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Eiwitvouwing
Protein vor und nach dem Falten
Die verschiedenen Strukturen eines Proteins von primär bis quaternär

Proteinfaltung oder Proteinfaltung (Englisch: Proteinfaltung) ist der Prozess, durch den ein bestimmtes Proteinmolekül es wird seine dreidimensionale Funktionsform oder vorm . angenommen Konformation annehmen. Es ist ein körperlich (nicht-chemischer) Prozess, bei dem a Polypeptid, von einem zufällige Spule ("statistische Kette"), faltet sich zu einem charakteristischen und funktionalen (biologisch aktiven) dreidimensionalen Proteinstruktur.[1]

Jedes Protein besteht zunächst aus einem ungefalteten Polypeptid oder "Random Coil", das während der Proteinsynthese wird gebildet aus Aminosäuren durch die Übersetzung von einem mRNA-Reihenfolge: Es bildet sich eine lineare Polymerkette (Sequenz) von Aminosäuren. Dieses Polypeptid hat keine stabilen dreidimensional Struktur (links in der Abbildung). Aminosäuren reagieren dann miteinander und bilden eine wohldefinierte dreidimensionale Struktur: das gefaltete Protein (rechts in der Abbildung). Das gefaltete Protein wird zum native Bühne erwähnt. Die dreidimensionale Struktur wird durch die Aminosäure bestimmtReihenfolge (Anfinsens Dogma).[2] Experimente in den 1980er Jahren zeigen, dass die codon für eine Aminosäure kann auch die Proteinstruktur beeinflussen. [3]

Für die Gesundheit eines Organismus ist es von großer Bedeutung, dass sich ein Protein richtig faltet. Geschieht dies nicht, funktioniert das Protein nicht richtig und kann in Ausnahmefällen sogar andere Effekte hervorrufen, wie zum Beispiel im bij Creutzfeldt-Jakob-Krankheit.

Chaperon-Proteine

Um Proteine ​​während der Faltung zu leiten und schlecht gefaltete Proteine ​​neu zu falten, beides Profi- wenn Eukaryoten ausgestattet mit Chaperonproteine. Gerade in einer zu warmen Umgebung können sich Proteine ​​falsch falten und die Produktion von Chaperonen durch die Zelle wird gesteigert. Deshalb sind die meisten Chaperon-Proteine ​​auch Hitzeschockproteine (Englisch: Hitzeschockproteine). Trotz der Aktivität der Chaperone erhalten nur 20% der neu gebildeten Aminosäureketten ihre richtige Faltung und beginnen als Proteine ​​​​zu arbeiten.

Beispiele für gefaltete Proteine

Beispiele für gefaltete Proteine ​​sind:

CASP: Vorhersage gefalteter Proteine

Die Vorhersage der Entwicklung eines Proteins gilt als schwierige wissenschaftliche Aufgabe. Dies könnte bei der Entwicklung von Medikamenten und dem Verständnis von Krankheiten helfen.Seit 1994 wird versucht, Modelle zur Berechnung der Faltung von Proteinen zu erstellen. Alle zwei Jahre organisiert CASP (Critical Assessment of Protein Structure Prediction) ein Wettbewerb, an dem mehr als 100 Gruppen teilnehmen.

Im Jahr 2016, DeepMind-Technologien (Element von Alphabet Inc.) fing an zu verwenden künstliche Intelligenz um dieses Problem zu lösen. Im Dezember 2018 gewann AlphaFold von DeepMind den 13. CASP-Wettbewerb, indem es die genaueste Struktur von 25 Proteinen vorhersagte.[4] Im Jahr 2020 konnte AlphaFold noch bessere Vorhersagen treffen, bis zu 99% richtig. Eine Punktzahl, die mit Labortechniken vergleichbar ist. CASO-Panelist Dr. Andriy Kryshtafovych nannte das Ergebnis „wirklich bemerkenswert“ und betrachtete das Problem als weitgehend gelöst.[5]

Siehe auch