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Asparagine
Asparagin
Strukturformel und Molekülmodell
Strukturformel von L-Asparagin
Allgemeines
MolekularformelC4huh8Nein2Ö3
IUPAC-Name(2so)-2,4-Diamino-4-oxobutansäure
Molmasse132,11792 G/Maulwurf
LÄCHELN
C([C@@H](C(=O)O)N)C(=O)N
in Chile
1S/C4H8N2O3/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1
CAS-Nummer70-47-3
EG-Nummer200-735-9
PubChem6267
Physikalische Eigenschaften
AggregatzustandFest
Schmelzpunkt235 °C
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal  Portalsymbol  Chemie

Asparagin (abgekürzt zu asn oder Nein) ist einer von zwanzig natürlich vorkommenden Aminosäuren. Der Name wurde abgeleitet von Spargel. Im 1806 war diese Aminosäure von Nicolas-Louis Vauquelin und Jean-Pierre Robiquet zum ersten Mal aus seinem Saft isoliert. Es war die erste jemals isolierte Aminosäure.

Die Reaktion zwischen Asparaginsäure und Zucker reduzieren oder reaktiv Carbonylverbindungen führt zur Bildung von Acrylamid in Lebensmitteln, wenn sie ausreichend erhitzt sind. Acrylamid entsteht beispielsweise in Fritten, Kartoffelchips und geröstete Kaffeebohnen.

Asparagin wird von . kodiert Codons AAU und AAC.

Biosynthese

Das Vorläufer in der Biosynthese von Asparagin ist Oxalacetat. Dies wird umgewandelt in die Aspartat durch die EnzymTransaminase. Dieses Enzym verdrängt die Aminogruppe von Glutamat zum Oxalacetat, das dieses Glutamat in α-Ketoglutarat umwandelt. Das Enzym Asparaginsynthetase wandelt dann das gebildete Aspartat in Asparagin um unter Verwendung von ATP (was sich in umwandelt AMPERE und Pyrophosphat) um das Aspartat zu aktivieren. Dabei entsteht β-Aspartyl-AMP, ein temporärer Komplex aus diesem Aspartat und dem gebildeten AMP. Während dieser Reaktion wird die Ammoniumgruppe von Glutamin auf diesen Komplex übertragen, wodurch Asparagin und freies AMP produziert werden. Glutamin wird in Glutamat umgewandelt.

Struktur und Vorkommen in einem Protein

Obwohl die Stickstoffgruppe am neutralen pH ist nicht geladen, Asparagin ist in der Tat Polar-. Die relative Leichtigkeit, mit der Stickstoff Elektronen cedes führt zu einem großen Beitrag der Carbonsäureamidgruppe zur Struktur des Rückstands. Aus diesem Grund wird Asparagin häufig in der reaktives Zentrum von Enzyme gefunden. Da der Rückstand Wasserstoffbrücken kann sich mit bestimmten anderen Resten in der Peptidkette bilden, Asparagin findet sich häufig am Anfang und Ende von α-Helices und in heftigen Kurven der β-Blätter. Glutamin, die verwandte Aminosäure mit einem Extra Methylengruppe, ist dafür wegen der größeren Konformation weniger geeignet Entropie.

Biene Glykosylierung einer Peptidkette ist die Zuckergruppe immer an das Stickstoffatom der Restgruppe von Aspargin gebunden. Daher der Begriff N-verknüpfte Glykosylierung.

Chiralität

Wie die meisten natürliche Produkte ist Asparagin chiral. Dies liegt daran, dass die Aminosäure von einem Enzym produziert wird. Moleküle, die von Enzymen produziert werden, sind sehr oft stereospezifisch (Enzyme selbst sind ebenfalls chiral). Asparagin hat zwei Enantiomere: L-(so)-Asparagin und D-(R)-Asparagin. Der große Unterschied zwischen den beiden ist der Geschmack. L-Asparagin schmeckt bitter, D-Asparagin schmeckt Süss.

Asparagin kommt jedoch, wie die meisten anderen Aminosäuren, in der Natur fast ausschließlich in der L-Form vor. Die D-Form kann in einigen gebildet werden Bakterien.

Eigenschaften

Das Säurekonstanten Asparagin sind:[1]

  • pka1 (Carboxylgruppe) = 2.02
  • pka2 (Amingruppe) = 8,80

Es isoelektrischer Punkt liegt bei pH 5,41.[1]

Natürliches Vorkommen

Asparagin kommt unter anderem in Spargel vor, Milchprodukte, Fleisch, Fisch, Kartoffeln, Gemüse, Nüsse und Saat.

Anwendungen

Asparagin wird eine blutreinigende Wirkung nachgesagt und spielt eine wichtige Rolle beim Abbau von Giftstoffen aus dem Körper. Einnahme von Asparagin nach dem Trinken Alkohol würde den Abbau des Alkohols beschleunigen, aber diese Behauptung ist fragwürdig.[2][3][4]

Asparagin kann drin sein Kosmetika in Haar- und Hautpflegemitteln oder als Antistatikum oder als Maskierungsmittel für andere Düfte oder Farben verwendet.[5]

Externe Links

  • (und) Daten von Asparagin in der GESTIS-Stoffdatenbank des Deutschen Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung (WENN EIN) (JavaScript erforderlich)
Die 20 proteinogenen Aminosäuren

Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) · Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)