WikiDer > NGLY1

NGLY1
NGLY1
Белок NGLY1 PDB 2ccq.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыNGLY1, CDG1V, PNG1, PNGase, CDDG, N-гликаназа 1, PNG-1
Внешние идентификаторыOMIM: 610661 MGI: 1913276 ГомолоГен: 10117 Генные карты: NGLY1
Расположение гена (человек)
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человек)[1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение NGLY1
Геномное расположение NGLY1
Группа3п24.2Начинать25,718,944 бп[1]
Конец25,790,039 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE NGLY1 220742 s at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

55768

59007

Ансамбль

ENSG00000151092

ENSMUSG00000021785

UniProt

Q96IV0

Q9JI78

RefSeq (мРНК)

NM_001145293
NM_001145294
NM_001145295
NM_018297
NM_025105

NM_021504
NM_001362432
NM_001362433

RefSeq (белок)

NP_001138765
NP_001138766
NP_001138767
NP_060767

NP_067479
NP_001349361
NP_001349362

Расположение (UCSC)Chr 3: 25,72 - 25,79 МбChr 14: 16.25 - 16.31 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

PNGase также известен как N-гликаназа 1 (EC 3.5.1.52) или пептид-N (4) - (N-ацетил-бета-глюкозаминил) аспарагин амидаза является фермент что у человека кодируется NGLY1 ген. PNGase - это де-N-гликозилирующий фермент, удаляющий N-связаны или аспарагин-связанный гликаны (N-гликаны) из гликопротеины.[5][6][7] В частности, NGLY1 катализирует гидролиз амидной связи между самыми внутренними N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) и остаток Asn на N-гликопротеин, генерирующий де-N-гликозилированный белок, в котором N-гликоилированный остаток Asn превращается в asp и свободный олигосахарид, содержащий 1-амино-GlcNAc. Затем аммиак самопроизвольно высвобождается из 1-амино GlcNAc при физиологическом pH (<8), давая свободный олигосахарид с N, N’-структура диацетилхитобиозы на восстанавливающем конце.

Открытие

О возникновении цитоплазматической активности PNGазы в клетках млекопитающих впервые сообщили в культивируемых клетках.[8] Этот фермент отличается от других «реагирующих» PNGаз из миндаля (гликоамидаза / PNGase A),[9] или бактерии (N-гликаназа / PNGase F),[10] который часто используется для структурных / функциональных исследований N-гликаны, обладающие несколькими ферментативными свойствами, включая потребность в восстанавливающем реагенте для активности и нейтральном pH для оптимальной активности.[8][11][12]

Ген, кодирующий цитоплазматическую PNGазу, был впервые идентифицирован у почкующихся дрожжей, Saccharomyces cerevisiae а ортологи генов с тех пор были обнаружены у самых разных эукариот, включая млекопитающих.[13] Что касается тканевого распределения мыши Ngly1 гена, активность ферментов, а также транскрипты были обнаружены во всех исследованных тканях / органах.[12][14]

Структура

Каталитические остатки цитоплазматический Известно, что PNGase находится в домене с именем трансглутаминаза домен.[15][16] NGLY1 по сравнению с ортологами дрожжей обладает расширенным N-концевой и C-терминал последовательности в дополнение к домену трансглутаминазы. Среди дополнительных доменов, обнаруженных в NGLY1, домен PUB (связанный с PNGase и убиквитином) был впервые идентифицирован с помощью биоинформатического анализа.[17][18] Хотя изначально предполагалось, что он может служить доменом белок-белкового взаимодействия,[17] экспериментальные доказательства, подтверждающие эту гипотезу, сейчас накапливаются.[19][20][21] С другой стороны, C-концевой домен PAW (домен, присутствующий в PNGases и других белках червей).[18] теперь было показано, что он участвует в связывании олигосахаридов с PNGase.[22]

Что касается кристаллических структур Ngly1 мыши, каталитического основного домена,[23] C-концевой домен, включая PAW-домен[22] и N-концевой домен, включая домен PUB.[24] были получены.

Функция

Что касается функции NGLY1, было показано, что фермент участвует в ER-ассоциированной деградации (ERAD), одной из систем контроля качества / гомеостаза ER для вновь синтезированных гликопротеинов.[25][26][27][28] Функциональная важность NGLY1 в процессе ERAD, однако, не совсем понятна. Также было высказано предположение, что NGLY1 тесно вовлечен в опосредованную MHC I презентацию антигена.[29][30][31] Опосредованное Ngly1 (гликозилированное) дезамидирование Asn в Asp представляет собой, вместе с другими реакциями, такими как транспептидация, нетрадиционные посттрансляционные модификации антигенных пептидов, которые представлены молекулами MHC класса I.[32]

NGLY1-связывающие белки

Посредством двухгибридного скрининга дрожжей было показано, что белки NGLY1 могут связываться с несколькими белками, в основном через N-концевой домен, включая домен PUB.[33] В естественных условиях и in vitro сообщалось о взаимодействии между NGLY1 и некоторыми белками, связанными с ERAD.[20][23][24][33][34][35][36][37][38] Хотя важность этих белок-белковых взаимодействий для функций NGLY1 еще предстоит выяснить, можно предположить, что такие взаимодействия могут быть полезными для эффективного процесса ERAD.[39]

Клиническое значение

В 2012, NGLY1 дефицит, включая мутации в NGLY1 Локус гена был впервые идентифицирован посредством анализа экзома.[40] На данный момент зарегистрированы клинические особенности 11 пациентов.[41][42][43] У одного пациента с церебральным нарушением зрения (ЦВН) также была мутация в NGLY1 ген.[44] Клинические эффекты включают нейромоторные нарушения, умственную отсталость и невропатию. Это также было связано с боковым амиотрофическим склерозом и болезнью Паркинсона.

Подробности механизма, ответственного за патогенез NGLY1-дефицит остается неизвестным, а внутриклеточное накопление N-Белки GlcNAc из-за избыточного действия цитозольной эндо-b-N-ацетилглюкозаминидазы[45] к неправильно свернутым гликопротеинам, в Ngly1-дефицитные клетки были выдвинуты как потенциальная причина.[28]

NGLY1 дефицит привлек внимание общественности.[46][47][48][49]

Были проведены исследования для обнаружения небольших молекул, которые могут связываться с трансглутаминазным доменом белка, чтобы стабилизировать его, в качестве потенциального терапевтического применения при лечении расстройства, вызванного мутантами NGLY1.[50]

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000151092 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021785 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Хираяма Х, Хосоми А, Сузуки Т (май 2015 г.). «Физиологические и молекулярные функции цитозольного пептида: N-гликаназа». Семинары по клеточной биологии и биологии развития. 41: 110–20. Дои:10.1016 / j.semcdb.2014.11.009. PMID 25475175.
  6. ^ Suzuki T (январь 2015 г.). «Цитоплазматический пептид: N-гликаназа (Ngly1) - основная наука обнаруживает генетическое заболевание человека». Журнал биохимии. 157 (1): 23–34. Дои:10.1093 / jb / mvu068. PMID 25398991.
  7. ^ Сузуки Т., Хуанг С., Фуджихира Н. (январь 2016 г.). «Цитоплазматический пептид: N-гликаназа (NGLY1) - структура, экспрессия и клеточные функции». Ген. 577 (1): 1–7. Дои:10.1016 / j.gene.2015.11.021. ЧВК 4691572. PMID 26611529.
  8. ^ а б Судзуки Т., Секо А., Китайдзима К., Иноуэ Ю., Иноуэ С. (август 1993 г.). «Идентификация пептида: активность N-гликаназы в культивируемых клетках млекопитающих». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 194 (3): 1124–30. Дои:10.1006 / bbrc.1993.1938. PMID 8352768.
  9. ^ Такахаши Н. (июнь 1977 г.). «Демонстрация действия новой амидазы на гликопептиды». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 76 (4): 1194–201. Дои:10.1016 / 0006-291x (77) 90982-2. PMID 901470.
  10. ^ Пламмер Т.Х., старейшина Дж. Х., Александр С., Фелан А. В., Тарентино А. Л. (сентябрь 1984 г.). «Демонстрация пептида: активность N-гликозидазы F в препаратах эндо-бета-N-ацетилглюкозаминидазы F». Журнал биологической химии. 259 (17): 10700–4. PMID 6206060.
  11. ^ Сузуки Т., Секо А., Китайима К., Иноуэ Y, Иноуэ С. (июль 1994 г.). «Очистка и ферментативные свойства пептида: N-гликаназа из клеток фибробластов L-929 мышей C3H. Возможное широкое распространение посттрансляционной ремодификации белков посредством N-дегликозилирования». Журнал биологической химии. 269 (26): 17611–8. PMID 8021270.
  12. ^ а б Китадзима К., Судзуки Т., Коучи З., Иноуэ С., Иноуэ И. (июнь 1995 г.). «Идентификация и распределение пептида: N-гликаназа (PNGase) в органах мыши». Архивы биохимии и биофизики. 319 (2): 393–401. Дои:10.1006 / abbi.1995.1309. PMID 7786020.
  13. ^ Suzuki T, Park H, Hollingsworth NM, Sternglanz R, Lennarz WJ (май 2000 г.). «PNG1, дрожжевой ген, кодирующий высококонсервативный пептид: N-гликаназу». Журнал клеточной биологии. 149 (5): 1039–52. Дои:10.1083 / jcb.149.5.1039. ЧВК 2174826. PMID 10831608.
  14. ^ Сузуки Т., Квофи М.А., Леннарц В.Дж. (май 2003 г.). «Ngly1, мышиный ген, кодирующий дегликозилирующий фермент, участвующий в протеасомной деградации: экспрессия, геномная организация и хромосомное картирование». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 304 (2): 326–32. Дои:10.1016 / с0006-291х (03) 00600-4. PMID 12711318.
  15. ^ Макарова К.С., Аравинд Л., Кунин Е.В. (август 1999 г.). «Суперсемейство архейных, бактериальных и эукариотических белков, гомологичных трансглутаминазам животных». Белковая наука. 8 (8): 1714–9. Дои:10.1110 / пс. 8.8.1714. ЧВК 2144420. PMID 10452618.
  16. ^ Катияр С., Сузуки Т., Балгобин Б.Дж., Леннарз В.Дж. (апрель 2002 г.). «Исследование сайт-направленного мутагенеза дрожжевого пептида: N-гликаназа. Понимание механизма реакции дегликозилирования». Журнал биологической химии. 277 (15): 12953–9. Дои:10.1074 / jbc.M111383200. PMID 11812789.
  17. ^ а б Suzuki T, Park H, Till EA, Lennarz WJ (октябрь 2001 г.). «Домен PUB: предполагаемый домен белок-белкового взаимодействия, участвующий в пути убиквитин-протеасома». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 287 (5): 1083–7. Дои:10.1006 / bbrc.2001.5688. PMID 11587532.
  18. ^ а б Доеркс Т., Копли Р. Р., Шульц Дж., Понтинг С. П., Борк П. (январь 2002 г.). «Систематическая идентификация новых семейств белковых доменов, связанных с ядерными функциями». Геномные исследования. 12 (1): 47–56. Дои:10.1101 / гр.203201. ЧВК 155265. PMID 11779830.
  19. ^ Аллен, доктор медицины, Бухбергер А., Байкрофт М. (сентябрь 2006 г.). «Домен PUB функционирует как модуль связывания p97 в пептиде N-гликаназе человека». Журнал биологической химии. 281 (35): 25502–8. Дои:10.1074 / jbc.M601173200. PMID 16807242.
  20. ^ а б Камия Й, Уекуса Й, Сумиёси А., Сасакава Х, Хирао Т, Сузуки Т, Като К. (апрель 2012 г.). «ЯМР-характеристика взаимодействия между доменом PUB пептида: N-гликаназой и убиквитиноподобным доменом HR23». Письма FEBS. 586 (8): 1141–6. Дои:10.1016 / j.febslet.2012.03.027. PMID 22575648. S2CID 23573555.
  21. ^ Шеффер В., Акуцу М., Олма М.Х., Гомес Л.С., Кавасаки М., Дикич I (май 2014 г.). «Связывание OTULIN с доменом PUB HOIP контролирует передачу сигналов NF-κB». Молекулярная клетка. 54 (3): 349–61. Дои:10.1016 / j.molcel.2014.03.016. PMID 24726327.
  22. ^ а б Zhou X, Zhao G, Truglio JJ, Wang L, Li G, Lennarz WJ, Schindelin H (ноябрь 2006 г.). «Структурные и биохимические исследования C-концевого домена мышиного пептида-N-гликаназы идентифицировали его как модуль связывания маннозы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (46): 17214–9. Дои:10.1073 / pnas.0602954103. ЧВК 1859912. PMID 17088551.
  23. ^ а б Чжао Дж., Чжоу Х, Ван Л., Ли Дж., Кискер С., Леннарц В. Дж., Шинделин Х. (май 2006 г.). «Структура комплекса мышиного пептида N-гликаназа-HR23 предполагает совместную эволюцию путей деградации, связанной с эндоплазматическим ретикулумом, и путей репарации ДНК». Журнал биологической химии. 281 (19): 13751–61. Дои:10.1074 / jbc.M600137200. PMID 16500903.
  24. ^ а б Чжао Дж., Чжоу Х, Ван Л., Ли Дж., Шинделин Х., Леннарц В. Дж. (Май 2007 г.). «Исследования взаимодействия пептид: N-гликаназа-p97 предполагают, что фосфорилирование p97 модулирует деградацию, связанную с эндоплазматическим ретикулумом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (21): 8785–90. Дои:10.1073 / pnas.0702966104. ЧВК 1885580. PMID 17496150.
  25. ^ Wiertz EJ, Jones TR, Sun L, Bogyo M, Geuze HJ, Ploegh HL (март 1996). «Продукт гена цитомегаловируса человека US11 перемещает тяжелые цепи MHC класса I из эндоплазматического ретикулума в цитозоль». Клетка. 84 (5): 769–79. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 81054-5. PMID 8625414. S2CID 5122267.
  26. ^ Hirsch C, Blom D, Ploegh HL (март 2003 г.). «Роль N-гликаназы в цитозольном обороте гликопротеинов». Журнал EMBO. 22 (5): 1036–46. Дои:10.1093 / emboj / cdg107. ЧВК 150340. PMID 12606569.
  27. ^ Grotzke JE, Lu Q, Cresswell P (февраль 2013 г.). «Зависимые от дегликозилирования флуоресцентные белки предоставляют уникальные инструменты для изучения деградации, связанной с ER». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (9): 3393–8. Дои:10.1073 / pnas.1300328110. ЧВК 3587246. PMID 23401531.
  28. ^ а б Хуанг С., Харада Ю., Хосоми А., Масахара-Негиси Ю., Сейно Дж., Фуджихира Н., Фунакоши И., Сузуки Т., Дохмае Н., Сузуки Т. (февраль 2015 г.). «Эндо-β-N-ацетилглюкозаминидаза образует агрегаты белка N-GlcNAc во время ER-ассоциированной деградации в Ngly1-дефектных клетках». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 112 (5): 1398–403. Дои:10.1073 / pnas.1414593112. ЧВК 4321286. PMID 25605922.
  29. ^ Skipper JC, Hendrickson RC, Gulden PH, Brichard V, Van Pel A, Chen Y, Shabanowitz J, Wolfel T, Slingluff CL, Boon T, Hunt DF, Engelhard VH (февраль 1996). «Антиген тирозиназы, ограниченный HLA-A2, на клетках меланомы является результатом посттрансляционной модификации и предлагает новый путь процессинга мембранных белков». Журнал экспериментальной медицины. 183 (2): 527–34. Дои:10.1084 / jem.183.2.527. ЧВК 2192446. PMID 8627164.
  30. ^ Altrich-VanLith ML, Ostankovitch M, Polefrone JM, Mosse CA, Shabanowitz J, Hunt DF, Engelhard VH (октябрь 2006 г.). «Обработка ограниченного класса I эпитопа из тирозиназы требует пептида N-гликаназы и совместного действия аминопептидазы 1 эндоплазматического ретикулума и цитозольных протеаз». Журнал иммунологии. 177 (8): 5440–50. Дои:10.4049 / jimmunol.177.8.5440. PMID 17015730.
  31. ^ Карио Э., Тирош Б., Плоег Х.Л., Навон А (январь 2008 г.). «N-связанное гликозилирование не ухудшает протеасомную деградацию, но влияет на представление комплекса гистосовместимости класса I». Журнал биологической химии. 283 (1): 244–54. Дои:10.1074 / jbc.M706237200. PMID 17951257.
  32. ^ Далет А., Роббинс П.Ф., Строобант В., Виньерон Н., Ли Ю.Ф., Эль-Гамил М., Ханада К., Ян Дж.С., Розенберг С.А., Ван ден Эйнде Б.Дж. (июль 2011 г.). «Антигенный пептид, полученный путем обратного сплайсинга и двойного дезамидирования аспарагина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (29): E323–31. Дои:10.1073 / pnas.1101892108. ЧВК 3142003. PMID 21670269.
  33. ^ а б Park H, Suzuki T, Lennarz WJ (сентябрь 2001 г.). «Идентификация белков, которые взаимодействуют с пептидом млекопитающих: N-гликаназой и вовлекают эту гидролазу в протеасомозависимый путь деградации белка». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (20): 11163–8. Дои:10.1073 / pnas.201393498. ЧВК 58701. PMID 11562482.
  34. ^ Макнил Х., Кнебель А., Артур Дж. С., Куэнда А., Коэн П. (декабрь 2004 г.). «Новый белок домена UBA и UBX, который связывает полиубиквитин и VCP и является субстратом для SAPK». Биохимический журнал. 384 (Чт 2): 391–400. Дои:10.1042 / BJ20041498. ЧВК 1134123. PMID 15362974.
  35. ^ Катияр С., Ли Дж., Леннарз В.Дж. (сентябрь 2004 г.). «Комплекс между пептидом: N-гликаназой и двумя протеасомными белками предполагает механизм деградации неправильно свернутых гликопротеинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (38): 13774–9. Дои:10.1073 / pnas.0405663101. ЧВК 518832. PMID 15358861.
  36. ^ Катияр С., Джоши С., Леннарз В.Дж. (октябрь 2005 г.). «Белок ретротранслокации Derlin-1 связывает пептид: N-гликаназу с эндоплазматическим ретикулумом». Молекулярная биология клетки. 16 (10): 4584–94. Дои:10.1091 / mbc.E05-04-0345. ЧВК 1237066. PMID 16055502.
  37. ^ Ли Дж., Чжоу Х, Чжао Дж., Шинделин Х., Леннарц В. Дж. (Ноябрь 2005 г.). «Множественные способы взаимодействия фермента дегликозилирования, мышиного пептида N-гликаназы, с протеасомой». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (44): 15809–14. Дои:10.1073 / pnas.0507155102. ЧВК 1276080. PMID 16249333.
  38. ^ Ли Г, Чжао Г, Чжоу Х, Шинделин Х., Леннарц У. Дж. (Май 2006 г.). «ААА-АТФаза p97 связывает пептид N-гликаназу с рецептором аутокринного фактора подвижности, связанным с эндоплазматическим ретикулумом, E3-лигазой». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (22): 8348–53. Дои:10.1073 / pnas.0602747103. ЧВК 1482497. PMID 16709668.
  39. ^ Suzuki T, Lennarz WJ (февраль 2003 г.). «Гипотеза: комплекс гликопротеина-деградации, образованный взаимодействием белок-белок, включает цитоплазматический пептид: N-гликаназу». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 302 (1): 1–5. Дои:10.1016 / с0006-291x (03) 00052-4. PMID 12593838.
  40. ^ Need AC, Shashi V, Hitomi Y, Schoch K, Shianna KV, McDonald MT, Meisler MH, Goldstein DB (июнь 2012 г.). «Клиническое применение секвенирования экзома в недиагностированных генетических состояниях». Журнал медицинской генетики. 49 (6): 353–61. Дои:10.1136 / jmedgenet-2012-100819. ЧВК 3375064. PMID 22581936.
  41. ^ Эннс Г.М., Шаши В., Бейнбридж М., Гамбелло М.Дж., Захир Ф.Р., Баст Т., Кримиан Р., Шох К., Платт Дж., Кокс Р., Бернштейн Дж. А., Скавина М., Уолтер Р.С., Бибб А., Джонс М., Хегде М., Грэм Б. , Need AC, Oviedo A, Schaaf CP, Boyle S, Butte AJ, Chen R, Clark MJ, Haraksingh R, Cowan TM, He P, Langlois S, Zoghbi HY, Snyder M, Gibbs RA, Freeze HH, Goldstein DB (октябрь 2014). «Мутации в NGLY1 вызывают наследственное нарушение пути деградации, связанного с эндоплазматическим ретикулумом». Генетика в медицине. 16 (10): 751–8. Дои:10.1038 / гим.2014.22. ЧВК 4243708. PMID 24651605.
  42. ^ Caglayan AO, Comu S, Baranoski JF, Parman Y, Kaymakçalan H, Akgumus GT, Caglar C, Dolen D, Erson-Omay EZ, Harmanci AS, Mishra-Gorur K, Freeze HH, Yasuno K, Bilguvar K, Gunel M (Jan 2015). «Мутация NGLY1 вызывает нейромоторные нарушения, умственную отсталость и невропатию». Европейский журнал медицинской генетики. 58 (1): 39–43. Дои:10.1016 / j.ejmg.2014.08.008. ЧВК 4804755. PMID 25220016.
  43. ^ Хили Дж., Шинави М. (апрель 2015 г.). «Мультисистемное участие в заболевании, связанном с NGLY1, вызванном двумя новыми мутациями». Американский журнал медицинской генетики, часть A. 167A (4): 816–20. Дои:10.1002 / ajmg.a.36889. PMID 25707956. S2CID 7959186.
  44. ^ Bosch DG, Boonstra FN, de Leeuw N, Pfundt R, Nillesen WM, de Ligt J, Gilissen C, Jhangiani S, Lupski JR, Cremers FP, de Vries BB (сентябрь 2015 г.). «Новые генетические причины церебрального нарушения зрения». Европейский журнал генетики человека. 24 (5): 660–5. Дои:10.1038 / ejhg.2015.186. ЧВК 4930090. PMID 26350515.
  45. ^ Suzuki T, Yano K, Sugimoto S, Kitajima K, Lennarz WJ, Inoue S, Inoue Y, Emori Y (июль 2002 г.). «Эндо-бета-N-ацетилглюкозаминидаза, фермент, участвующий в переработке свободных олигосахаридов в цитозоле». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (15): 9691–6. Дои:10.1073 / pnas.152333599. ЧВК 124980. PMID 12114544.
  46. ^ «Дети, которые не плачут: обнаружено новое генетическое заболевание».
  47. ^ "Единственный в своем роде".
  48. ^ "Охота на убийцу моего сына".
  49. ^ Might M, Wilsey M (октябрь 2014 г.). «Изменяющаяся модель в клинической диагностике: как секвенирование следующего поколения и семьи меняют способы обнаружения, изучения и лечения редких заболеваний». Генетика в медицине. 16 (10): 736–7. Дои:10.1038 / гим.2014.23. PMID 24651604. S2CID 27270375.
  50. ^ Сринивасан Б., Чжоу Х., Митра С., Сколник Дж. (Октябрь 2016 г.). «Новые низкомолекулярные связывающие вещества человеческой N-гликаназы 1, ключевого игрока в пути деградации, связанном с эндоплазматическим ретикулумом». Биоорганическая и медицинская химия. 24 (19): 4750–4758. Дои:10.1016 / j.bmc.2016.08.019. ЧВК 5015769. PMID 27567076.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.