WikiDer > Актинидаин
Actinidain
| актинидаин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Изображение биологической сборки актинидаина из Актинидия китайская. От PDB: 1AEC. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.22.14 | ||||||||
| Количество CAS | 39279-27-1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Актинидаин (ЕС 3.4.22.14, актинидин, Анионная протеаза актинидии, протеиназа A2 Actinidia chinensis) является разновидностью цистеиновая протеаза фермент, содержащийся во фруктах, включая киви (род Актинидия), ананас, манго, банан и папайя. Этот фермент входит в состав папаин-любить пептидаза Семья C1.[1][2][3][4]
Как известно аллерген в киви,[5] фермент проходит предварительные исследования на предмет его влияния на плотные контакты белки кишечника эпителиальные клетки.[6][7]
Актинидаин коммерчески полезен как средство для смягчения мяса.[8][9] и в коагуляции молока для молочных продуктов.[10] Температура денатурации актинидаина составляет 60 ° C (140 ° F), что ниже, чем у аналогичных ферментов для смягчения мяса. бромелайн от ананас и папаин от папайя.[11]
использованная литература
- ^ Бейкер EN, Боланд MJ, Calder PC, Hardman MJ (ноябрь 1980). «Специфика актинидина и его связь со структурой фермента». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Энзимология. 616 (1): 30–4. Дои:10.1016/0005-2744(80)90260-0. PMID 7002215.
- ^ Кампхуис И.Г., Дрент Дж., Бейкер Е.Н. (март 1985 г.). «Тиоловые протеазы. Сравнительные исследования, основанные на структурах папаина и актинидина с высоким разрешением, а также на информации об аминокислотных последовательностях катепсинов B и H и стеблевого бромелаина». Журнал молекулярной биологии. 182 (2): 317–29. Дои:10.1016/0022-2836(85)90348-1. PMID 3889350.
- ^ Бейкер Э. Н., Дрент Дж. (1987). «Тиоловые протеазы: структура и механизм». В Jurnak FA, McPherson A (ред.). Активные участки ферментов. Биологические макромолекулы и сборки. 3. Нью-Йорк: Джон Уайли и сыновья. стр.314–368. ISBN 978-0-471-85142-4.
- ^ Гул С., Меллор Г. В., Томас Е. В., Броклхерст К. (май 2006 г.). «Температурные зависимости кинетики реакций папаина и актинидина с рядом зондов реакционной способности, различающихся ключевыми особенностями распознавания молекул». Биохимический журнал. 396 (1): 17–21. Дои:10.1042 / BJ20051501. ЧВК 1449998. PMID 16445383.
- ^ Maddumage R, Nieuwenhuizen NJ, Bulley SM, Cooney JM, Green SA, Atkinson RG (январь 2013 г.). «Разнообразие и относительные уровни актинидина, кивеллина и тауматин-подобных аллергенов в 15 разновидностях киви (актинидии)». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии. 61 (3): 728–39. Дои:10.1021 / jf304289f. PMID 23289429.
- ^ Грозданович М.М., Чавич М., Нешич А., Анджелкович Ю., Акбари П., Смит Дж. Дж., Гаврович-Янкулович М. (март 2016 г.). «Актинидин цистеиновой протеазы киви нарушает кишечный барьер, разрушая плотные контакты». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1860 (3): 516–26. Дои:10.1016 / j.bbagen.2015.12.005. PMID 26701113.
- ^ Кавич М., Грозданович М.М., Байич А., Янкович Р., Андюс П.Р., Гаврович-Янкулович М. (октябрь 2014 г.). «Эффект цистеиновой протеазы актинидина киви (Actinidia deliciosa) на сеть плотных соединений окклюдина в эпителиальных клетках кишечника T84». Пищевая и химическая токсикология. 72: 61–8. Дои:10.1016 / j.fct.2014.07.012. PMID 25042511.
- ^ Бехит А.А., Хопкинс Д.Л., Гисинк Г., Бехит А.А., Фрэнкс П. (2014). «Экзогенные протеазы для тендеризации мяса». Критические обзоры в области пищевой науки и питания. 54 (8): 1012–31. Дои:10.1080/10408398.2011.623247. PMID 24499119. S2CID 57554.
- ^ Эшама Х, Хан И, Наас Х, Актон Дж, Доусон П. (апрель 2014 г.). «Антибактериальные эффекты естественных смягчающих ферментов на различные штаммы Escherichia coli O157: H7 и Listeria monocytogenes на говядине». Наука о мясе. 96 (4): 1494–500. Дои:10.1016 / j.meatsci.2013.12.010. PMID 24447905.
- ^ Катсарос Г.И., Таванцис Г., Таукис П.С. (январь 2010 г.). «Производство новых молочных продуктов с использованием актинидина и высокого давления в качестве регулятора активности ферментов». Инновационная наука о продуктах питания и новые технологии. 11 (1): 47–51. Дои:10.1016 / j.ifset.2009.08.007.
- ^ Tarté R (2008). Ингредиенты в свойствах, функциях и применении мясных продуктов. Нью-Йорк: Спрингер. ISBN 978-0-387-71327-4.
внешние ссылки
- В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: C01.007
- ЕС 3.4.22.14
- актинидаин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
 | Эта фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |