WikiDer > Porphyromonas gingivalis

Porphyromonas gingivalis

Porphyromonas gingivalis
Научная классификация
Королевство:
Бактерии
Тип:
Bacteroidetes
Класс:
Bacteroidetes
Заказ:
Bacteroidales
Семья:
Porphyromonadaceae
Род:
Порфиромонада
Разновидность:
P. gingivalis
Биномиальное имя
Porphyromonas gingivalis
(Койкендалл и др., 1980) Шах и Коллинз, 1988 г.

Porphyromonas gingivalis принадлежит к филюм Bacteroidetes и является неподвижный, Грамотрицательный, стержневидный, анаэробный, патогенный бактерия. Образует черные колонии на кровяной агар.

Он находится в полости рта, где участвует в парадантоз,[1] а также в верхней желудочно-кишечный тракт, то дыхательные пути и двоеточие. Он был изолирован от женщин с бактериальный вагиноз.[2]

Коллаген деградация, наблюдаемая при хронических заболеваниях пародонта, частично является результатом коллагеназа ферменты этого разновидность. Это было показано в in vitro изучи это P. gingivalis может вторгнуться человек десна фибробласты и может выжить в присутствии антибиотики.[3] P. gingivalis вторгается в десны эпителиальный клетки в большом количестве, и в этом случае и бактерии, и эпителиальные клетки выживают в течение продолжительных периодов времени. Высокие уровни специфических антител могут быть обнаружены у пациентов, укрывающих P. gingivalis.

P. gingivalis инфекция была связана с Болезнь Альцгеймера[4] и ревматоидный артрит. Он содержит фермент пептидил-аргининдеиминаза, который участвует в цитруллинирование.[5] Пациенты с ревматоидный артрит имеют повышенную заболеваемость пародонтозом;[6] у этих пациентов значительно чаще встречаются антитела против бактерий.[7]

P. gingivalis делится на K-серотипы основано на капсульный антигенность различных типов.[8] Эти серотипы были движущими силами наблюдений, касающихся взаимодействия бактериальных клеток с клетками, связанных с серотипозависимым иммунным ответом и риском рака поджелудочной железы.[9][10]

Геном

Геном P. gingivalis wкак описано в 2003 г., всего 1,990 открытые рамки для чтения (т.е. кодирующие белки последовательности), кодируемые 2343479 п.н., со средним содержанием G + C 48,3%.[11] По оценкам, 463 гена существенный.[12]

Факторы вирулентности

Гингипаин

Арг-гингипаин (Rgp) и лиз-гингипаин (Kgp) являются эндопептидаза ферменты, секретируемые P. gingivalis. Эти гингипаин выполняют множество функций для организма, способствуя его выживанию и вирулентности.[13]

Было обнаружено, что аргингипаины играют ключевую роль в сборе питательных веществ для P. gingivalis выживание. Rgp разлагает большие пептиды организма-хозяина, обеспечивая бактерии обильным источником азота и углерода из сыворотки человеческого альбумина.[14] P. gingivalis может также ухудшить трансферрин в клетках-хозяевах, которые обеспечивают организм обильным источником железа, необходимого для выполнения множества клеточных функций.[15]

Гингипаины также отвечают за ряд необходимых функций, связанных с вторжением и колонизацией хозяина. Гингипаины с Rgp необходимы для адгезии и инвазии, поскольку они обрабатывают белки-предшественники длинных фимбрий.[15] В P. gingivalis гены, кодирующие RgpA, Kgp и гемагглютинин A (HagA), сильно экспрессировались после инкубации с T. denticola. Белки, содержащие домен адгезии гемагглютинина, увеличивают адгезионную способность P. gingivalis с другими видами бактерий.[16] Они также связаны с координацией целостности биопленки на стадии развития и созревания.[17] Лизгингипаины (Kgp) могут связываться с иммобилизованными матричными белками. фибриноген и фибронектин и может играть роль в колонизации хозяина.[18]

Гингипаины также обладают способностью ухудшать множественные сигналы иммунного ответа хозяина. У них есть способность раскалывать подклассы 1 и 3 Антитела IgG[19] а также провоспалительные цитокины такие как IL-1β, IL-2, IL-6, TNF-α и IL-8 в регионах с высоким P. gingivalis концентрация,[20] нарушение функции иммунного ответа хозяина. Rgp может ингибировать накопление IL-2 в Т-клетки, что позволяет ему уклоняться от адаптивного иммунного ответа хозяина, модулируя связь и пролиферацию Т-клеток.[21]

Гингипаины являются ключевыми факторами в симптомах повреждения тканей пародонтит, который возникает в результате деградации матричные металлопротеины, коллаген, и фибронектин.[15] Деградация этих субстратов препятствует взаимодействиям между клетками-хозяевами и внеклеточный матрикс, тем самым препятствуя заживлению ран и вызывая разрушение тканей пародонта.[15] Rgp отвечает за индукцию воспалительного ответа хозяина через p38α MAPK путь трансдукции. Эта реакция, вероятно, способствует воспалительной природе пародонтита и участвует в разрушении тканей и костей.[14]

Гингипаины были связаны с Болезнь Альцгеймера (ОБЪЯВЛЕНИЕ).[22] Гингипаины были обнаружены из ТМА пациентов с патологией головного мозга БА. И RgpB, и Kbp были обнаружены из гиппокамп и кора головного мозга пациентов с БА, и было обнаружено, что они связаны с тау нагрузка, маркер патологии АД и убиквитин, который накапливается в тау-клубках и амилоид бета бляшки в головном мозге AD. P. gingivalis 16S рРНК также была обнаружена в коре головного мозга и CSF мозгов AD. Предварительная обработка ингибиторами гингипаина защищала деградацию нейронных клеток, вызванную введением гингипаинов на мышиной модели.

Капсульный полисахарид (CPS)

Инкапсулированный штамм P. gingivalis гораздо более вирулентен, чем неинкапсулированный штамм в модели абсцесса на мышах.[23] Капсула представляет собой капсульный полисахарид и, когда присутствует, снижает цитокин продукция особенно провоспалительная цитокины ИЛ-1β, ИЛ-6, ИЛ-8 и TNF-α, указывающий на уклонение от хоста.[20][23] Однако другие исследования показали, что CPS вызывает иммунные ответы хозяина, такие как PMN миграция и зависимая от дозы и времени экспрессия миграции клеток хемокины как MCP-1, KC, MIP-2 и RANTES в перитонеальных макрофагах мышей, зараженных CPS. Эти состояния могут способствовать воспалительным поражениям, наблюдаемым в пародонтит.[24]

Вакцины из P. gingivalis CPS, по-видимому, снижает потерю костной массы в полости рта на мышах. Эти вакцины способны вызывать сильные иммунные ответы, такие как усиление IgM и IgG ответы, которые признают целое P. gingivalis организмы.[25]

Фимбрии

Фимбрии являются придатками, участвующими в прикреплении клеток, вносят большой вклад в вирулентность и обнаруживаются у многих грамотрицательных и некоторых грамположительных бактерий.

P. gingivalis вирулентность в значительной степени связана с фимбриями, поскольку они были охарактеризованы как ключевые факторы прилипания, инвазии и колонизации. Фимбрии также ответственны за инвазию мембранных везикул в клетки-хозяева.[15] Было обнаружено, что они связываются с клеточным α5β1. интегрины, которые опосредуют приверженность и нарушают гомеостатический контроль клеток-хозяев.[26] Также было обнаружено, что фимбрии связаны с модуляцией адгезивной активности интегрина β2 для поглощения моноциты с использованием CD14/TLR2/PI3K сигнальный комплекс, который может способствовать тактике внутриклеточного уклонения от P. gingivalis.[27] P. gingivalis имеет длинные фимбрии, короткие фимбрии и дополнительные компоненты, каждый из которых выполняет свои функции.[17]

Длинные фимбрии

Длинные фимбрии (FimA), также известные как основные фимбрии, представляют собой длинные перитриховидные нитчатые компоненты.[28] Они играют роль в начальном прикреплении и организации биопленок, поскольку действуют как адгезины, которые опосредуют инвазию и колонизацию клеток-хозяев, способствующих P. gingivalis вирулентность.[17]

Короткие фимбрии

Короткие фимбрии (Mfa1), также известные как второстепенные фимбрии, выполняют различные функции от длинных фимбрий и характеризуются, что они важны для аутоагрегации межклеточных клеток и рекрутирования для микроколония формирование.[28] Короткие фимбрии участвуют в межклеточной адгезии с другими стоматологическими комменсалами. Было обнаружено, что он объединяется и развивает биопленку в сочетании с Streptococcus gordonii путем взаимодействия с поверхностным полипептидом стрептококка SspB.[29] Это взаимодействие может иметь важное значение при инвазии дентинных канальцев P. gingivalis.[30]

Дополнительные фимбрии

Вспомогательные компоненты Fim C, D и E связываются с основным белком FimA и играют роль в связывании с матриксными белками и взаимодействии с CXC-хемокиновым рецептором 4. Эксперименты с потерей функции подтвердили, что P. gingivalis мутанты, дефицитные по Fim C, D или E, имеют резко ослабленную вирулентность.[31]

Уклонение от защиты хозяина и иммунных ответов

P. gingivalis имеет много способов избежать иммунных ответов хозяина, влияющих на его вирулентность. Это достигается с помощью комбинации протеаз гингипаина, капсульного полисахарида, индукции пролиферации клеток-хозяев и расщепления хемокинов, ответственных за рекрутирование нейтрофилов.[19][32]

Вирулентный P. gingivalis дополнительно модулирует рекрутирование лейкоцитов путем протеолиза цитокины и хемокины которые секретируются клетками-хозяевами. Арг-гингипаин и лиз-гингипаин ответственны за этот протеолиз. В исследовании с использованием модели мыши P. gingivalis было специально обнаружено, что снижает Ил-8 индукция, вызывающая задержку нейтрофил прием на работу. Предотвращение рекрутирования нейтрофилов может препятствовать удалению бактерии из места инфекции, что делает возможной колонизацию.[32] P. gingivalis способен избегать опсонофагоцитоза от PMNС помощью гингипаина K (Kgp) для расщепления IgG 1 и 3. Это дополнительно модулирует иммунный ответ, нарушая передачу сигналов.[19] Другие исследования показали, что P. gingivalis может подорвать дополнять путь через C5αR и C3αR, который модулирует убивающую способность лейкоцитов, обеспечивая неконтролируемый рост бактерий.[32][33][34] P. gingivalis Было также обнаружено, что они ингибируют провоспалительные и антимикробные реакции в человеческих моноцитах и ​​макрофагах мыши путем связывания фимбриями с CXCR4, вызывая PKA сигнализация и ингибирование TLR-2-опосредованный иммунный ответ.[35]

Попадая в клетки-хозяева, P. gingivalis способен подавлять апоптоз путем модуляции JAK / Stat путь, который контролирует митохондриальные пути апоптоза.[36][17] Пролиферативный фенотип может быть полезным для бактерии, поскольку он обеспечивает питательными веществами, нарушает передачу сигналов в клетке-хозяине и нарушает целостность слоя эпителиальных клеток, делая возможной инвазию и колонизацию.[17]

Экология

P. gingivalis играет важную роль в возникновении хронического пародонтита у взрослых.[37] Хотя он встречается в ротовой полости в небольшом количестве, он вызывает микробный сдвиг в полости рта, что приводит к неконтролируемому росту комменсальный микробное сообщество. Это приводит к пародонтиту из-за нарушения гомеостаза тканей хозяина и адаптивного иммунного ответа.[38] После использования микродиссекции с лазерным захватом плюс qRT-PCR для обнаружения P. gingivalis в биопсиях человека колокализация P. gingivalis с CD4 + Т-клетками.[39] Однако механизм заражения Т-клеток путем P. gingivalis остается неизвестным.

P. gingivalis был связан с увеличением вирулентности других комменсальных бактерий в обоих in vivo и in vitro эксперименты. P. gingivalis везикулы наружной мембраны необходимы для инвазии эпителиальных клеток Таннерелла форзиция.[40] P. gingivalis короткие фимбрии необходимы для образования биопленок при совместном культивировании с Streptococcus gordonii.[29] Потеря межпроксимальной и горизонтальной альвеолярной кости на моделях мышей наблюдается при коинфекциях, включающих P. gingivalis и Treponema denticola.[41] Роль P. gingivalis при пародонтите изучается с использованием конкретных свободных от патогенов мышиных моделей пародонтальных инфекций. В этих моделях P. gingivalis Инокуляция вызывает значительную потерю костной массы, что является важной характеристикой заболевания. Напротив, стерильные мыши, зараженные P. gingivalis моноинфекция не приводит к потере костной массы, что указывает на то, что P. gingivalis сам по себе не может вызвать пародонтит.[32]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Наито М., Хиракава Х., Ямасита А. и др. (Август 2008 г.). «Определение последовательности генома штамма Porphyromonas gingivalis АТСС 33277 и сравнение генома со штаммом W83 выявили обширные перестройки генома в P. gingivalis". ДНК исследования. 15 (4): 215–25. Дои:10.1093 / dnares / dsn013. ЧВК 2575886. PMID 18524787.
  2. ^ Африка, Шарлин; Нел, Янске; Стеммет, Меган (2014). «Анаэробы и бактериальный вагиноз при беременности: факторы вирулентности, способствующие вагинальной колонизации». Международный журнал экологических исследований и общественного здравоохранения. 11 (7): 6979–7000. Дои:10.3390 / ijerph110706979. ISSN 1660-4601. ЧВК 4113856. PMID 25014248.
  3. ^ Иршад М., ван дер Рейден В.А., Крилаард В., Лайне М.Л. (2012). "Инвазия in vitro и выживание Porphyromonas gingivalis в фибробластах десен; роль капсулы ». Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis (Варшава). 60 (6): 469–76. Дои:10.1007 / s00005-012-0196-8. PMID 22949096.
  4. ^ Потемпа, Ян; Драгунов, Майк; Curtis, Maurice A .; Фаулл, Ричард Л. М .; Рейнольдс, Эрик С .; Уокер, Гленн Д.; Хастурк, Хатидже; Адамович, Карина; Хеллвард, Аннели (01.01.2019). "Porphyromonas gingivalis в мозгу при болезни Альцгеймера: данные о причинах болезни и лечении низкомолекулярными ингибиторами ». Достижения науки. 5 (1): eaau3333. Bibcode:2019SciA .... 5.3333D. Дои:10.1126 / sciadv.aau3333. ISSN 2375-2548. ЧВК 6357742. PMID 30746447.
  5. ^ Вегнер, Н., Уэйт Р., Срока А., Эйк С., Нгуен К.А., Лундберг К., Кинлок А., Калшоу С., Потемпа Дж., Венейблс П.Дж. (сентябрь 2010 г.). "Пептидиларгинин деиминаза из Porphyromonas gingivalis цитруллинирует человеческий фибриноген и α-енолазу: влияние на аутоиммунитет при ревматоидном артрите ». Артрит и ревматология. 62 (9): 2662–2672. Дои:10.1002 / арт.27552. ЧВК 2941529. PMID 20506214.
  6. ^ Бертело Дж. М., Ле Гофф Б. (2010). «Ревматоидный артрит и пародонтоз». Суставная кость позвоночника. 77 (6): 537–41. Дои:10.1016 / j.jbspin.2010.04.015. PMID 20646949.
  7. ^ Огрендик М, Кокино С, Оздемир Ф, Бёрд П.С., Гамлет С (2005). «Сывороточные антитела к оральным анаэробным бактериям у пациентов с ревматоидным артритом». МедГенМед. 7 (2): 2. ЧВК 1681585. PMID 16369381.
  8. ^ Экзамен без отрыва от производства в Американской академии пародонтологии в 2010 г., вопрос A-85
  9. ^ Michaud, Dominique S; Изар, Жак; Вильгельм-Бенарци, Шарлотта С; Ты, Ду-Хо; Гроте, Верена А; Тьённеланд, Энн; Дам, Кристина С; Овервад, Ким; Jenab, Mazda (декабрь 2013 г.). «Плазменные антитела к бактериям полости рта и риск рака поджелудочной железы в крупном европейском проспективном когортном исследовании». Кишечник. 62 (12): 1764–1770. Дои:10.1136 / gutjnl-2012-303006. ISSN 0017-5749. ЧВК 3815505. PMID 22990306.
  10. ^ Розен, Грасиела; Села, Майкл Н. (март 2006 г.). «Коагрегация Porphyromonas gingivalis и Fusobacterium nucleatum PK 1594 опосредуется капсульным полисахаридом и липополисахаридом: коагрегация капсульным полисахаридом и липополисахаридом». Письма о микробиологии FEMS. 256 (2): 304–310. Дои:10.1111 / j.1574-6968.2006.00131.x. PMID 16499621.
  11. ^ Nelson KE, Fleischmann RD, DeBoy RT, Paulsen IT, Fouts DE, Eisen JA, Daugherty SC, Dodson RJ, Durkin AS, Gwinn M, Haft DH, Kolonay JF, Nelson WC, Mason T, Tallon L, Gray J, Granger D. , Теттелин Х., Донг Х., Галвин Дж. Л., Дункан М. Дж., Дьюхерст Ф. Э., Фрейзер С. М. (2003). "Полная последовательность генома патогенной бактерии полости рта. Porphyromonas gingivalis штамм W83 ". Журнал бактериологии. 185 (18): 5591–601. Дои:10.1128 / jb.185.18.5591-5601.2003. ЧВК 193775. PMID 12949112.
  12. ^ Хатчерсон Дж. А., Гогенени Х, Йодер-Хаймс Д., Хендриксон Е. Л., Хакетт М., Уайтли М., Ламонт Р. Дж., Скотт Д. А. (2015). "Сравнение неотъемлемых генов Porphyromonas gingivalis идентифицированы в двух библиотеках секвенирования транспозонов ". Молекулярная и оральная микробиология. 31 (4): 354–64. Дои:10.1111 / omi.12135. ЧВК 4788587. PMID 26358096.
  13. ^ Листы, S; Роблес-Прайс, А .; Маккензи, Р. (2012). "Гингипаин-зависимые взаимодействия с хозяином важны для выживания Porphyromonas gingivalis". Границы биологических наук. 13 (13): 3215–3238. Дои:10.2741/2922. ЧВК 3403687. PMID 18508429.
  14. ^ а б Grenier, D; Имбо, S; Plamondon, P .; Grenier, G .; Накаяма, К .; Майранд, Д. (2001). "Роль гингипаинов в росте Porphyromonas gingivalis в присутствии человеческого сывороточного альбумина ». Инфекция и иммунитет. 69 (8): 5166–5172. Дои:10.1128 / IAI.69.8.5166-5172.2001. ЧВК 98614. PMID 11447200.
  15. ^ а б c d е Furuta, N; Takeuchi, H .; Амано, А (2009). "Въезд Porphyromonas gingivalis везикулы внешней мембраны в эпителиальные клетки вызывают функциональное нарушение клеток ». Инфекция и иммунитет. 77 (11): 4761–70. Дои:10.1128 / IAI.00841-09. ЧВК 2772519. PMID 19737899.
  16. ^ Meuric V, Martin B, Guyodo H, Rouillon A, Tamanai-Shacoori Z, Barloy-Hubler F, Bonnaure-Mallet M (2013). "Treponema denticola улучшает адгезионную способность Porphyromonas gingivalis". Молекулярная микробиология полости рта. 28 (1): 40–53. Дои:10.1111 / omi.12004. PMID 23194417.
  17. ^ а б c d е Кубинова, М; Hasagawa, Y .; Мао, S (2008). «P. gingivalis ускоряет прохождение гингивиальных эпителиальных клеток в клеточном цикле». Микробы и инфекции. 10 (2): 122–128. Дои:10.1016 / j.micinf.2007.10.011. ЧВК 2311419. PMID 18280195.
  18. ^ McAlister, A.D .; Срока, А; Фитцпатрик, Р. Э; Куинси, Северная Каролина; Трэвис, Дж .; Потемпа, Дж; Пайк, Р.Н. (2009). "Ферменты гингипаин из Porphyromonas gingivalis предпочтительно связывать иммобилизованные внеклеточные белки: механизм, благоприятствующий колонизации? ". Журнал пародонтологических исследований. 44 (3): 348–53. Дои:10.1111 / j.1600-0765.2008.01128.x. ЧВК 2718433. PMID 18973544.
  19. ^ а б c Винсент, Бьярн; Guentsch, Arndt; Костоловская, Доминика; фон Павел-Рамминген, Ульрих; Эйк, Сигрун; Потемпа, Ян; Абрахамсон, Магнус (октябрь 2011 г.). «Расщепление IgG1 и IgG3 гингипаином К от Porphyromonas gingivalis может поставить под угрозу защиту хозяина при прогрессирующем периодонтите ». Журнал FASEB. 25 (10): 3741–3750. Дои:10.1096 / fj.11-187799. ЧВК 3177567. PMID 21768393.
  20. ^ а б Grenier, D; Танабэ, С (2010). "Porphyromonas gingivalis Гингипаины запускают провоспалительный ответ в макрофагах, происходящих из моноцитов человека, посредством пути передачи сигнала митоген-активируемой протеинкиназы p38α ». Токсины (Базель). 2 (3): 341–52. Дои:10.3390 / токсины2030341. ЧВК 3153194. PMID 22069588.
  21. ^ Халаф, Хазем; Бенгтссон, Торбьорн (2012). Дас, Гобардхан (ред.). "Измененные Т-клеточные ответы пародонтальным патогеном Porphyromonas gingivalis". PLOS ONE. 7 (9): 45192. Bibcode:2012PLoSO ... 745192K. Дои:10.1371 / journal.pone.0045192. ЧВК 3440346. PMID 22984628.
  22. ^ Dominy SS, Lynch C, Ermini F, Benedyk M, Marczyk A, Konradi A, Nguyen M, Haditsch U, Raha D, Griffin C, Holsinger LJ, Arastu-Kapur S, Kaba S, Lee A, Ryder MI, Potempa B, Мидель П., Хеллвард А., Адамович К., Хастурк Х., Уокер Г. Д., Рейнольдс Е. К., Фаул Р. Л., Кертис М. А., Драгунов М., Потемпа Дж. (01.01.2019). "Porphyromonas gingivalis в мозге при болезни Альцгеймера: данные о причинах болезни и лечении низкомолекулярными ингибиторами ». Достижения науки. 5 (1): eaau3333. Bibcode:2019SciA .... 5.3333D. Дои:10.1126 / sciadv.aau3333. ISSN 2375-2548. ЧВК 6357742. PMID 30746447.
  23. ^ а б Сингх, А; Wyant, T; и другие. (2011). "Капсула Porphyromonas gingivalis приводит к снижению воспалительного ответа хозяина, уклонению от фагоцитоза и увеличению вирулентности ». Инфекция и иммунитет. 79 (11): 4533–4542. Дои:10.1128 / IAI.05016-11. ЧВК 3257911. PMID 21911459.
  24. ^ D'Empaire, G; Baer, ​​M.T; и другие. (2006). "Капсульный полисахарид серотипа K1 Porphyromonas gingivalis вызывает продукцию хемокинов из мышиных макрофагов, что облегчает миграцию клеток ». Инфекция и иммунитет. 74 (11): 6236–43. Дои:10.1128 / IAI.00519-06. ЧВК 1695525. PMID 16940143.
  25. ^ Gonzalez, D; Tzianabos, A.O .; и другие. (2003). "Иммунизация Porphyromonas gingivalis Капсульный полисахарид предотвращает P. gingivalis-Выявленная потеря костной массы ротовой полости на мышиной модели ». Инфекция и иммунитет. 71 (4): 2283–2287. Дои:10.1128 / IAI.71.4.2283-2287.2003. ЧВК 152101. PMID 12654858.
  26. ^ Цуда, К; Амано, А; и другие. (2005). "Молекулярное вскрытие интернализации Porphyromonas gingivalis клетками, использующими флуоресцентные шарики, покрытые везикулами бактериальной мембраны ». Структура и функции клеток. 30 (2): 81–91. Дои:10.1247 / csf.30.81. PMID 16428861.
  27. ^ Hajishengallis, G; Wang, M .; и другие. (2006). "Porphyromonas gingivalis фимбрии проактивно модулируют β2 адгезивная активность интегрина и способствует связыванию и интернализации макрофагами ». Инфекция и иммунитет. 74 (10): 5658–5666. Дои:10.1128 / IAI.00784-06. ЧВК 1594907. PMID 16988241.
  28. ^ а б Lin, X; Wu, J .; и другие. (2006). "Porphyromonas gingivalis второстепенные фимбрии необходимы для межклеточного взаимодействия ". Инфекция и иммунитет. 74 (10): 6011–6015. Дои:10.1128 / IAI.00797-06. ЧВК 1594877. PMID 16988281.
  29. ^ а б Парк, Y; Simionato, M; и другие. (2005). «Короткие фимбрии Porphyromonas gingivalis и их роль в коадгезии со Streptococcus gordonii ". Инфекция и иммунитет. 73 (7): 3983–9. Дои:10.1128 / IAI.73.7.3983-3989.2005. ЧВК 1168573. PMID 15972485.
  30. ^ Возлюбленный; McMillan, M .; и другие. (2000). "Коинвазия дентинных канальцев Porphyromonas gingivalis и Streptococcus gordonii Зависит от специфичности связывания адгезина стрептококкового антигена I / II ». Инфекция и иммунитет. 68 (3): 1359–65. Дои:10.1128 / IAI.68.3.1359-1365.2000. ЧВК 97289. PMID 10678948.
  31. ^ Пирс, Д.Л .; Nishiyama, S .; и другие. (2009). «Адгезивная активность хозяина и вирулентность новых фимбриальных белков Porphyromonas gingivalis». Инфекция и иммунитет. 77 (8): 3294–301. Дои:10.1128 / IAI.00262-09. ЧВК 2715668. PMID 19506009.
  32. ^ а б c d Hajishengallis, G; Liang, S .; и другие. (2011). "Виды биопленок с низким содержанием биопленок объединяют воспалительные заболевания пародонта через комменсальную микробиоту и путь комплемента". Клеточный микроб-хозяин. 10 (5): 497–506. Дои:10.1016 / j.chom.2011.10.006. ЧВК 3221781. PMID 22036469.
  33. ^ Ван М., Лян С., Хосур К.Б., Домон Х., Йошимура Ф., Амано А., Хаджишенгаллис Г. (2009). "Дифференциальная вирулентность и взаимодействия врожденного иммунитета фимбриальных генотипов I и II типов Porphyromonas gingivalis". Микробиология и иммунология полости рта. 24 (6): 478–84. Дои:10.1111 / j.1399-302X.2009.00545.x. ЧВК 2883777. PMID 19832800.
  34. ^ Лян, S; Krauss, J.L .; и другие. (2011). «Рецептор C5a нарушает IL-12-зависимый клиренс Porphyromonas gingivalis и необходим для индукции потери костной ткани пародонта ». Журнал иммунологии. 186 (2): 869–77. Дои:10.4049 / jimmunol.1003252. ЧВК 3075594. PMID 21149611.
  35. ^ Hajishengallis, G; Wang, M .; и другие. (2008). «Патогенетическая индукция перекрестных помех CXCR4 / TLR2 ухудшает защитную функцию хозяина». Труды Национальной академии наук. 105 (36): 13532–7. Bibcode:2008PNAS..10513532H. Дои:10.1073 / pnas.0803852105. ЧВК 2533224. PMID 18765807.
  36. ^ Мао, S; Park, Y .; и другие. (2007). "Внутренние пути апоптоза эпителиальных клеток десен, модулируемые Porphyromonas gingivalis". Клеточная микробиология. 9 (8): 1997–2007. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2007.00931.x. ЧВК 2886729. PMID 17419719.
  37. ^ Хаджишенгаллис, Г. (2009). "Porphyromonas gingivalis-взаимодействие с хостом: открытая война или разумная партизанская тактика? ". Микробы и инфекции. 11 (6–7): 637–645. Дои:10.1016 / j.micinf.2009.03.009. ЧВК 2704251. PMID 19348960.
  38. ^ Darveau, R.P .; Hajishengallis, G .; и другие. (2012). "Porphyromonas gingivalis как потенциальный активист сообщества по борьбе с болезнями ". Журнал стоматологических исследований. 91 (9): 816–820. Дои:10.1177/0022034512453589. ЧВК 3420389. PMID 22772362.
  39. ^ Гайодо Х., Мерик В., Ле Поттье Л., Мартин Б., Файли А., Перс Дж. О., Боннаур-Малле М. (2012). "Совместная локализация Porphyromonas gingivalis с CD4 + Т-клетками при пародонтозе ». FEMS Иммунология и медицинская микробиология. 64 (2): 175–183. Дои:10.1111 / j.1574-695x.2011.00877.x. PMID 22066676.
  40. ^ Инагаки, S; Ониши, S .; и другие. (2006). «Везикулы Porphyromonas gingivalis усиливают прикрепление, а богатый лейцином повторяющийся белок BspA необходим для инвазии эпителиальных клеток»Таннерелла форзиция"". Инфекция и иммунитет. 74 (9): 5023–8. Дои:10.1128 / IAI.00062-06. ЧВК 1594857. PMID 16926393.
  41. ^ Верма Р.К., Раджапаксе С., Мека А., Хамрик С., Пола С., Бхаттачарья И., Наир М., Кошелек С. М., Аухил И., Кесавалу Л. (2010). «Смешанная микробная инфекция, вызванная Porphyromonas gingivalis и Treponema denticola, в модели пародонтального заболевания у крыс». Междисциплинарные взгляды на инфекционные заболевания. 2010: 1–10. Дои:10.1155/2010/605125. ЧВК 2879544. PMID 20592756.

внешняя ссылка