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Actine
G-Aktin mit ADP farblich gekennzeichnet

handelnd ist ein Protein das gehört dazu Zytoskelett in dem EukaryotenZelle. handelndMoleküle sind Teil von Aktinfilamente (auch Mikrofilamente genannt), a Polymer von AktinMonomere. Aktinfilamente haben a Spiralform mit einem Durchmesser von 5 bis 9 nm (Nanometer) und einer Steigung von 25 nm. (Pitch bedeutet hier, dass die Helix über die Länge von 25 nm eine volle Umdrehung macht.) Sie formen die Zelle und ermöglichen der Zelle, sich zu bewegen. Im Muskelzellen kümmere dich zusammen mit myosin für Kontraktion, verursacht Muskeln Kraft ausüben können Einteilung von a Tierzelle Aktin und Myosin spielen eine Rolle bei der Verengung der Zelle in zwei neue.

Bei der Wirbeltiere sind drei Hauptgruppen von AktinIsoformen unterscheiden: Alpha, Beta und Reichweite. Die Alpha-Aktine kommen in den Muskeln vor und sind ein Hauptbestandteil der Kontraktionsgerät. Die Beta- und Gamma-Aktine kommen in den meisten Zelltypen im Zytoskelett vor und sind für Bewegungsprozesse verantwortlich innerhalb der Zelle, wie die Verschiebung von Organellen.

Endothelzellen mitImmunfluoreszenzfärbung. Die Aktinfilamente sind rot, Mikrotubuli grün und die Zellkerne blau gefärbt.
Aktin Zytoskelett von Embryo der HausmausFibroblasten, farbig mit Fluoresceinisothiocyanat-Phalloidine

Polymerisation von Aktinmonomeren

Das Polymerisation (Stringing) von Aktin-Monomere zu Aktinfilamenten kann je nach Bedarf sehr dynamisch erfolgen.

G-Aktin bindet es Nukleotid ATP (Adenosintriphosphat). Dieses Monomer kann nun an andere Aktinmoleküle binden - polymerisieren, wobei ATP unter Spaltung (Hydrolyse) wechselt von einem Phosphatrest zu ADP (Adenosindiphosphat). Die so gebildete Kette von Aktinmonomeren bildet die fadenförmige Form von dem Aktinfilament, ebenfalls F-Aktin erwähnt. Das Filament besteht aus zwei Ketten polymerisierter G-Aktin-Monomere, die sich schraubenförmig verflechten.[1] Der Durchmesser beträgt 7 nm. In der Zelle stehen beide Formen im Gleichgewicht, wobei Monomere hauptsächlich im Komplex mit Aktinbindungen stehen Proteine Aussehen.

Jedes Aktinfilament hat ein ( ) Ende und ein (-) Ende. ATP-Aktin bindet bevorzugt an das ( )-Ende, wodurch das Filament an diesem Ende wächst. Das ATP wird dann in ADP . umgewandelt hydrolysiert, welcher verursacht Haftfestigkeit bis die benachbarten Aktine weniger werden. Am (-)-Ende verläuft die Hydrolyse von ATP zu ADP schneller als die Anlagerung eines neuen ATP-Aktins, so dass ADP-Aktin dissoziiert und das Filament wird auf dieser Seite kürzer. Aktinmonomere binden jedoch ATP stärker als ADP, tauschen dabei das Nukleotid aus und können wieder an das ( )-Ende angeheftet werden. Dieser schnelle Zyklus ist wichtig für die Bewegung der Zelle.[2]

Zahlreiche Leitproteine lenken die Polymerisation und den Abbau. In Muskeln zum Beispiel sind die Filamente Tropomyosin stabilisiert, der auf der gesamten Länge eines Filaments haftet.

Bestimmte Proteine ​​beschichten auch die Enden der Filamente und verhindern oder fördern so eine Verlängerung oder einen weiteren Abbau. Andere Proteine ​​verhindern oder fördern die Polymerisation von G-Aktin oder bewirken, dass das F-Aktin abgebaut wird. Die Proteine cofilin und ADF (Actin Depolymerizing Factor) sitzen beispielsweise am (–)-Terminus und fördern dadurch die Aktindissoziation. Das Protein Profil andererseits fördert es die Befestigung am ( ) Ende. Die Bindung von Cofilin und Profilin wird durch das Aktin-gebundene Nukleotid bestimmt.[3]

Ebenfalls posttranslationale Modifikationen Aktin an der Polymerisation teilnehmen. Jedes fünfte Aktinmonomer in Fibroblasten eine Arginylierung, die zu einer erhöhten Stabilität der Aktinfilamente führt. Beta-Aktin hat hier Vorrang.[4] Bei der Arginylierung ist die Aminosäure Arginin an das N-terminale Ende von Proteinen gebunden.

Anpassungs- und Verbindungsproteine

Immunfluoreszenzfärbung der AktinZytoskelett (grün) und die Adhäsionsproteinvinkulin (rot) bei a Fibroblastenzelle. Die Adhäsionsstellen sind als rote Flecken an den Enden des Aktinbündels zu erkennen.

Eine große Gruppe von Leitproteine, die auch als Aktin-bindende Proteine ​​bezeichnet werden, retikulieren die Aktinfilamente untereinander und mit anderen Proteinen. Fimbrin, schurkisch (innerer Rahmen des Mikrovilli), filamin und espine bilden Querverbindungen, wodurch ein mechanisch steifes Bündel entsteht. -Aktinin bildet auch ein Bündel, das mit myosin ist versteift. Das Filamin bildet wieder ein dreidimensionales direkt unter dem Zellmembran.

Aktinfilamente verbinden sich radial mit zwei Zellkontakte, das Haftkontakt und der Fokuskontakt. Sie sind über Adapterproteine ​​an den Proteinstrukturen der Kontakte verankert. Verantwortlich dafür sind wiederum das -Aktinin, das Vinculin und die Talin. Die Proteine ezrine, Radixin, musine (ERM-Proteine) gehen für kurze Zeit dynamische Bindungen mit der Plasmamembran ein, zum Beispiel bei Veränderungen der Zellform und bei aktiven Zellbewegungen.

Bestimmte Proteingruppen bilden eine mechanisch stabile Verbindung zwischen dem unter der Zellmembran liegenden Aktinnetz und der Membran. Dieser wegen mehrerer Erbkrankheiten sind auch klinisch wichtige Proteine Dystrophin (auch im in Muskeln, Biene Mutationen des Dystrophinkomplexes entsteht Muskeldystrophie) und spektrin (u.a. verantwortlich für die Form von Erythrozyten, die im Fehlerfall zu angeborene Sphärozytose). Sie sind lange, dünnere Proteine, die ihre Funktionen im Komplex mit zahlreichen anderen Proteinen erfüllen.

myosin ist das molekulare Motorprotein von Aktin. Es Kopfteil von Myosin bindet an das Aktinfilament und verwendet ATP-Hydrolyse um die notwendige Energie zu erhalten, um entlang des Filaments zum hakenförmigen ( ) Ende zu "laufen" (mit Ausnahme des Myosin VI, das sich zum spitzen (-) Ende hin bewegt).

Muskelkontraktion

Das hier beschriebene Beispiel zeigt die Bewegung im Muskel des konventionellen Myosin II, wo die Aktin- und Myosinfäden verschachtelt sind. Der Verlauf ist bei den unkonventionellen Myosinen grundsätzlich der gleiche, nur dass ein Myosindimer mit seiner Ladung entlang eines Aktinfadens "läuft". Dabei bindet ein Myosinkopf abwechselnd, so dass es scheint, als würde „ein Fuß nach dem anderen“ vorwärts bewegt. Die Bewegung ist gerichtet, da Myosin auf dem Aktindraht nur in eine Richtung gehen kann. Myosin verläuft in der Regel zum Plus-Ende eines Aktinfilaments. Eine Ausnahme bildet das Myosin VI, das sich in die entgegengesetzte Richtung bewegt. Mehrere unkonventionelle Myosinklassen können sich entlang des Aktins in beide Richtungen bewegen.

  • Tropomyosin bindet an Actin auf dem Troponin-SiteBlockierung der Myosinbindung.

  • Troponin bindet an Kalzium, wodurch Tropomyosin von Aktin und Myosin an Aktin binden kann.

  • Cross-Connection-Zyklus (Crossbridge-Zyklus) Phase 1 - Myosin (gelb) bindet an Aktin (rosa) an der Troponinstelle unter Aufnahme von Ca of2 -Ionen. Der angezeigte Winkel beträgt ungefähr 90°.

  • Querverbindungszyklus Phase 2 - Myosinköpfe (gelb) fallen nach vorne und gleiten am Aktin (rosa) entlang. ATP wird in ADP und Phosphat umgewandelt. Der angezeigte Winkel beträgt ca. 50°.

  • Querverbindungszyklus Phase 3 - Freisetzung von Myosinköpfen (gelb) mit Aufnahme von ATP aus dem Aktin (rosa).

  • Querverbindungszyklusphase 4 - Myosin (gelb) in Ruhe. Aktin (rosa).

Funktionen

Stabilität

Aktinformen als Bestandteil der Zytoskelett unter dem Plasma Membran ein dichter, steifer, dreidimensionalkortikale (äußere Schicht) Netzdie durch die oben genannten Verbindungsproteine ​​zu einem Netz geformt wird. Das Netzwerk wird an bestimmten spezifischen Zellstellen verstärkt, zum Beispiel an den Membranvorsprüngen (Mikrovilli, Pseudopodien (falsche Füße) und Synapsen) sowie bei bestimmten Zellkontakten (zonulae adhaerentes, Zonules okkludent) und tragen so zur Form und Stabilität von Zellen und Geweben bei.

Anker- und Transportweg

Viele Transmembranproteine ​​(Kanäle, Pumpen, Rezeptoren, Zelladhäsionsproteine) werden direkt oder indirekt vom kortikalen Netzwerk gehalten. Funktionell verwandte Proteine ​​werden daher auch räumlich nahe beieinander gehalten. Der Kurzstreckentransport durch Myosin findet auch entlang des Aktinnetzes statt Vesikel zur Membran, während der Ferntransport von Mikrotubuli durch die Motorproteine dynein und Kinesin wird übernommen. Myosin übernimmt teilweise die abgegebene Last von Dynein/Kinesin.

Zellbewegung

Viele eukaryontische Zellen besitzen ein hohes Maß an Beweglichkeit, um beispielsweise Eindringlinge im Körper zu neutralisieren und Wunden heilen, wie Fresszellen. Viele einzellig wie Amöben sind sehr mobil. Diese Mobilität ist hauptsächlich auf zwei Prozesse zurückzuführen:

  • die gerichtete Aktinpolymerisation in Bewegungsrichtung (gesteuert durch eine Reihe von Regulatoren, die auf Signale von außerhalb der Zelle reagieren) und
  • die Aktin-Myosin-Wechselwirkung in Fibrillenbündel (Spannungsfasern), sich zusammenziehende Zugdrähte, die durch die Zelle laufen und formgebende Elemente mit der Basis verbinden.

Zur Wahrnehmung der Zellumgebung und zum Einleiten einer neuen Bewegungsrichtung ist die Bildung von Zellwülsten wie Filopodien und lamellipodien eine wichtige Rolle. Diese werden durch Aktinfilamente gebildet und stabilisiert.

Kontraktion

Das Muskelkontraktion, sowie alle makroskopischen Körperbewegungen und die der Organe (z.B. DarmPeristaltik), basiert auf dem Aktin-Myosin-Interaktion. Darüber hinaus sind zahlreiche Aktinfilamente, Myosin II und andere Proteine ​​spezifisch angeordnet.

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