WikiDer > Хинатдегидрогеназа (хинон) - Википедия
Quinate dehydrogenase (quinone) - Wikipedia
| Хинатдегидрогеназа (хинон) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.1.5.8 | ||||||||
| Количество CAS | 115299-99-5 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Хинатдегидрогеназа (хинон) (EC 1.1.5.8, НАД (P)+-независимая хинатдегидрогеназа, хинат: пирролохинолин-хинон-5-оксидоредуктаза) является фермент с систематическое название хинат: хинол-3-оксидоредуктаза.[1][2][3] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
Этот фермент связан с мембраной.
Рекомендации
- ^ ван Клиф М.А., Дуайн Дж.А. (май 1988 г.). «Бактериальная НАД (Ф) -независимая хинатдегидрогеназа представляет собой хинопротеин». Архив микробиологии. 150 (1): 32–6. Дои:10.1007 / BF00409714. PMID 3044290.
- ^ Адачи О, Танасупават С., Йошихара Н., Тояма Х., Мацусита К. (октябрь 2003 г.). «Производство 3-дегидрохината окислительной ферментацией и дальнейшее превращение 3-дегидрохината в промежуточные соединения в пути шикимата». Биология, биотехнология и биохимия. 67 (10): 2124–31. Дои:10.1271 / bbb.67.2124. PMID 14586099.
- ^ Ваннай А.С., Тояма Х., Де-Экнамкул В., Йошихара Н., Адачи О, Мацусита К. (декабрь 2004 г.). «Хинатное окисление в Gluconobacter oxydans IFO3244: очистка и характеристика хинопротеинхинатдегидрогеназы». Письма о микробиологии FEMS. 241 (2): 157–62. Дои:10.1016 / j.femsle.2004.10.014. PMID 15598527.
внешняя ссылка
- Хинат + дегидрогеназа + (хинон) в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
