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	L-Methionin
	Strukturformel und Molekülmodell
	▵ Strukturformel von L-Methionin
	▵ Molekülmodell von L-Methionin
	Allgemeines
Molekularformel	C5huh11NEIN2so
Andere Namen	(so)-2-Amino-4-(methylsulfanyl)-butansäure
Molmasse	149,21 G/Maulwurf
CAS-Nummer	63-68-3
EG-Nummer	200-562-9
Beschreibung	weißes Puder
	Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	Weiß
Dichte	1.340 g/cm²
Schmelzpunkt	281 °C
	Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal	Chemie

Methionine

Methionin (abgekürzt zu Mit oder ich) ist ein natürlich vorkommendes, schwefelhaltig Aminosäure. Es ist einer von zwanzig α-Aminosäuren die für die Synthese aller verwendet werden Protein. Methionin spielt eine wichtige Rolle für den Stoffwechsel und die Gesundheit aller Organismen. Es ist der Vorläufer (Vorläufer) von Cystein, Taurin und das vielseitige Antioxidans Glutathion.

Der menschliche Körper kann Methionin herstellen aus Homocystein unter dem Einfluss des Enzyms Methioninsynthase. Da Methionin jedoch ein wichtiger Methylspender ist und vom Körper schnell verbraucht wird, gehört es zu den essentielle Aminosäuren: Menschen müssen Methionin über die Ernährung oder über Nahrungsergänzungsmittel Treten Sie ein.

Methionin spielt eine wichtige Rolle bei Angiogenesedas Wachstum neuer Blutgefäße. Die Supplementierung der Aminosäure kann bei einer Kupfervergiftung von Vorteil sein. Übermäßiger Konsum von Methionin ist mit einem Risiko von Tumorbildung.^[1]

Aussehen

Methionin kommt in vielen Lebensmitteln vor, insbesondere in Eier, Fleisch und Fisch. Ebenfalls Sesamsamen, Paranuss und einige andere Samen und Getreide sind reich an Methionin. Die meisten Hülsenfrüchte enthalten trotz ihres hohen Proteingehalts wenig Methionin. Tatsächlich fehlt Methionin in eiweißarmen Produkten wie den meisten Obst- und Gemüsesorten.^[2]

Funktion

Proteinsynthese

Zusammen mit Cystein, Methionin ist eines von beiden schwefelhaltig Aminosäuren für die Proteinsynthese kann verwendet werden. Im Gegensatz zu Cystein haben Methioninreste normalerweise keine katalytische Aktivität.^[3]

Methionin ist eine von nur zwei Aminosäuren, die im Standard von einem einzigen Codon (AUG) kodiert werden genetischer Code (Tryptophan, codiert von UGG, ist das andere). Das AUG-Codon ist auch die "Start"-Nachricht (die Startcodon) Für ein Ribosom das damit die Übersetzung eines Proteins aus dem mRNA beginnt.^[4] Die Folge ist, dass Methionin die erste Aminosäure in allen Proteinen ist, die Eukaryoten und Archaeen produzieren. Dieser erste Methioninrest wird jedoch häufig aus dem fertigen Protein entfernt oder modifiziert, beispielsweise durch Acetylierung der Aminogruppe.

Methylspender

so-Adenosylmethionin ist ein wichtiger Cofaktor die aus Methionin gebildet wird

Nicht für die Proteinsynthese gebrauchtes Methionin kann umgesetzt werden mit ATP umgewandelt werden in so-Adenosylmethionin (SAMe), ein Hauptspender von Methylgruppen bei den meisten Organismen.

Methylgruppen werden für die Biosynthese aller Arten anderer Stoffe benötigt, wie z Cholin, Kreatin, Adrenalin, Carnitin, Nukleinsäuren, Histidin, Taurin, Glutathion, Lecithin, Phosphatidylcholin und andere Phospholipide.Nach Abgabe seiner Methylgruppe kann das demethylierte Molekül (S-Adenosyl-Homocystein) in Homocystein das kann remethyliert werden. Eine andere Möglichkeit besteht darin, dass die Adenosylgruppe abgespalten wird und dann Homoserin und Cystein umgestellt werden kann.

Ethylensynthese

Durch Pflanzen ist Methionin zur Herstellung von Ethylen. Dieser Vorgang wird auch als Yang-Zyklus oder der Methioninzyklus. Ethylen ist eine gasförmige Verbindung, die bei der Fruchtreife eine wichtige Rolle spielt.

Anwendung

Methionin wird in der medizinischen Diagnostik eingesetzt, beispielsweise beim sogenannten Methionin-Belastungstest. Dies ist eine Methode zur Behandlung eines erhöhten Homocysteinspiegels im Blut (Hyperhomocysteinämie), die mit verschiedenen gesundheitlichen Beschwerden verbunden ist. Als Nebenwirkung der Methionin-Gabe können Kopfschmerzen und Übelkeit auftreten.

DL-Methionin (also es Rennkamerad) wird zur Ergänzung von Tierfutter verwendet. Darüber hinaus wird der Nährwert von Hühnerfutter durch eine geringe Zugabe von . erhöht DL-Methionin verbessert. Dies kommt vor allem dann zum Einsatz, wenn das eigentliche Futter arm an schwefelhaltigen Aminosäuren (Cystein und Methionin) ist. Der überwiegende Teil des hergestellten synthetischen (racemischen) Methionins wird für diesen Zweck verwendet.

Risiken der Supplementation

Ein Abbauprodukt von Methionin ist Homocystein und L-Methionin-Supplementierung kann den Homocysteinspiegel im Blut erhöhen. Hyperhomocysteinämie ist ein Risikofaktor für Arteriosklerose und Thrombose. Dieses Risiko ist hauptsächlich erblich, aber auch hormonell bedingt. Vitamin B6 ist notwendig für die Umwandlung von Methionin in Cystein. Vitamin B6 in Kombination mit Folsäure und Vitamin B12 ist sehr effektiv bei der Senkung des Homocysteinspiegels.

Hypermethioninämie

Patienten mit LeberZirrhose weisen häufig eine Methionin-Akkumulation als Folge einer Störung des Schwefelstoffwechsels auf. Die Forschung zeigt, dass die Störungen im Methionin-Stoffwechsel zu weiteren Leberschäden beitragen können. Aufgrund der wichtigen Rolle der Leber im Schwefelstoffwechsel Hyperhomocysteinämie mit dem Risiko einer Gefäßerkrankung auftreten.^[5]

Siehe auch

Quellen

↑(und) Cavuoto P, Fenech MF (2012). Ein Überblick über die Methionin-Abhängigkeit und die Rolle der Methionin-Restriktion bei der Kontrolle des Krebswachstums und der Verlängerung der Lebensdauer. Bewertungen zur Krebsbehandlung 38 (6): 726–36. PMID: 22342103. DOI: 10.1016/j.ctrv.2012.01.004.
↑(und) Finkelstein JD (1990). Methioninstoffwechsel bei Säugetieren. Das Journal für Ernährungsbiochemie 1 (5): 228–37. PMID: 15539209. DOI: 10.1016/0955-2863(90)90070-2.
↑(und) Ferla MP, Patrick WM (2014). Bakterielle Methioninbiosynthese. Mikrobiologie 160 (Pt 8): 1571–84. PMID: 24939187. DOI: 10.1099/mic.0.077826-0.
↑(und) Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM (Dezember 2011). Aminosäurebiosynthese und Stickstoffassimilationswege: eine große genomische Deletion während der Evolution der Eukaryoten. BMC Genomics 12 Ergänzung 4: S2. PMID: 22369087. PMC: 3287585. DOI: 10.1186/1471-2164-12-S4-S2.
↑(und) M. A. Avila1, C. Berasain, J. Prieto, J.M. Mato, E. R. Garcia-Trevijano1 und F.J. Korralen (Juli 2005). Einfluss eines gestörten Methionin-Metabolismus in der Leber auf die Entwicklung von Gefäßerkrankungen und Entzündungen. st. med. Chem.-Nr. – Kardiovaskuläre und hämatologische Wirkstoffe 3: 267-281. PMID: 15974891. DOI: 10.2174/1568016054368197.

Die 20 proteinogenen Aminosäuren
Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) · Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)

[Cavuoto_2012-1] (und) Cavuoto P, Fenech MF (2012). Ein Überblick über die Methionin-Abhängigkeit und die Rolle der Methionin-Restriktion bei der Kontrolle des Krebswachstums und der Verlängerung der Lebensdauer. Bewertungen zur Krebsbehandlung 38 (6): 726–36. PMID: 22342103. DOI: 10.1016/j.ctrv.2012.01.004.

[2] (und) Finkelstein JD (1990). Methioninstoffwechsel bei Säugetieren. Das Journal für Ernährungsbiochemie 1 (5): 228–37. PMID: 15539209. DOI: 10.1016/0955-2863(90)90070-2.

[review-3] (und) Ferla MP, Patrick WM (2014). Bakterielle Methioninbiosynthese. Mikrobiologie 160 (Pt 8): 1571–84. PMID: 24939187. DOI: 10.1099/mic.0.077826-0.

[4] (und) Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM (Dezember 2011). Aminosäurebiosynthese und Stickstoffassimilationswege: eine große genomische Deletion während der Evolution der Eukaryoten. BMC Genomics 12 Ergänzung 4: S2. PMID: 22369087. PMC: 3287585. DOI: 10.1186/1471-2164-12-S4-S2.

[5] (und) M. A. Avila1, C. Berasain, J. Prieto, J.M. Mato, E. R. Garcia-Trevijano1 und F.J. Korralen (Juli 2005). Einfluss eines gestörten Methionin-Metabolismus in der Leber auf die Entwicklung von Gefäßerkrankungen und Entzündungen. st. med. Chem.-Nr. – Kardiovaskuläre und hämatologische Wirkstoffe 3: 267-281. PMID: 15974891. DOI: 10.2174/1568016054368197.

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