WikiDer > Alpha-Helix
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Biene Protein ist der α-Helix ein wichtiges Element der Sekundärstruktur. Die α-Helix wurde zuerst postuliert von Linus Pauling, Robert Corey und Herman Branson im Jahr 1951. Sie basierten dies auf dem bekannten Kristallstrukturen des Aminosäuren und auf Paulings Vorhersage der planaren Peptidbindung.
Die Aminosäuren kommen in einer Helixform von etwa 5EIN (0,5 nm) breit. Jede Aminosäure ist für eine 100°-Drehung um die Helixachse verantwortlich, dh es gibt 3,6 Aminosäuren pro Drehung um die Achse. Dies entspricht einem Fortschritt von 1,5 (0,15 nm) entlang der Helixachse. Die dicht gepackte α-Helix ist ein sehr stabiles Strukturmotiv weil es so gut wie keinen freien platz gibt. Außerdem stabilisierend Wasserstoffbrücken denn zwischen der N-H-Gruppe des ndas Aminosäure und die C=O davon (Nr. 4)das Aminosäure.
Eine Helix ist normalerweise geladen: die N-Terminus ist positiv, während die C-Terminus ist negativ geladen. Dieser Ladungsaufbau hat eine destabilisierende Wirkung. Negativ geladene Aminosäuren (wie z Glutaminsäure) vor dem. Positiv geladene Aminosäuren, wie z Lysinsind jedoch am N-Terminus weniger verbreitet.
In einer schematischen Darstellung von Proteinen wird eine -Helix durch einen farbigen Pfeil dargestellt, der sich um eine zentrale Achse dreht.