NM_001024226
NM_001024227
NM_001024228

NM_001130408
NM_007476

RefSeq (белок)

NP_001019397
NP_001019398
NP_001019399
NP_001649

NP_001123880
NP_031502

Расположение (UCSC)Chr 1: 228.08 - 228,1 МбChr 11: 59.21 - 59.23 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Фактор АДФ-рибозилирования 1 это белок что у людей кодируется ARF1 ген.[5]

Функция

Фактор АДФ-рибозилирования 1 (ARF1) является членом семейства генов ARF человека. Члены семейства кодируют небольшие гуанин-нуклеотид-связывающие белки, которые стимулируют АДФ-рибозилтрансферазную активность холерный токсин и играют роль в везикулярном движении как активаторы фосфолипаза D. Продукты гена, включая 6 белков ARF и 11 белков, подобных ARF, составляют семейство надсемейства RAS. Белки ARF подразделяются на класс I (ARF1, ARF2 и ARF3), класс II (ARF4 и ARF5) и класс III (ARF6), и члены каждого класса имеют общую генную организацию. Белок ARF1 локализован в аппарате Гольджи и играет центральную роль в транспорт внутри Гольджи. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих один и тот же белок.[6]

Основной механизм действия Брефельдин А происходит через ингибирование ARF1.

Взаимодействия

ARF1 был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000143761 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000048076 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Ли К.М., Хаун Р.С., Цай С.К., Мосс Дж., Воган М. (июнь 1992 г.). «Характеристика человеческого гена, кодирующего фактор 1 АДФ-рибозилирования, гуанин-нуклеотид-связывающий активатор холерного токсина». J Biol Chem. 267 (13): 9028–34. PMID 1577740.
  6. ^ «Ген Entrez: фактор 1 АДФ-рибозилирования ARF1».
  7. ^ Митчелл Р., Робертсон Д. Н., Холланд П. Дж., Коллинз Д., Лутц Е. М., Джонсон М. С. (сентябрь 2003 г.). «Зависимая от АДФ-рибозилирования активация фосфолипазы D мускариновым рецептором M3». J. Biol. Chem. 278 (36): 33818–30. Дои:10.1074 / jbc.M305825200. PMID 12799371.
  8. ^ Фишер К.Д., Хелмс Дж. Б., Чжао Л., Виланд Ф. Т. (апрель 2000 г.). «Сайт-специфическое фото-перекрестное связывание для взаимодействия зонда Arf1 с белками, участвующими в почковании везикул COPI». Методы. 20 (4): 455–64. Дои:10.1006 / мет.2000.0958. PMID 10720466.
  9. ^ Eugster A, Frigerio G, Dale M, Duden R (август 2000 г.). «Домены COP I, необходимые для целостности коатомера и новые взаимодействия с ARF и ARF-GAP». EMBO J. 19 (15): 3905–17. Дои:10.1093 / emboj / 19.15.3905. ЧВК 306616. PMID 10921873.
  10. ^ Dell'Angelica EC, Puertollano R, Mullins C, Aguilar RC, Vargas JD, Hartnell LM, Bonifacino JS (апрель 2000 г.). «GGA: семейство белков, связывающих фактор рибозилирования АДФ, связанных с адаптерами и связанных с комплексом Гольджи». J. Cell Biol. 149 (1): 81–94. Дои:10.1083 / jcb.149.1.81. ЧВК 2175099. PMID 10747089.
  11. ^ Пуэртоллано Р., Рандаццо П.А., Пресли Дж. Ф., Хартнелл Л. М., Бонифачино Дж. С. (апрель 2001 г.). «GGAs способствуют ARF-зависимому привлечению клатрина в TGN». Клетка. 105 (1): 93–102. Дои:10.1016 / s0092-8674 (01) 00299-9. PMID 11301005.
  12. ^ Ли С., Пак Джей Би, Ким Дж. Х., Ким Й, Ким Дж. Х., Шин К. Дж., Ли Дж. С., Ха Ш, Сух П. Г., Рю Ш. (июль 2001 г.). «Актин напрямую взаимодействует с фосфолипазой D, подавляя ее активность». J. Biol. Chem. 276 (30): 28252–60. Дои:10.1074 / jbc.M008521200. PMID 11373276.
  13. ^ Пак Джей Би, Ким Дж. Х, Ким И, Ха Ш, Ю Дж. С., Ду Джи, Фроман М. А., Сух П. Г., Рю Ш. (июль 2000 г.). «Сердечная фосфолипаза D2 локализуется на сарколеммальных мембранах и ингибируется альфа-актинином посредством обратимого фактора ADP-рибозилирования». J. Biol. Chem. 275 (28): 21295–301. Дои:10.1074 / jbc.M002463200. PMID 10801846.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка