WikiDer > Triosephosphatisomerase

Triosephosphatisomerase (ebenfalls TIM oder TPIA) ist ein Enzym das für a Katalyse kümmert sich um die Isomerisierung von Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und D-Glyceraldehyd-3-phosphat (DGAP). TIM kommt in fast jedem lebenden Organismus vor. Humanes TIM wird auf Chromosom 12 kodiert.

TIM spielt eine wichtige Rolle in der Glykolyse und ist für eine effiziente Energieerzeugung unabdingbar. TIM ist ein hocheffizientes Enzym. Das Reaktionsgeschwindigkeit ist milliardenfach höher, als wenn die Reaktion normalerweise in Lösung ablaufen würde. Die Reaktionsgeschwindigkeit wird nur durch die Geschwindigkeit begrenzt, mit der es Substrat in dem aktives Zentrum des Enzyms kommt durch Diffusion. Die durch TIM katalysierte Reaktion ist eine reversible Reaktion. Wenn das Gleichgewicht hergestellt ist, sind 96% des Triosephosphats DHAP. Da das Produkt DGAP durch nachfolgende Schritte der Glykolyse effizient entfernt wird, verläuft die Reaktion reibungslos.

⇔

Struktur

TIM ist ein dimer von zwei identischen Untereinheiten. Jede Untereinheit besteht aus 248 Aminosäuren. Die dreidimensionale Struktur einer Untereinheit besteht aus acht α-Helices außen und acht parallel β-Blätter auf der Innenseite. Diese Struktur wird als αβ-Fass oder TIM-Fass bezeichnet. Das aktive Zentrum des Enzyms befindet sich in der Mitte des Fasses.

Mechanismus

Der Mechanismus verwendet einen Zwischenschritt, bei dem die Bildung von a endiol. Bei dieser Reaktion ähnelt das Endiol dem Übergangszustand einer enzymkatalysierten Reaktion. Die Veränderungen in freie Energie (ΔG) dieser Katalyse werden im Folgenden Schritt für Schritt gezeigt. Da die Enzyme den Übergangszustand mit einer höheren Affinität binden als das Substrat, kann diese zusätzliche Bindungsenergie verwendet werden, um die Energie des Übergangszustands zu senken.