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Myosine
Myosin HC (Fragment) Dimer, Dictyostelium discoideum.

myosin ist ein Motorprotein das zusammen mit handelnd bildet Fasern. Myosin findet sich in der Zellen von Eukaryoten.

Die Kontraktion von Muskeln ist aufgrund dieser beiden Proteine ​​möglich. Sie bilden Fasern, die ineinander gleiten können. Die Bindung zwischen Aktin und Myosin zu Aktomyosin ist besonders stark und wird in der Biotechnologie vielfältig genutzt. Es EG-Nummer von Actomyosin ist 3.6.4.1.

Hier ist die Wechselwirkung zwischen Aktin und Myosin schematisch dargestellt. Es ist zu erkennen, dass zwischen dem dicken (Myosin) und dem dünnen Streifen (Aktin) ein offener horizontaler Raum besteht. Dadurch können sie ineinander gleiten. Diese Gleitaktion kostet Energie und ist von ATP und GTP gefüttert.

Myosin-Klassen

Phylogenetischer Stammbaum ohne gemeinsamen Myosin-Vorgänger — ; Klicken Sie auf das Bild für eine größere Version (Quelle: http://webarchive.loc.gov/all/20011109204837/http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/myosin/trees/trees.html)

Es wurde zuerst entdeckt, dass Myosin ein molekulares Motorprotein von Muskelfasern ist Teil von Sarkomer, die kontraktilen Teile des Myofibrillen (Myosinfilamente)). Später stellte sich heraus, dass auch andere Mitglieder der Proteinfamilie eine Rolle spielen, deren Funktionen jedoch noch nicht bekannt sind. Jedenfalls spielen diese sogenannten unkonventionellen Myosine eine Rolle beim intrazellulären Transport zwischen Zellorganellen, im Vesikel (Bläschen), at Endozytose und Zellwachstum.

Biene phylogenetisch Studien unterteilen die Myosinfamilie in Klassen und Unterklassen. Das in den Muskelfasern vorkommende Myosin gehört zusammen mit einigen anderen Nicht-Muskel-Myosinen, die auch als konventionelle Myosine bezeichnet werden, zur Klasse II. Alle anderen Klassen werden als unkonventionelle Myosine bezeichnet. Das erste entdeckte unkonventionelle Myosin wird in die Klasse I eingeordnet. Neue Klassen unkonventioneller Myosine werden fortlaufend nummeriert (III, IV, V, ...). Offiziell sind 18 Klassen unkonventioneller Myosine anerkannt, während Myosine mittlerweile aus mindestens sechs noch nicht anerkannten Klassen bekannt sind. Die Einschränkung und Klassifizierung von Myosinen ist jedoch umstritten.

Bauen

Die meisten Myosinmoleküle bestehen aus einem Kopf-, Hals- und Schwanzteil.

  • Es Kopfteil bindet an die handelnd-Filament und gebraucht ATP-Hydrolyse um die notwendige Energie zu erhalten, um entlang des Filaments zum hakenförmigen ( ) Ende zu "laufen" (mit Ausnahme des Myosins VI, das sich zum spitzen (-) Ende hin bewegt).
  • Es Halsteil bildet die Verbindung und wirkt auch als Hebel zur Übertragung der vom katalytischen Motorabschnitt erzeugten Kraft. Im Nackenbereich befinden sich Bindungsstellen für das sogenannte Lichterketten. Dieses Lichterketten bestehen aus bestimmten Aminosäuren eines makromolekularen Komplexes und haben im Allgemeinen strukturelle oder regulatorische Funktionen.
  • Es Heckteil sorgt für eine Wechselwirkung mit zu bewegenden Molekülen (Frachtmolekülen) und/oder anderen Myosin-Untereinheiten. In einigen Fällen kann der Schwanzabschnitt eine Rolle bei der Regulierung der motorischen Aktivität spielen.

Muskelkontraktion

Das hier beschriebene Beispiel zeigt die Bewegung im Muskel des konventionellen Myosin II, wo die Aktin- und Myosinfäden verschachtelt sind. Der Verlauf ist bei den unkonventionellen Myosinen grundsätzlich der gleiche, nur dass ein Myosindimer mit seiner Ladung entlang eines Aktinfadens "läuft". Dabei bindet ein Myosinkopf abwechselnd, so dass es scheint, als würde „ein Fuß nach dem anderen“ vorwärts bewegt. Die Bewegung ist gerichtet, da Myosin auf dem Aktindraht nur in eine Richtung gehen kann. Myosin verläuft in der Regel zum Plus-Ende eines Aktinfilaments. Eine Ausnahme bildet das Myosin VI, das sich in die entgegengesetzte Richtung bewegt. Mehrere unkonventionelle Myosinklassen können sich entlang des Aktins in beide Richtungen bewegen.

  • Tropomyosin bindet an handelnd auf der Troponin-SiteBlockierung der Myosinbindung.

  • Troponin bindet an Calcium, wodurch sich Tropomyosin von Aktin lösen und Myosin an Aktin binden kann.

  • Crossbridge-Zyklus (Crossbridge-Zyklus) Phase 1 - Myosin (gelb) bindet an Aktin (rosa) an der Troponin-Stelle unter Aufnahme von Ca2 -Ionen. Der angegebene Winkel beträgt ca. 90°.

  • Querverbindungszyklus Phase 2 - Myosinköpfe (gelb) fallen nach vorne und gleiten am Aktin (rosa) entlang. ATP wird in ADP und Phosphat umgewandelt. Der angezeigte Winkel beträgt ca. 50°.

  • Querverbindungszyklus Phase 3 - Freisetzung von Myosinköpfen (gelb) mit Aufnahme von ATP aus dem Aktin (rosa).

  • Querverbindungszyklusphase 4 - Myosin (gelb) in Ruhe. Aktin (rosa).

Energieversorger

Der ATP-Vorrat in den Muskeln reicht in der Regel für 5 bis 6 Sekunden Muskelbelastung. Dann für die nächsten 10 Sekunden Kreatinphosphat aufgebraucht. Endlich bei längeren Ladungen Glucose (Traubenzucker) als Energielieferant. Dieser Prozess ist als Kontinuum zu verstehen, in dem alle Systeme nicht nur unabhängig voneinander arbeiten, sondern alle gleichzeitig aktiv sind.

Siehe auch

Externe Links

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