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Proteasen oder Peptidasen sein Enzyme der in der abbauen von Protein und andere Ketten von Aminosäurenkatalysieren. Proteasen brechen die Peptidbindungen zwischen zwei Aminosäuren durch Hinzufügen eines Wassermoleküls: Hydrolyse. Hydrolyse von Proteinen ist Proteolyse erwähnt. Es kann unterschieden werden zwischen Endoproteasen und Exoproteasen. Eine Exoprotease kann nur eine Aminosäure am Ende einer Kette entfernen. Eine Endoprotease kann in der Mitte einer Proteinkette schneiden.
Im Kern einer Protease (der aktives Zentrum) enthält eine chemisch aktive Gruppe wie -OH oder -SCH. Diese "Angriffsgruppe" ist Teil einer Aminosäure wie Serin, Cystein oder Aspartat. Die anderen Aminosäuren im aktiven Zentrum helfen bei der katalysieren des Hydrolysereaktion. Es gibt viele verschiedene Familien von Proteasen, die nach der Aminosäure benannt sind, die die „Angriffsgruppe“ enthält. Es gibt Serin-, Cystein- und Aspartat-Proteasen.
Jeder Proteasetyp kann ein Protein nur an bestimmten Stellen angreifen. Ein bekanntes Beispiel sein Trypsin und Chymotrypsin, beide Serinproteasen. Trypsin und verwandte Proteasen können Peptidbindungen benachbart zu positiv geladenen Aminosäuren schneiden. Chymotrypsin und verwandte Proteasen können Peptidbindungen spalten, die sich neben Aminosäuren mit großen, hydrophob Seitengruppen.
Die Spezifität der Proteasen, dh zwischen welchen Aminosäuren geschnitten wird, hängt damit zusammen, dass zusätzliche Aminosäuren an das Substrat binden. Trypsin hat beispielsweise eine Aspartat-Aminosäure in der S1-Tasche (wo sich auch das aktive Zentrum befindet). Diese negativ geladene Aminosäure bindet nur an die positiv geladenen Aminosäuren und positioniert diese für die Hydrolysereaktion.[1]
Siehe auch
| Quellen, Anmerkungen und/oder Verweise |