WikiDer > Myristyl-Ring

Myristylering
Strukturformel von Myristinsäure

Myristylierung oder Myristoylierung (ebenfalls Nein-Myristoylierung genannt) ist der Prozess, durch den Myristinsäure zum Nein-TerminalGlycinrest von Protein es ist angehängt. Das anpinnen Fettsäure ist sehr spezifisch und ist ein wichtiges und normalerweise kotranslationale Modifikation von Proteinen, aber auch posttranslationale Modifikation von Proteinen auftritt.

Myristinsäure wird von der sogenannten N-Myristoyltransferase irreversibel zu a Nein-terminal mit Glycin verbunden. Dieser Vorgang findet in der Regel unmittelbar nach einem bestimmten Proteolyse, was bedeutet, dass das Enzym das Protein so spaltet, dass a Peptid mit dem N-terminalen Glycin (oft nur das initiale Methionin abgespalten).

Nein-Myristoylierung macht schwach, reversibel Interaktionen mit den Zellmembran und andere Proteine ​​möglich. Myristoylierung reguliert den Transport und die Lokalisierung von Proteinen. Beispiele für myristoylierte Proteine ​​sind die Src Kinase-Familie und mehrere G-Proteine. Biene Pflanzen Auch die Myristoylierung spielt eine wichtige Rolle bei der Signaltransduktion in der antwort auf Stress.

Literatur

  • Farazi TA, Waksman G, Gordon JI: Die Biologie und Enzymologie der Protein-N-Myristoylierung.J. Biol. Chem. J. Biol. 26. Okt 2001; 276 (43): 39501-4, PMID11527981.
  • Podell S, Gribskovi M: „Predicting N-terminal myristoylation sites in plant proteines“, BMC Genomics 2004, 5:37.
  • Zha J, Weiler S, Oh KJ, Wei MC, Korsmeyer SJ: Posttranslationale N-Myristoylierung von BID als molekularer Schalter für das Targeting von Mitochondrien und ApoptoseWissenschaft 2000, 290: 1761-1765.