WikiDer > Плевротолизин

Pleurotolysin
Плевротолизин B
Идентификаторы
СимволplyB
PfamPF01823
ИнтерПроIPR020864
PROSITEPS51412
TCDB1.С.97.

Плевротолизин (ТК № 1.C.97.1.1), а сфингомиелин-специфический цитолизин. Его A (17 кДа; Q8X1M9) и B (59 кДа; Q5W9E8) компоненты собраны в трансмембранный поровый комплекс.[1] В Семейство порообразующих плевротолизинов (плевротолизин) (TC № 1.C.97) представляет собой семейство порообразующих белков, принадлежащих к MACPF суперсемейство.

Функция

Белки с доменами мембранно-атакующий комплекс / перфорин (MACPF) выполняют множество биологических функций, включая защиту и атаку, развитие организма, а также клеточную адгезию и передачу сигналов.[2] Распределение этих белков в грибах, по-видимому, ограничено некоторыми Пезизомикотина и Базидиомицеты только виды, в корреляции с эгеролизинами (PF06355). Эти две белковые группы совпадают только у нескольких видов, и они действуют как цитолитические двухкомпонентные порообразующие агенты.[2] Репрезентативные белки включают плевротолизин B, который имеет MACPF домен, эгеролизин-подобный белок плевротолизин A и очень похожий остреолизин A (ТК № 1.C.97.3.2), очищенный от вешенки (Pleurotus ostreatus). Они действуют совместно, пробивая естественные и искусственные липидные мембраны с высоким содержанием холестерина и сфингомиелина. Комплекс имеет 13-мерную розетковидную структуру с центральным просветом диаметром ~ 4-5 нм. Открытая трансмембранная пора неизбирательно проницаема для ионов и нейтральных растворенных веществ меньшего размера и является причиной цитолиза коллоидно-осмотического типа.

Исследование

Sakurai et al. 2004 клонировали комплементарную и геномную ДНК, кодирующие плевротолизин, и изучили порообразующие свойства рекомбинантный белки. Рекомбинантный плевротолизин А, лишенный первого метионин был очищен как белок 17 кДа с сфингомиелин-вяжущая деятельность. КДНК плевротолизина B кодировала предшественник, состоящий из 523 аминоацильных остатков, из которых 48 N-концевых аминоацильных остатков отсутствовали в природном плевротолизине B. Зрелые и предшественники плевротолизина B были экспрессированы в виде нерастворимых белков 59- и 63 кДа, соответственно. Хотя ни рекомбинантный плевротолизин A, ни B по отдельности не были гемолитически активными при более высоких концентрациях до 100 мг / мл, они кооперативно собирались в комплекс пор мембраны на эритроцитах человека и лизировали клетку.[3]

Гомологи

В этом семействе TC оба компонента плевротолизина и остреолизина (A и B) включены в TC # s 1.C.97.1.1 и 1.C.97.1.2, соответственно. Однако гомологи плевротолизина B находятся под TC # s 1.C.97.1.3 - 1.C.97.1.9 в то время как гомологи плевротолизина А находятся под TC # s 1.C.97.2.1 - 1.C.97.2.4 и TC # s 1.C.97.3.1 - 1.C.97.3.8. Плевротолизины A не гомологичны плевротолизинам B. Хотя некоторые гомологи зависят от присутствия обоих компонентов для формирования пор, как отмечено как для плевротолизина, так и для остреолизина, некоторые гомологи как A, так и B могут образовывать поры друг без друга. Пока плевротолизин B находится в MACPF суперсемейство (TC # 1.C.39), в то время как плевротолизин А находится в суперсемействе эгеролизинов.

Эрилизин

Другой двухкомпонентный гемолизин, эрилизин А и В (EryA и EryB; ТК № 1.C.97.1.2), был выделен из съедобного гриба, Pleurotus eryngii.[4] Гемолитическую активность проявляла только смесь EryA и EryB.

Эгеролизин

Пока плевротолизин B находится в MACPF суперсемейство (TC № 1.C.39), Плевротолизин А принадлежит к суперсемейству эгеролизинов. Несколько членов семейства эгеролизинов использовались в качестве инструментов для обнаружения и визуализации церамид фосфоэтаноламин, основной сфинголипид у беспозвоночных, но не у животных.[5] Это может быть отдаленно связано с членами семейства эквинатоксинов (TC № 1.C.38).

Семейство эгеролизинов состоит из нескольких бактериальных и эукариотических белков, подобных эгеролизину. Было обнаружено, что эгеролизин и остреолизин экспрессируются во время образования зачатков и плодовых тел и, возможно, играют роль в начальной фазе плодоношения грибов. Бактериальные члены этого семейства экспрессируются во время споруляции. Остреолизин является цитолитическим по отношению к различным эритроцитам и опухолевым клеткам из-за образования пор.[6][7][8] Несколько членов семейства эгеролизинов использовались в качестве инструментов для обнаружения и визуализации церамид фосфоэтаноламин, основной сфинголипид у беспозвоночных, но не у животных.[5] Это может быть отдаленно связано с членами семейства эквинатоксинов (TC № 1.C.38).

Рекомендации

  1. ^ Томита Т., Ногучи К., Мимуро Х., Укаджи Ф., Ито К., Сугавара-Томита Н., Хашимото Ю. (июнь 2004 г.). «Плевротолизин, новый сфингомиелин-специфический двухкомпонентный цитолизин из съедобного гриба Pleurotus ostreatus, собирается в трансмембранный комплекс пор». Журнал биологической химии. 279 (26): 26975–82. Дои:10.1074 / jbc.M402676200. PMID 15084605.
  2. ^ а б Ота К., Бутала М., Виеро Г., Далла Серра М., Сепчич К., Мачек П. (01.01.2014). «Грибковые MACPF-подобные белки и эгеролизины: двухкомпонентные порообразующие белки?». Субклеточная биохимия. 80: 271–91. Дои:10.1007/978-94-017-8881-6_14. ISBN 978-94-017-8880-9. PMID 24798017.
  3. ^ Сакурай Н., Канеко Дж., Камио Ю., Томита Т. (июль 2004 г.). «Клонирование, экспрессия и порообразующие свойства зрелых и предшественников плевротолизина, сфингомиелин-специфичного двухкомпонентного цитолизина из съедобного гриба Pleurotus ostreatus». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1679 (1): 65–73. Дои:10.1016 / j.bbaexp.2004.05.002. PMID 15245918.
  4. ^ Шибата Т., Кудо М., Хоши Ю., Кудо А., Нанашима Н., Мияири К. (декабрь 2010 г.). «Выделение и характеристика нового двухкомпонентного гемолизина, эрилизина А и В, из съедобного гриба Pleurotus eryngii». Токсикон. 56 (8): 1436–42. Дои:10.1016 / j.toxicon.2010.08.010. PMID 20816689.
  5. ^ а б Бхат Х. Б., Ишицука Р., Инаба Т., Мурате М., Абэ М., Макино А., Кохьяма-Коганейя А., Нагао К., Курахаши А., Кисимото Т., Тахара М., Ямано А., Нагамуне К., Хирабаяси Ю., Джуни Н., Умеда М., Фудзимори Ф., Нисибори К., Ямаджи-Хасэгава А., Греймел П., Кобаяси Т. (сентябрь 2015 г.). «Оценка эгеролизинов как новых инструментов для обнаружения и визуализации церамидфосфоэтаноламина, основного сфинголипида у беспозвоночных». Журнал FASEB. 29 (9): 3920–34. Дои:10.1096 / fj.15-272112. PMID 26060215.
  6. ^ Берн С., Крижай И., Похлевен Ф., Тюрк Т., Мацек П., Сепчич К. (апрель 2002 г.). «Гемолизины Pleurotus и Agrocybe, новые белки, гипотетически участвующие в плодоношении грибов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1570 (3): 153–9. Дои:10.1016 / s0304-4165 (02) 00190-3. PMID 12020804.
  7. ^ Берн С., Сепчич К., Андерлух Г., Тюрк Т., Мацек П., Поклар Ульрих Н. (август 2005 г.). «Влияние pH на активность порообразования и конформационную стабильность остреолизина, белка, связывающего липидные рафты, из съедобного гриба Pleurotus ostreatus». Биохимия. 44 (33): 11137–47. Дои:10.1021 / bi051013y. PMID 16101298.
  8. ^ Берн С., Лах Л., Сепчич К. (апрель 2009 г.). «Эгеролизины: структура, функция и предполагаемая биологическая роль». Белковая наука. 18 (4): 694–706. Дои:10.1002 / pro.85. ЧВК 2762582. PMID 19309687.

По состоянию на 20:02 16 февраля 2016 г. (UTC) эта статья полностью или частично взята из База данных классификации транспортеров. Владелец авторских прав лицензировал контент таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с CC BY-SA 3.0 и GFDL. Все соответствующие условия должны быть соблюдены. Исходный текст был в «1.C.97 Семейство порообразующих плевротолизинов (плевротолизин)»