WikiDer > Дефенсин членистоногих

Arthropod defensin
Дефенсин членистоногих
PDB 1ica EBI.jpg
Структура дефенсина насекомых А.[1]
Идентификаторы
СимволДефенсин_2
PfamPF01097
ИнтерПроIPR001542
PROSITEPDOC00356
SCOP21ica / Объем / СУПФАМ
TCDB1.C.47
OPM суперсемейство58
Белок OPM1l4v

Дефенсины членистоногих Семейство моллюсков, насекомых и паукообразных. цистеин-богатые антибактериальные пептиды, в первую очередь активны против Грамположительные бактерии и грибы in vitro.[2][3][4][5][6] Однако Дрозофила плодовые мушки, мутантные по дефензину мух, были более восприимчивы к заражению грамотрицательными бактериями Providencia burhodogranarieaи противостоял инфекции против грамположительных бактерий, таких как мухи дикого типа.[7] Остается увидеть, как активность in vitro соотносится с функцией in vivo. Мутанты дефенсиноподобного антимикробного пептида Дросомицин были более восприимчивы к грибам, что подтверждает роль дефенсин-подобных пептидов в противогрибковой защите.[7]

Структура

Пептиды дефенсина членистоногих имеют длину от 38 до 51 аминокислоты. Все шесть консервативных цистеинов участвуют во внутрицепочечных дисульфидных связях. Исследования показали, что дисульфидные связи цистеинового мостика не требуются для антимикробной активности.[8] Дефенсинам млекопитающих также не требуются дисульфидные связи для проявления антимикробной активности.[9] Кроме того, было также показано, что N-концевой участок спирали в дефенсинах членистоногих или насекомых также не требуется для антимикробной активности этих пептидов.[8]

Схематическое изображение пептидов от членистоногих дефенсин семья показана ниже.

           + ---------------------------- + | | xxCxxxxxxxxxxxxxxCxxxCxxxxxxxxxCxxxxxCxCxx | | | | + --- | --------------- + | + ----------------- +

«C»: консервативный цистеин, участвующий в дисульфидной связи.

Отношение к другим дефензинам

Сообщалось о сходстве последовательностей между дефенсинами членистоногих и дефенсинами млекопитающих.[10][2] Однако оказывается, что дефенсины позвоночных, членистоногих, растений и грибов возникли независимо.[11] Это подтверждается трехмерными структурными различиями дефенсинов членистоногих и позвоночных. бета-дефенсины.[12] Однако между этими дефензинами существует структурное сходство, особенно в двух структурных мотивах, названных «C6» и «C8». Это привело к появлению более высокой системы классификации дефенсинов «цис-» или «транс-», в которой структурные отношения общих мотивов используются для определения сходства дефенсинов.[11]

Активность против немикробных клеток

Дефенсины млекопитающих проявляют противораковую активность in vitro,[13] а подавление бета-дефенсина 1 человека связано с повышенным риском рак простаты и светлоклеточные карциномы.[14] Первые противораковые функции дефенсина in vivo появились благодаря Дрозофила исследования, которые показали, что Дрозофила дефенсин атакует опухолевые клетки, и у мух, лишенных дефенсина, рост опухоли был выше в модели рака.[15][16]

Сверхактивная иммунная сигнализация также участвует в возрастной нейродегенерации,[17] а сверхэкспрессия дефенсина приводит к усилению деградации ткани мозга.[18]

Примечания

  1. ^ Cornet B, Bonmatin JM, Hetru C, Hoffmann JA, Ptak M, Vovelle F (май 1995 г.). «Усовершенствованная трехмерная структура раствора дефенсина А насекомых». Структура. 3 (5): 435–48. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00177-0. PMID 7663941.
  2. ^ а б Lambert J, Keppi E, Dimarcq JL, Wicker C, Reichhart JM, Dunbar B и др. (Январь 1989 г.). «Иммунитет к насекомым: выделение из иммунной крови двукрылых Phormia terranovae двух антибактериальных пептидов насекомых с гомологией последовательности бактерицидных пептидов макрофагов легких кролика». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 86 (1): 262–6. Bibcode:1989ПНАС ... 86..262Л. Дои:10.1073 / pnas.86.1.262. ЧВК 286444. PMID 2911573.
  3. ^ Фудзивара С., Имаи Дж., Фудзивара М., Яешима Т., Кавасима Т., Кобаяси К. (июль 1990 г.). «Мощный антибактериальный протеин в маточном молочке. Очистка и определение первичной структуры роялизина». Журнал биологической химии. 265 (19): 11333–7. PMID 2358464.
  4. ^ Ямада К., Натори С. (апрель 1993 г.). «Очистка, последовательность и антибактериальная активность двух новых гомологов сапецина из эмбриональных клеток Sarcophaga: сходство сапецина B с харибдотоксином». Биохимический журнал. 291 (Pt 1): 275–9. Дои:10.1042 / bj2910275. ЧВК 1132513. PMID 8471044.
  5. ^ Bulet P, Cociancich S, Dimarcq JL, Lambert J, Reichhart JM, Hoffmann D, et al. (Декабрь 1991 г.). «Иммунитет насекомых. Выделение из жесткокрылых насекомых нового индуцибельного антибактериального пептида и новых членов семейства дефенсинов насекомых». Журнал биологической химии. 266 (36): 24520–5. PMID 1761552.
  6. ^ Bulet P, Cociancich S, Reuland M, Sauber F, Bischoff R, Hegy G и др. (Ноябрь 1992 г.). «Новый дефенсин насекомых обеспечивает индуцируемую антибактериальную активность у личинок стрекозы Aeschna cyanea (Paleoptera, Odonata)». Европейский журнал биохимии. 209 (3): 977–84. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb17371.x. PMID 1425705.
  7. ^ а б Hanson MA, Dostálová A, Ceroni C, Poidevin M, Kondo S, Lemaitre B (февраль 2019). «Синергия и замечательная специфичность антимикробных пептидов in vivo с использованием подхода систематического нокаута». eLife. 8. Дои:10.7554 / eLife.44341. ЧВК 6398976. PMID 30803481.
  8. ^ а б Варки Дж, Сингх С., Нагарадж Р. (ноябрь 2006 г.). «Антибактериальная активность линейных пептидов, охватывающих карбокси-концевой бета-листовой домен дефенсинов членистоногих». Пептиды. 27 (11): 2614–23. Дои:10.1016 / j.peptides.2006.06.010. PMID 16914230.
  9. ^ Варки Дж., Нагарадж Р. (ноябрь 2005 г.). «Антибактериальная активность аналогов нейтрофилов дефенсина HNP-1 человека без цистеина». Противомикробные препараты и химиотерапия. 49 (11): 4561–6. Дои:10.1128 / AAC.49.11.4561-4566.2005. ЧВК 1280114. PMID 16251296.
  10. ^ Роза Р.Д., Сантини А., Фьевет Дж., Булет П., Дестумье-Гарсон Д., Башер Э (2011). «Большие дефенсины, разнообразное семейство антимикробных пептидов, которое следует различным образцам экспрессии в гемоцитах устрицы Crassostrea gigas». PLOS ONE. 6 (9): e25594. Bibcode:2011PLoSO ... 625594R. Дои:10.1371 / journal.pone.0025594. ЧВК 3182236. PMID 21980497.
  11. ^ а б Shafee TM, Lay FT, Hulett MD, Anderson MA (сентябрь 2016 г.). «Дефенсины состоят из двух независимых конвергентных суперсемейств белков». Молекулярная биология и эволюция. 33 (9): 2345–56. Дои:10.1093 / molbev / msw106. PMID 27297472.
  12. ^ Ханзава Х., Шимада И., Кузухара Т., Комано Х., Кохда Д., Инагаки Ф. и др. (Сентябрь 1990 г.). «Ядерно-магнитно-резонансное исследование 1H раствора конформации антибактериального белка сапецина». Письма FEBS. 269 (2): 413–20. Дои:10.1016/0014-5793(90)81206-4. PMID 2401368.
  13. ^ Deslouches B, Di YP (июль 2017 г.). «Антимикробные пептиды с селективными противоопухолевыми механизмами: перспективы противоопухолевого применения». Oncotarget. 8 (28): 46635–46651. Дои:10.18632 / oncotarget.16743. ЧВК 5542299. PMID 28422728.
  14. ^ Дональд CD, Sun CQ, Лим С.Д., Макоска Дж., Коэн С., Амин М.Б., Янг А.Н., Ганц Т.А., Маршалл Ф.Ф., Петрос Дж.А. (апрель 2003 г.). «Рак-специфическая потеря бета-дефенсина 1 при карциномах почек и простаты». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии. 83 (4): 501–5. Дои:10.1097 / 01.LAB.0000063929.61760.F6. PMID 12695553.
  15. ^ Parvy JP, Yu Y, Dostalova A, Kondo S, Kurjan A, Bulet P, Lemaitre B, Vidal M, Cordero JB (июль 2019 г.). «Противомикробный пептид дефенсин взаимодействует с фактором некроза опухоли, вызывая гибель опухолевых клеток у дрозофилы». eLife. 8: e45061. Дои:10.7554 / eLife.45061. ЧВК 6667213. PMID 31358113.
  16. ^ Доусон К.П., Эбботт Г.Д., Аллан Дж. (Июнь 1983 г.). «Острая респираторная инфекция в детстве: исследование моделей назначения рецептов и источников советов родителей». Медицинский журнал Новой Зеландии. 96 (734): 481–2. PMID 6602314.
  17. ^ Kounatidis I, Chtarbanova S, Cao Y, Hayne M, Jayanth D, Ganetzky B, Ligoxygakis P (апрель 2017 г.). «Иммунитет к NF-κB в мозге определяет продолжительность жизни мух при здоровом старении и возрастной нейродегенерации». Отчеты по ячейкам. 19 (4): 836–848. Дои:10.1016 / j.celrep.2017.04.007. ЧВК 5413584. PMID 28445733.
  18. ^ Цао Ю., Чтарбанова С., Петерсен А.Дж., Ганецкий Б. (май 2013 г.). «Мутации Dnr1 вызывают нейродегенерацию у дрозофилы, активируя врожденный иммунный ответ в головном мозге». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (19): E1752–60. Bibcode:2013PNAS..110E1752C. Дои:10.1073 / pnas.1306220110. ЧВК 3651420. PMID 23613578.

дальнейшее чтение

  • Cornet B, Bonmatin JM, Hetru C, Hoffmann JA, Ptak M, Vovelle F (май 1995 г.). «Усовершенствованная трехмерная структура раствора дефенсина А насекомых». Структура. 3 (5): 435–48. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00177-0. PMID 7663941.

Рекомендации

  • Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001542
  • PDOC00356 - Дефенсины членистоногих в PROSITE (= источник рисунка)