WikiDer > Аспартат-фенилпируваттрансаминаза
Aspartate—phenylpyruvate transaminase
| аспартат-фенилпируват трансаминаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.6.1.70 | ||||||||
| Количество CAS | 99533-45-6 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аспартат-фенилпируват трансаминаза (EC 2.6.1.70) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-аспартат + фенилпируват оксалоацетат + L-фенилаланин
Таким образом, два субстраты этого фермента L-аспартат и фенилпируват, а его два товары находятся оксалоацетат и L-фенилаланин.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазыв частности трансаминазы, переносящие азотистые группы. В систематическое название этого класса ферментов L-аспартат: фенилпируват аминотрансфераза. Этот фермент еще называют аспартат-фенилпируват аминотрансфераза.
Рекомендации
- Хольгер З., Кула М.Р. (1985). «Выделение и характеристика высоко индуцибельной трансаминазы L-аспартат-фенилпируват из Pseudomonas putida». J. Biotechnol. 3: 19–31. Дои:10.1016/0168-1656(85)90004-5.
| Этот EC 2.6 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |