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Allgemeine Struktur von -Aminosäuren. Das R steht für Restgruppe

EIN Aminosäure ist ein organische Verbindung das ist sowohl a Carboxygruppe (-COOH) als a Amingruppe (-NH₂) Besitz. Normalerweise im Biochemie mit Aminosäuren spezifisch α-Aminosäuren beabsichtigt. Bei diesen Arten von Verbindungen befinden sich die Carboxygruppe und die Aminogruppe auf derselben (normalerweise chiral) Kohlenstoffatom. α-Aminosäuren, auch genannt proteinogene Aminosäuren erwähnt, sind die Bausteine ​​von Peptide. Peptid-Moleküle unterscheiden sich von Polypeptide oder Protein aufgrund der geringen Anzahl an Aminosäuren, können aber selbst als Bausteine ​​für Polypeptide oder Proteine ​​dienen. Darüber hinaus dienen einige Aminosäuren als Vorläufer in dem Biosynthese anderer Amine, wie die verschiedenen Katecholamine das aus Tyrosin geprägt sein.

In der Natur wurden etwa 500 verschiedene Aminosäuren identifiziert, von denen zwanzig vorkommen Mensch Proteine, die sogenannten fundamentalen Aminosäuren. Während der Verdauung werden zu Aminosäuren, unter dem Einfluss von Enzyme, freigesetzt aus Proteinen, die in der Nahrung vorhanden sind (Hydrolyse). Aus den freigesetzten Aminosäuren kann es Organismus seine eigenen spezifischen Proteine aufbauen. Einige basische Aminosäuren kann der Organismus selbst synthetisieren, andere jedoch nicht. Letztere müssen in der Nahrung vorhanden sein, sie werden als die notwendigen oder bezeichnet essentielle Aminosäuren. Erwachsene Menschen benötigen acht essentielle Aminosäuren: Lysin, Tryptophan, Phenylalanin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Methionin und valin.

Durch Enzymreaktionen (Protease) im Verdauungstrakt werden Proteine ​​in Aminosäuren (Proteolyse). Die Aminosäuren werden dann durch die Blut durch den DarmKapillaren und der Pfortader zum Leber gefüttert. weil Proteinsynthese Vor allem in den Körperzellen verlässt ein Großteil der Aminosäuren die Leber unverändert. Dennoch werden auch (nicht-essentielle) Aminosäuren in der Leber produziert. Das wird sein Transaminierung erwähnt.

Strukturelle Eigenschaften

Die allgemeine Formel für eine α-Aminosäure ist R-CH(NH₂)-COOH. Das R steht für Residu-Gruppe, a funktionelle Gruppe das kann daran hängen. Von solchen Moleküle haben daher an beiden Enden Gruppen, die mit den Gruppen anderer Aminosäuren reagieren können.

Hier reagiert die Carboxygruppe mit der Amingruppe und bildet (Kondensationsreaktion) ein Peptidbindung. Die resultierende Verbindung heißt a Amid. Die neue Verbindung weist wiederum eine Carboxy- und eine Amingruppe auf.

Bildung einer Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren

Dies eröffnet die Möglichkeit, eine Kette zu erstellen (Polymer) aus Aminosäuren durch wiederholte Kopf-Schwanz-Reaktionen. Ein solches Molekül wird a Peptid und je nach Anzahl der beteiligten Aminosäuren werden sie als Di-, Tri-, Tetra-, Pentapeptide usw. bezeichnet. Proteine ​​sind Polypeptide und machen einen großen Teil der chemischen Maschinerie der Zelle aus. Sie werden für verschiedene Zwecke verwendet.

Für den Menschen gibt es eine Reihe von Aminosäuren wesentlich; es sind Aminosäuren, die der Mensch nicht aus den anderen Aminosäuren herstellen kann und die über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Grundsätzlich können nicht-essentielle Aminosäuren selbst hergestellt werden, entweder aus anderen über die Nahrung aufgenommenen Aminosäuren oder aus anderen Baustoffen.

Aminosäuren in einem Protein können auf verschiedene Weise identifiziert werden. Dazu wird das Protein zunächst in Fragmente gespalten. Dies kann durch Säure verursacht werden Hydrolyse des Proteins in 6 NeinSalzsäure bei erhöhter Temperatur. Die Fragmente werden dann voneinander getrennt mit Hochleistungsflüssigkeitschromatographie (HPLC), farbig mit NinhydrinFärbung und nachgewiesen bei 440 (Prolin) und 570 nm. Dieses Verfahren ist als Moore&Stein-Säurehydrolyse von Proteinen bekannt. Die Fragmente können auch mittels Elektrophorese.

Übersicht über die 20 grundlegenden Aminosäuren

Die folgende Tabelle gibt einen Überblick über die 20 Standardaminosäuren und deren primäre Eigenschaften:

Arten von Aminosäuren

• α-Aminosäuren, bei denen sich die Carboxy- und Aminogruppen am gleichen Kohlenstoffatom befinden,
• β-Aminosäuren, bei denen sich die Carboxy- und Aminogruppen an benachbarten Kohlenstoffatomen befinden
• γ-Aminosäuren, bei denen die Carboxy- und Aminogruppe durch drei Kohlenstoffatome voneinander getrennt sind.
• ω-Aminosäuren, bei denen sich die Carboxy- und Aminogruppen an den Enden von (langen) Kohlenstoffketten befinden. Diese werden zur Herstellung von Polyamiden verwendet.

Bei allen biologisch wichtigen Aminosäuren sind die Amino- und Carboxygruppen an dieselbe gebunden Kohlenstoffatom, so dass sie alle die allgemeine Formel R-CH(NH₂)-COOH vorgeschlagen werden. Sie unterscheiden sich also in der Gruppe R.

Eine wichtige γ-Aminosäure (zufällig auch ω-Aminosäure) ist Gamma-Aminobuttersäure (GABA).

Physikalische Eigenschaften natürlich vorkommender -Aminosäuren

Aussehen

Unter normalen Bedingungen (25 °C, Atmosphärendruck) sind α-Aminosäuren in Lösung neutral geladen (oder ungeladen), wenn der Säuregehalt (pH) ist gleich dem isoelektrischer Punkt. Die Aminogruppe hat dann meist ein H eingebaut, die COOH-Gruppe hat eine gespendet, das resultierende Partikel wird a zwitterion erwähnt:

${displaystyle mathrm {H_{2}N{-}CHR{-}COOH ightleftharpoons H_{3}N^{ }{-}CHR{-}COO^{-}} }$

Die Reaktionen zwischen den verschiedenen Formen sind alle Gleichgewichte. Das bedeutet, dass im isoelektrischen Punkt neben den beiden genannten Formen der Aminosäure auch die positiv geladene Form (Aminogruppe hat ein H aufgenommen, COOH noch nicht abgegeben) und die negativ geladene Form (Aminogruppe noch neutral, COOH schon H abgetreten) treten in gleicher Anzahl auf. Alle Formen der Aminosäure zusammen haben noch eine Nettoladung von 0.

Wenn die Aminosäure in der Form NH . vorliegt₃-CHR-COO⁻, dann spricht man von a zwitterion; die Aminosäure ist gleich positiv und negativ geladen und das Vorhandensein von Formalladungen kann durch eine Übertragung von und rückgängig gemacht werden Protonen (H).

• Bei einem pH-Wert unter dem isoelektrischen Punkt (sauerer) tritt ein zunehmender Anteil der Aminosäure als NH . auf₃-CHR-COOH
• Bei einem pH-Wert über dem isoelektrischen Punkt (basischer) tritt die Aminosäure zunehmend in Form von NH . auf₂-CHR-COO⁻

Optische Aktivität

Alle α-Aminosäuren (außer Glycin) haben a asymmetrisches Kohlenstoffatom (chiral Kohlenstoffatom). Dies bedeutet, dass diese Aminosäuren in zwei Formen (Isomere) auftreten können, die L-Form und die D-Form — diese beiden Formen sind das Spiegelbild zueinander (siehe optische Isomerie). Die natürlichen Aminosäuren liegen in der L-Form vor.

Diese beiden Isomere haben die Eigenschaft, dass sie die Polarisationsebene von haben polarisiertes Licht kann sich um einen bestimmten Winkel drehen. Die Ecke α um die die Polarisationsebene gedreht wird, hängt von der Art der Aminosäure ab, die Konzentration, Temperatur und die Distanz, die das polarisierte Licht durch die Lösung zurücklegt.

${displaystyle {alpha}={[alpha]}_{mathrm {D} }^{25^{circ }mathrm {C} }cdot lcdot c}$

Mit diesem:

• ${displaystyle {[alpha ]}_{mathrm {D} }^{25^{circ }mathrm {C} }}$spezifische Rotation in °mL/m g
• l Entfernung, die das polarisierte Licht durch die Lösung zurücklegt in Metern
• c das Konzentration in g/ml

Name	Zersetzungstemperatur	Löslichkeit im Wasser	${displaystyle [alpha ]_{mathrm {D} }^{25^{circ }mathrm {C} }}$	Säurekonstanten			isoelektrischer Punkt	molekulare Masse
	(in °C)	(in g/100 ml bei 25°C)		pK1	pK2	pK3	pH	in g/mol
Alanin	297	016,7	−08,5	2,35	9,87		06,11	089
Arginin	244	015	−12,5	1,82	8,99	13,20	10,76	174
Asparagin	234	003,5	0−5,4	2,02	8,80		05,41	132
Asparaginsäure	270	000,54	−25,0	1,99	10,00	3,90	02,98	133
Cystein	121	016,0	−06,5	1,86	8,35	10,34	05,02	121
Glutamin	185	003,7	−06,1	2,17	9,13		05,65	146
Glutaminsäure	247	000,86	−31,4	2,13	9,95	04,32	03,08	147
Glycin	233	025		2,35	9,78		06,06	075
Histidin	287	004,2	−39,7	1,81	6,05	09,15	07,64	155
Isoleucin	284	004,1	−11,3	2,32	9,76		06,04	131
Leucin	293	002,4	−10,8	2,33	9,74		06,04	131
Lysin	225	sehr löslich	−14,6	2,16	9,20	10,80	09,47	146
Methionin	280	003,4	0−8,2	2,17	9,27		05,74	149
Phenylalanin	283	003,0	−35,1	2,58	9,24		05,91	165
prolin	220	162	−85,0	1,95	10,64		06,30	115
Serin	228	005,0	0−6,8	2,19	9,44		05,68	105
Threonin	225	sehr löslich	−28,3	2,09	9,10		05,60	119
Tryptophan	289	001,1	−31,5	2,43	9,44		05,88	204
Tyrosin	342	000,04	−10,6	2,20	9,11	10,07	05,63	181
valin	315	008,9	−13,9	2,29	9,72		06,00	117

Löslichkeit

Das Löslichkeit hängt hauptsächlich von der Polarität von der Seitenkette (R) der -Aminosäure. Dadurch kann die α-Aminosäure mehr oder weniger hydrophil Ja hydrophob sein. Dies beeinflusst seine Wechselwirkung mit anderen Strukturen, sowohl innerhalb eines Proteins selbst als auch mit anderen Proteinen oder umgebendem Gewebe. Die Verteilung von hydrophilen und hydrophoben Aminosäuren in einem Protein bestimmt die determines Tertiärstruktur des Proteins, während die Lage der α-Aminosäuren auf der Oberfläche des Proteins die Quartärstruktur beeinflusst.

Lösliche Proteine ​​haben eine Oberfläche reich an rich Polar- Aminosäuren wie Serin und Threonin, während Membranproteine haben hydrophobe Aminosäuren an der Außenseite, die an a . binden Lipidmembran. Proteine, die positiv geladene Moleküle an ihre Oberfläche binden, enthalten beispielsweise viele negativ geladene -Aminosäuren (wie z Glutaminsäure und Asparaginsäure), während Proteine, die negativ geladene Moleküle binden, eine Oberfläche haben, die reich an Lysin und Arginin.

Hydrophobe Wechselwirkungen entstehen zwischen hydrophoben Aminosäuren, den aliphatisch und der aromatisch Aminosäuren. Hydrophile und hydrophobe Wechselwirkungen zwischen benachbarten Proteinen müssen nicht von den Seitenketten der α-Aminosäuren abhängen. Andere Ketten können sich an das Protein anlagern und dadurch hydrophob werden Lipoproteine oder hydrophil Glykoproteine Formen.

Synthese von Proteinen

Ribosomen lesen mRNA und bauen ein Polypeptid oder Protein auf dessen Basis auf. Dieser Vorgang heißt Übersetzung. Es tRNA versorgt das Ribosom mit Aminosäuren, das sie in ein Polypeptid oder Protein umwandelt.

mRNA besteht aus einer Abfolge von Basen, die pro drei (codon) kodieren eine bestimmte Aminosäure. Somit führt die Sequenz ACC und ACA zur Anlagerung eines Threoninmoleküls an das Polypeptid.

Krankheiten

Menschen, die leiden an Phenylketonurie kippen Phenylalanin es abbauen und in Tyrosin umwandeln und muss dieses daher mit der Nahrung aufnehmen. Da sich das Phenylalanin im Blut und im Rückenmark ansammelt, können Nervenzellen beschädigt werden und schließlich kommt es zu Hirnschäden. Daher bei Neugeborenen mit a Fersenstechen Blut wird abgenommen und auf diese Anomalie untersucht. Ernsthafte Probleme können mit einer Diät verhindert werden.

Siehe auch

• amphoterer Charakter
• isoelektrischer Punkt
• pH

Externe Links

• (und) (das) Chemische Strukturen von Aminosäuren
• (und) (bitte) Online-Berechnung des isoelektrischen Punktes von Aminosäuren

Siehe die Kategorie Aminosäuren von Wikimedia Commons für Mediendateien zu diesem Thema.