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Serine
L-Serin
Strukturformel und Molekülmodell
▵ Strukturformel aus L-Serin
▵ Molekülmodell aus L-Serin
Allgemeines
MolekularformelC3huh7NEIN3
IUPAC-NameSerin
Andere Namenβ-Hydroxyalanin
Molmasse105,09258 G/Maulwurf
CAS-Nummer56-45-1
EG-Nummer200-274-3
PubChem5951
Physikalische Eigenschaften
AggregatzustandFest
FarbeWeiß
Dichte(bei 20°C) 1.603 g/cm³
Schmelzpunkt222 °C
Löslichkeit im Wasser364 g/l
Gut löslich inWasser
Unlöslich inEthanol, Diethylether
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
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Serin (abgekürzt zu ser oder so) ist einer von zwanzig natürlich vorkommenden Aminosäuren. Die Substanz erscheint als weiß kristallinPulver, das gut löslich ist in Wasser. Die Kristalle sind nadelförmig und haben einen süßen Geschmack.

Serin wird von kodiert Codons UCU, UCC, UCA, UCG, AGU und AGC.

Aufbau und Eigenschaften

Der Serinrest ist a Alkoholfunktion das durch a Methylengruppe mit dem zentralen α-Kohlenstoffatom verbunden. Serin ist klassifiziert als a hydrophil Aminosäure. Es ist gut löslich in Wasser, aber nicht in Diethylether und Ethanol.

Das Säurekonstanten von Serin sind:[1]

  • pka1 (Carboxylgruppe) = 2,21
  • pka2 (Amingruppe) = 9,15

Es isoelektrischer Punkt liegt bei pH 5,68.[1]

Aufgrund des Vorhandenseins eines hydrophilen Hydroxylgruppe im Rückstand kann Serin phosphoryliert einbiegen in. Dabei spielt die Aminosäure eine nicht unerhebliche Rolle bei der Aktivierung oder Hemmung von Enzymen. Wenn Serin hinzufügt Palmitaldehyd (es Aldehyd von Palmitinsäure) und dehydriert werden, dann a Sphingolipide.

Synthese

Serin wird im industriellen Maßstab hergestellt von Fermentation. Die so produzierte Jahresmenge wird auf 100 bis 1000 to geschätzt Tonnen. In dem Labor kann es wenn Rennkamerad sind zubereitet aus Methylacrylat in mehreren Schritten:[2]

Synthese von Serin

Der erste Schritt beinhaltet a Oxidation mit Quecksilber(II)-acetat im Methanol, gefolgt von einer Behandlung mit Kaliumbromid. Der resultierende -Bromester ist dann verseift mit Natriumhydroxid, wonach es Bromid mit Ammoniak wird umgewandelt in a Amin. Das Hydrolyse des Methylether führt dann zur Bildung von Serin.

Aussehen, Biosynthese und Stoffwechsel

Serin ist eine nicht essentielle Aminosäure, da sie im Körper aus anderen gebildet wird Stoffwechselprodukte, wie Glycin. Die Aminosäure wurde zuerst in isoliert 1865 aus Proteinen in die Seide. Der Name leitet sich von der Latein Wort für Seide, nämlich seric.

Die Serinbiosynthese beginnt mit dem Oxidation von 3-Phosphoglycerat bis um 3-Phosphopyruvat und NADH. Das reduktive Aminierung von diesem Keton, gefolgt von Hydrolyse, liefert Serin. Es EnzymSerinhydroxymethyltransferasekatalysiert das reversibel Umwandlung von L-Serin in Glycin (über a Retro-Aldolreaktion).[3]

Biologische Funktionen

Serin ist eine wichtige Verbindung, da es an der Biosynthese von Purine und Pyrimidine. Darüber hinaus ist es eine Vorstufe für die Synthese anderer Aminosäuren, wie z Glycin, Cystein und Tryptophan. So beginnt die Biosynthese von Cystein im Tiere mit Serin und Homocystein. Die Aminosäure ist auch eine Vorstufe für zahlreiche andere Metaboliten, darunter Sphingolipide und Folsäure.

Die Aminosäure ist Teil des katalytischen Zentrums mehrerer Enzyme, darunter Chymotrypsin und Trypsin.

Die 20 proteinogenen Aminosäuren

Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) · Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)