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Das Proteinstruktur oder Proteinstruktur ist der räumliche Molekülstruktur von a Proteinmolekül. Jedes Protein ist ein Polymer – näher spezifizierte Polypeptid - bestehend aus α-Aminosäuren. Das Protein Falten in einer spezifischen, dreidimensionalen Struktur unter dem Einfluss nichtkovalenter Wechselwirkungen, wie z Wasserstoffbrücken, ionische Bindungen und Van-der-Waals-Kräfte. Die endgültige Form bestimmt die Funktion des Proteins.
Um die molekularen Funktionen von Proteinen zu verstehen, ist es wichtig, eine Vorstellung von der dreidimensionalen Struktur zu haben. Die Bestimmung der Proteinstruktur ist ein zentrales Thema innerhalb der Strukturbiologie. Strukturbiologen verwenden Techniken wie Röntgenkristallographie, NMR-Spektroskopie und Elektronenmikroskopie die Struktur von Proteinen sichtbar zu machen und sie einer biologischen Funktion zuzuordnen.
Ein Proteinmolekül kann aus zehn bis mehreren tausend Aminosäuren bestehen.[1] Einige Proteine bestehen aus verschiedenen Untereinheiten und groß formen Komplexe alle Teile der Zelle überspannen. Also existiere Mikrofilamente von Tausenden ineinander verflochten Aktinmoleküle. Ein Protein ist dynamisch und kann seine Struktur oder Konformation ändern, während es seine Funktion erfüllt.
Strukturen
Konventionelles Layout
Die Form, in der sich ein Protein normalerweise faltet, wird als bezeichnet native Konformation erwähnt. Thermodynamisch ist die native Konformation ein günstiger Zustand. Daher nimmt das Protein nach der Synthese der Polypeptidkette oft von selbst seine spezifische Struktur an.[2] Nicht-kovalente Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Teilen der Polypeptidkette stabilisieren die gefaltete Struktur. Herkömmlicherweise werden die folgenden vier Ebenen der Struktur eines Proteins unterschieden:
Primärstruktur
Das Primärstruktur oder Aminosäuresequenz ist die Aminosäuresequenz in a Polypeptidkette. Es gibt zwanzig verschiedene Standardaminosäuren und ein Protein kann leicht aus mehreren tausend Aminosäuren bestehen. Die Aminosäuren sind verbunden durch Peptidbindungen. Die Primärstruktur wird durch die Reihenfolge der Nukleotide in einem entsprechenden Gen.
Sekundärstruktur
Das Sekundärstruktur ist die lokale Falte in dreidimensionalen Strukturelementen, wie z α-Helix und der -Blatt. Stabilisiert werden diese Strukturelemente durch Wasserstoffbrücken zwischen dem Rückgrat der Polypeptidkette. Es gibt viele verschiedene Sekundärstrukturen, von denen jede eine regelmäßige Geometrie. Sie tragen zur weiteren Faltung des Proteins bei.
Tertiärstruktur
Das Tertiärstruktur ist die Faltung des Proteins als Ganzes. Die Stabilisierung erfolgt durch Anziehungskräfte zwischen den Seitenketten der eingebauten Aminosäuren. UnspezifischHydrophobe Wechselwirkungen werden durch die Abstoßung von hydrophoben Aminosäuren und Wassermolekülen gebildet. Spezifisch Interaktionen, wie z ionische Bindungen und Schwefelbrücken, eine stabile Tertiärstruktur bereitstellen.
Quartäre Struktur
Das Quartärstruktur ist die Struktur, die sich aus der Assoziation mehrerer Proteinketten (Untereinheiten). Unter dem Einfluss nichtkovalenter Wechselwirkungen und Disulfidbrücken falten sich die Proteinketten ineinander. Der resultierende Komplex fungiert als funktionelle Einheit. Ein Beispiel dafür ist Hämoglobin, die aus mehreren Proteinketten und auch einer in der Mitte besteht Hämverbindung enthält.
Konformationen
Ein Protein kann in verschiedenen vorkommen Konformationen. Jede Konformation hat ihre eigene spezifische biologische Aktivität. Von allen möglichen Konformationen wird oft nur eine Konformation als biologisch aktiv angesehen. Proteine ändern ständig ihre Konformation, normalerweise unter dem Einfluss von allosterische Regulation oder enzymatische Katalyse.[3] Deutliche Konformationsänderungen treten beispielsweise auf in Motorproteine wenn myosin und Kinesin.
Domänen und Motive
Proteine bestehen aus mehreren Struktureinheiten, wie z Domänen, Motive und Faltelemente. Obwohl ungefähr 100.000 verschiedene Proteine in eukaryotische Zellen, sind nur eine begrenzte Anzahl von Domänen, Strukturmotiven und Faltungselementen bekannt. Im Laufe der Evolution haben sich Teile von Proteinen verändert und durch neue Kombinationen können neue Proteinfunktionen entwickelt werden.
Proteindomäne
EIN Proteindomäne ist ein Element der gesamten Proteinstruktur, das sich selbst stabilisiert und sich oft unabhängig vom Rest der Proteinkette faltet. Viele Domänen sind nicht für ein Gen oder eine Genfamilie einzigartig verschlüsselt Protein und kommen in vielen verschiedenen Proteinen vor. Domänen werden oft nach der biologischen Funktion des Proteins, in dem sie vorkommen, benannt und unterschieden, zum Beispiel die Calcium-bindende Domäne von Calmodulin. Da sie in sich stabil sind, Domänen für die Met Gentechnik machen Chimären von einem Protein auf ein anderes übertragen.
strukturiertes Motiv
Strukturmotive und Sequenzmotive sind kurze Muster in der Proteinstruktur, die in vielen verschiedenen Proteinen vorkommen, und daher evolutionär konserviert sein. Strukturmotive sind dreidimensional (Tertiär-) und Sequenzmotive sind linear (primär). Ein Motiv ist oft ein starker Hinweis auf die Funktion, die das Protein ausübt.[4]
Super-Sekundärstruktur
Das Supersekundärstruktur ist eine spezifische Kombination sekundärer Strukturelemente, wie die β-α-β-Einheiten oder die Helix-Wind-Helix-Motiv. Einige werden auch als Texturmotive bezeichnet. Die Unterscheidung mit Domain ist allmählich; einige supersekundäre Strukturen bilden einen diskreten räumlichen (und funktionellen) Teil im Protein, der auch als Domäne bezeichnet werden kann.[5]
Faltmuster
Ein Faltmuster (falten) ist eine Tertiärstruktur, die die allgemeine Proteinarchitektur ausmacht.[6] Beispiele für Faltelemente sind die Helix-Bündel (zum Beispiel bei der Bromodomäne), Betafass oder der Rossmann-Faltung. Ein verwandtes Konzept ist Proteintopologie: die räumlichen Eigenschaften von Proteinmolekülen.[7] Faltungselemente sind charakteristische Teile eines Proteins und daher wichtig für die Klassifizierung von Proteinen. Eine große Datenbank, in der Proteine nach ihrer Faltung kategorisiert werden, ist die Datenbank zur strukturellen Klassifizierung von Proteinen (SCOP).[8]
Proteinkomplexe
Proteine können sich unter dem Einfluss nicht-kovalenter Wechselwirkungen mit anderen Proteinen zu größeren Strukturen verbinden. Dies geschieht auf vielfältige Weise, zum Beispiel durch die Bildung von a dimer, ein geschlossener Ring, a kugelförmig Bündel oder ein spiralförmiges Polymer. EIN Mikrofilament ist zum Beispiel eine lange, unverzweigte Faserstruktur, die aus vielen Aktinmonomere. Nicht alle Proteinkomplexe, die in der Zelle vorkommen, entstehen spontan, wenn die Komponenten zusammengefügt werden. Die Bildung eines Proteinkomplexes hängt oft von vielen Montagefaktoren ab, die in der endgültigen Struktur nicht vorhanden sind.
Siehe auch
Verweise
Literatur
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