WikiDer > Карбоксилестераза

Carboxylesterase
карбоксилэстераза
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.1.1
Количество CAS9016-18-6
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а карбоксилэстераза или же гидролаза сложного эфира карбоновой кислоты (EC 3.1.1.1) является фермент который катализирует а химическая реакция формы

эфир карбоновой кислоты + H2О спирт + карбоксилат

Таким образом, два субстраты этого фермента эфир карбоновой кислоты и ЧАС2О, а его два товары находятся алкоголь и карбоксилат.[1]

Большинство ферментов из этой группы сериновые гидролазы принадлежат к суперсемейству белков с альфа / бета гидролазная складка. Некоторые исключения включают эстеразу с бета-лактамаза подобная структура (PDB: 1ci8​).

Карбоксилэстеразы широко распространены в природе и часто встречаются в печени млекопитающих. Многие участвуют в метаболизм I фазы из ксенобиотики такие как токсины или лекарства; полученные карбоксилаты затем сопряженный другими ферментами для повышения растворимости и в конечном итоге выводится из организма.

В семейство карбоксилэстераз эволюционно родственных белков (с четкими гомология последовательностей друг к другу) включает ряд белков с различной субстратной специфичностью, например ацетилхолинэстеразы.

Примеры

Последний фермент также участвует в алкалоид биосинтез.

Гены

Гены человека, кодирующие ферменты карбоксилэстеразы, включают:

Утвержденная номенклатура была создана для пяти семейств генов карбоксилэстеразы млекопитающих.[2]

Рекомендации

  1. ^ Аранда, Хуан; Cerqueira, Н. М. Ф. С. А .; Fernandes, P.A .; Roca, M .; Tuñon, I .; Рамос, М. Дж. (2014). "Каталитический механизм карбоксилэстераз. Вычислительное исследование". Биохимия. 53 (36): 5820–5829. Дои:10.1021 / bi500934j. PMID 25101647.
  2. ^ Холмс Р.С., Райт М.В., Лауледеркинд С.Дж., Кокс Л.А., Хосокава М., Имаи Т., Ишибаши С., Ленер Р., Миядзаки М., Перкинс Э.Дж., Поттер П.М., Рединбо М.Р., Роберт Дж., Сато Т., Ямасита Т., Ян Б., Ёкои Т. , Zechner R, Maltais LJ (2010). «Рекомендуемая номенклатура для пяти семейств генов карбоксилэстеразы млекопитающих: гены и белки человека, мыши и крысы». Мамм. Геном. 21 (9–10): 427–41. Дои:10.1007 / s00335-010-9284-4. ЧВК 3127206. PMID 20931200.

дальнейшее чтение

  • Огюстейн Р.К., де Джерси Дж., Уэбб Е.С., Зернер Б. (1969). «О гомологии пептидов активного центра карбоксилэстераз печени». Биохим. Биофиз. Acta. 171 (1): 128–37. Дои:10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID 4884138.
  • Баркер Д.Л., Дженкс В.П. (1969). «Эстераза печени свиньи. Физические свойства». Биохимия. 8 (10): 3879–89. Дои:10.1021 / bi00838a001. PMID 4981346.
  • Бертрам Дж, Криш К. (1969). «Гидролиз ацетата витамина А неспецифическими карбоксилэстеразами из печени и почек». Евро. J. Biochem. 11 (1): 122–6. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1969.tb00748.x. PMID 5353595.
  • БЕРЧ J (1954). «Очищение и свойства эстеразы печени лошади». Biochem. J. 58 (3): 415–26. Дои:10.1042 / bj0580415. ЧВК 1269916. PMID 13208632.
  • Хорган Д. Д., Ступс Дж. К., Уэбб Э. К., Цернер Б. (1969). «Карбоксилэстеразы (EC 3.1.1). Масштабная очистка карбоксилэстеразы печени свиньи». Биохимия. 8 (5): 2000–6. Дои:10.1021 / bi00833a033. PMID 5785220.
  • Мальхотра OP, Филипп Г. (1966). «Специфика кишечной эстеразы коз». Biochem. Z. 346: 386–402.
  • Ментлейн Р., Шуман М., Хейманн Э. (1984). «Сравнительная химическая и иммунологическая характеристика пяти липолитических ферментов (карбоксилэстераз) из микросом печени крысы». Arch. Biochem. Биофизы. 234 (2): 612–21. Дои:10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID 6208846.
  • Раннегар М.Т., Скотт К., Уэбб Е.С., Цернер Б. (1969). «Карбоксилэстеразы (EC 3.1.1). Очистка и титрование карбоксилэстеразы бычьей печени». Биохимия. 8 (5): 2013–8. Дои:10.1021 / bi00833a035. PMID 5785222.