WikiDer > Emerin

	EMD
	Eigenschaften
molekulare Masse; und Länge	29,0 kDa ; (254 Aminosäuren)
	Identifizierung
Symbol	EMD
PDB-Codes	1JEI, 2ODC, 2ODG
	Externe Kennungen
UniProt	P50402
OMIM	300384
GeneCards	EMD
MGIA	108117
	Genomdaten
Ort	CH. Xq28
Portal	Biologie

Emerine

Emerin ist ein Protein die beim Menschen durch die kodiert wird EMD-gen, auch genannt die BLEIBEGen genannt. Emerin ist zusammen mit LEMD3 eine LEM-Domäne, die ganzheitliches Protein das passiert im innenraum Kernmembran bei Wirbeltieren. Emerin ist stark ausgeprägt in Herz- und Skelettmuskeln. Emerin lokalisiert im Herzmuskel zu Zonula adhaerens innerhalb Interkalarscheiben wo es an der mechanischen Signalübertragung von beteiligt ist Beta-Catenin. Mutationen in Emerin verursachen eine X-chromosomal-rezessive Muskeldystrophie, Reizleitungsstörungen des Herzens und dilatierende Kardiomyopathie.

Struktur

Emerin ist ein 29,0 kDa Protein, das aus 254 Aminosäuren besteht.^[1] Emerin ist ein serinreich Protein mit auf dem N-Terminus ein hydrophob Bereich von 20 Aminosäuren. Diese Region wird von geladenen Resten flankiert. Die hydrophobe Region wird wahrscheinlich benötigt, um das Protein in einer Membran zu verankern, wobei sich die geladenen Endschwänze auf der zytoplasmatischen Seite befinden.^[2] In dem Herzmuskeln, Skelettmuskeln und glattes Muskelgewebe Emerin lokalisiert an der inneren Kernmembran.^[3]^[4] Die Expression von Emerin ist im Skelett- und Herzmuskel am höchsten.^[2] Im Herzmuskelgewebe befindet sich Emerin hauptsächlich im Zonula adhaerens des Interkalarscheiben.^[5]^[6]

Funktion

Emerin kommt in der Kernmembran und ist als solches Teil der Kernlamelle. Es spielt eine Rolle bei der Verankerung der Kernlamina an der Zytoskelett und ist daher wichtig für die strukturelle Integrität der Kern. Emery-Dreifuss-Muskeldystrophie ist erblich degenerativ Myopathie aufgrund einer Mutation im EMD-Gen (klinisch auch bekannt als BLEIBE-Gen).^[7] Emerin scheint an der Mechanotransduktion beteiligt zu sein.^[8] Im Herzmuskelgewebe Emerin bildet einen Komplex mit Beta-Catenin. Herzzellen, in denen Emerin fehlt, zeigen eine abweichende Architektur und eine Störung der Interkalarscheiben. Diese Interaktion wird vermutlich durch die Glykogen-Synthase-Kinase-3-beta (GSK3B) reguliert.^[9]

Siehe auch

Nesprin

Verweise

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Literatur

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