WikiDer > Тетраспанин

Tetraspanin
Семья тетраспанинов
Tetraspanin Figure.jpg
Тетраспанины имеют четыре трансмембранных домена, две внеклеточные петли и содержат ряд высококонсервативных аминокислотных остатков.
Идентификаторы
СимволТетраспанин
PfamPF00335
Pfam кланCL0347
ИнтерПроIPR000301
PROSITEPDOC00371
SCOP21iv5 / Объем / СУПФАМ
TCDB8.A.40
OPM суперсемейство327
Белок OPM5tcx
CDDcd03127
Гипотетическая модель функции тетраспанина

Тетраспанины семья мембранные белки найдено во всех многоклеточный эукариоты.

Тетраспанины, также называемые белками трансмембранного суперсемейства 4 (TM4SF), имеют четыре трансмембранных альфа-спирали и два внеклеточных домена, один короткий (называемый sторговый центр евнеклеточный domain или лoop, SED / SEL или EC1) и один более длинный, обычно 100 аминокислотных остатков ( лarge евнеклеточный domain /лoop, LED / LEL или EC2). Хотя несколько семейств белков имеют четыре трансмембранных альфа-спирали, тетраспанины определяются консервативными аминокислотными последовательностями, включающими четыре или более цистеин остатков в домене EC2, с двумя в высококонсервативном мотиве «CCG». Часто считается, что тетраспанины действуют как скаффолдинговые белки, прикрепляя несколько белков к одной области клеточной мембраны.[1]

Тетраспанины высоко консервативны между видами. Некоторые тетраспанины могут иметь N-связанные гликозилирование на длинной внеклеточной петле (LEL, EC2) и пальмитоилирование по мотиву CXXC в их трансмембранной области.[2]

У млекопитающих 34 тетраспанина, 33 из которых также были идентифицированы у человека. Тетраспанины обладают многочисленными свойствами, которые указывают на их физиологическое значение для клеточной адгезии, подвижности, активации и распространение, а также их вклад в патологические состояния, такие как метастаз или вирусная инфекция.

Роль тетраспанинов в тромбоциты был продемонстрирован фенотипами кровотечения у мышей с дефицитом CD151 и TSSC6, которые демонстрируют нарушение передачи сигналов "снаружи-внутрь" через αIIbβ3, основной интегрин тромбоцитов. предполагается, что тетраспанины взаимодействуют с другими рецепторами тромбоцитов и регулируют их.[3]

Список человеческих тетраспанинов

ПротеинГенПсевдонимы
ЦПАН1ЦПАН1ТСП-1
ЦПАН2ЦПАН2ТСП-2
TSPAN3TSPAN3ТСП-3
TSPAN4TSPAN4ТСП-4, НАГ-2
ЦПАН5ЦПАН5ТСП-5
ЦПАН6ЦПАН6ТСП-6
TSPAN7TSPAN7CD231 / TALLA-1 / A15
TSPAN8TSPAN8CO-029
TSPAN9TSPAN9NET-5
ЦПАН10ЦПАН10ОКУЛОСПАНИН
TSPAN11TSPAN11CD151-подобный
ЦПАН12ЦПАН12NET-2
TSPAN13TSPAN13NET-6
TSPAN14TSPAN14
TSPAN15TSPAN15NET-7
TSPAN16TSPAN16TM4-B
TSPAN17TSPAN17
ЦПАН18ЦПАН18
TSPAN19TSPAN19
TSPAN20УПК1БUP1b, УПК1Б
TSPAN21TSPAN21УП1а, УПК1А
TSPAN22PRPH2RDS, PRPH2
TSPAN23TSPAN23ROM1
TSPAN24CD151CD151
ЦПАН25CD53CD53
TSPAN26CD37CD37
TSPAN27CD82CD82
TSPAN28CD81CD81
TSPAN29CD9CD9
TSPAN30CD63CD63
TSPAN31TSPAN31SAS
TSPAN32TSPAN32TSSC6
TSPAN33TSPAN33

Смотрите также

Соответствие паразитарным вакцинам

В шистосома черви производят два тетраспанина: TSP-1 и TSP-2. Антитела TSP-2 обнаруживаются у некоторых людей, у которых есть иммунитет к шистосомной инфекции (Шистосомоз).[4]

использованная литература

  1. ^ Хемлер МЭ (2005). «Функции тетраспанина и ассоциированные микродомены». Nat. Преподобный Мол. Cell Biol. 6 (10): 801–11. Дои:10.1038 / nrm1736. PMID 16314869. S2CID 5906694.
  2. ^ Райт MD, Томлинсон MG (1994). «Все входы и выходы трансмембранного 4 суперсемейства». Иммунол. сегодня. 15 (12): 588–94. Дои:10.1016/0167-5699(94)90222-4. PMID 7531445.
  3. ^ Гошник М.В., Лау Л.М., Ви Д.Л., Лю Ю.С., Хогарт П.М., Робб Л.М., Хики М.Дж., Райт, доктор медицины, Джексон Д.Е. (2006). «Нарушение« извне-внутрь »передачи сигналов интегрина alphaIIbbeta3 и стабильности тромба у мышей с дефицитом TSSC6». Кровь. 108 (6): 1911–8. Дои:10.1182 / кровь-2006-02-004267. PMID 16720835.
  4. ^ Scientific American, май 2008 г., со ссылкой на обзоры McManus & Loukas Clinical Microbiology, V21, N1, p225-242 (январь 2008 г.)

внешние ссылки