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Lysine
L-Lysin
Strukturformel und Molekülmodell
▵ Strukturformel von L-Lysin
▵ Molekülmodell von L-Lysin
Allgemeines
MolekularformelC6huh14Nein2Ö2
IUPAC-NameLysin
Molmasse146,18756 G/Maulwurf
CAS-Nummer56-87-1
EG-Nummer200-294-2
PubChem5962
BeschreibungWeißliches Pulver
Physikalische Eigenschaften
AggregatzustandFest
FarbeWeiß
Schmelzpunkt224 °C
Löslichkeit im Wasser300 g/l
Gut löslich inWasser
Ernährungseigenschaften
Wesentlich?Ja
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
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Lysin (abgekürzt als Lys, K) ist ein natürlich vorkommendes Aminosäure jetzt sofort Basic Charakter. Es ist einer von zwanzig α-Aminosäuren die in allen Organismen zur Proteinsynthese verwendet wird. Die Seitenkette von Lysin besteht aus einem langen aliphatisch Schwanz endet in a Aminogruppe, das unter physiologischen Bedingungen positiv geladen ist. Lysin wird von kodiert Codons AAA und AAG.

Lysin wird als für Mensch und Tier eingestuft essentielle Aminosäure: Es kann nur aus Lebensmitteln gewonnen werden. Lysin kommt hauptsächlich in tierischen Produkten vor (Fleisch, Fisch und Geflügel). Es tritt in geringerem Maße auf in Eier, Hülsenfrüchte und Milchprodukte.[1] Neben der Proteinsynthese ist Lysin wichtig für die Stärkung der Kollagen und die Bildung von Carnitin vor dem Fettsäuresynthese. Lysin ist auch an der Modifikation von beteiligt Histone und damit in der Regulierung von epigenetisch Prozesse.

Ein Mangel an Lysin kann beim Menschen zu verschiedenen Krankheiten führen, einschließlich defekter Bindegewebe, reduzierter Fettsäurestoffwechsel, Anämie und systemischer Proteinenergiemangel.[2][3] Dagegen kann ein Überangebot an Lysin im Körper, beispielsweise durch unwirksamen Abbau, auch zu gefährlichen Krankheitsprozessen bis hin zu neurologischen Problemen führen.[4]

Biosynthese

Pflanzen und Mikroorganismen können Lysin aufnehmen de novo aus einfachen Vorstufen synthetisieren. Es wurden zwei Biosynthesewege entdeckt, die von den Verbindungen α-Ketoglutarat und Aspartat.

Eigenschaften

Lysin ist ein relativ großes Aminosäure mit einfacher Struktur. Mensch und Tier können es nicht selbst herstellen und müssen es daher über die Nahrung aufnehmen. Es gehört daher zu den essentielle Aminosäuren. Schweine, Hühner und das Vieh Lysin zum Beispiel als Futterergänzung erhalten.[5]

Lysin, wie die meisten anderen Aminosäuren (außer Glycin), optische Isomerie zwei lassen Aufbau des Lysinmoleküls sind möglich: D (Dextro) und ich (laevo). Nur die L-Form ist physiologisch aktiv.[1]

Die allgemeine Formel R-CH(NH2)-COOH mit R=-CH2-CH2-CH2-CH2-NH2.

Anwendungen

Der überwiegende Teil des industriell hergestellten Lysins dient als Futtermittelzusatz, hat aber auch eine Reihe anderer Anwendungen. So ist es mit anderen Aminosäuren in Infusionslösungen und Powerdrinks für Bodybuilder. In einer Kopfschmerztablette hilft es, die Blut-Hirn-Schranke zu zerstören und es Medizin Bringen Sie es also an der richtigen Stelle im Körper an. Es gibt auch Nahrungsergänzungsmittel, die einen Ausbruch des Herpes-Virus um dies zu reduzieren und zu verhindern, aber dafür gibt es keine schlüssigen Beweise. Endlich einige Kosmetika Lysin.

Professor Doktor. John W. Frost von der Michigan State University hat eine Methode entwickelt, um L-Lysin in ε-Caprolactam, der Rohstoff der Polyamid Nylon-6. Die Methode besteht aus dem Cyclisierung von L-Lysin zu α-Amino-ε-caprolactam, gefolgt von der Entfernung des Amingruppe (Deaminierung) dieser Verbindung. Diese Technik bietet die Möglichkeit, Biomasse als Rohstoff für Nylon-6 anstelle von Benzol oder Phenol. Zellulose oder Stärke aus Biomasse kann passieren Hydrolyse umgewandelt werden in Zucker, mit denen sicher Bakterien (genauer Corynebacterium glutamicum) als L-Lysin produzieren kann.[6]

Poly-L-Lysin

Das Peptid Poly-Lysin ist ein Polymer verschiedener Lysine, da die Aminogruppe a pkein von 10.2 ist diese Gruppe bei (neutral) pH 7, positiv geladen (-NH3).

Mit diesem positiv geladenen Polymer kann DNA gebunden werden (bei der Konstruktion von DNA-Mikroarrays): EIN Glasoberfläche ist bei neutralem (und basischem) pH-Wert durch SiO teilweise negativ geladen−Gruppen. Sie können elektrostatisch binden mit Polylysin, das wiederum das negativ geladene freisetzt Phosphat-Gruppen von DNA bindet.

Die 20 proteinogenen Aminosäuren

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