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Rossmann-vouwing

Rossmann-Faltung im prokaryotischen Enzym Malatdehydrogenase. Beta-Platten in Gelb, Alpha-Helices in Rot.

Das Rossmann-Faltung (Englisch: Rossmann-Falte) ist ein Texturmotiv im Protein zu welchem Nukleotide binden, wie die Cofaktoren MODE, NAD und NADP. Die Rossmann-Falte besteht aus drei abwechselnden Lagen von Beta-Sheet-Strukturen und Alpha-Helices. Es gibt sechs Beta-Platten in der klassischen Rossmann-Falte, aber ähnliche Strukturmotive wurden auch mit nur fünf Beta-Platten entdeckt. Der charakteristischste, am besten erhaltene Teil der Rossmann-Falte ist die Beta-Alpha-Beta (Bab)-Falte, von der das Strukturmotiv ausgeht.^[1] Die Struktur ist benannt nach Michael Rossmann, der die Falte 1970 in der entdeckte Enzym Milchsäuredehydrogenase und fand später heraus, dass es ein häufiges Motiv in Proteinen ist, die Nukleotide binden.^[2]

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Proteinfaltung

Quellen, Anmerkungen und/oder Verweise

↑(und) Cox, Michael M. & David L., Nelson, Lehninger Prinzipien der Biochemie, 6. W. H. Freeman, New York (2013). ISBN 978-1-4292-3414-6 .
↑(und) Kessel, Amit, Einführung in Proteine: Struktur, Funktion und Bewegung. CRC Press, Florida (2010), pp. 143. ISBN 978-1-4398-1071-2 .

[Lehninger_2013-1] (und) Cox, Michael M. & David L., Nelson, Lehninger Prinzipien der Biochemie, 6. W. H. Freeman, New York (2013). ISBN 978-1-4292-3414-6 .

[Kessel_2010-2] (und) Kessel, Amit, Einführung in Proteine: Struktur, Funktion und Bewegung. CRC Press, Florida (2010), pp. 143. ISBN 978-1-4398-1071-2 .

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