WikiDer > Гистидинолдегидрогеназа
| гистидинолдегидрогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.1.1.23 | ||||||||
| Количество CAS | 9028-27-7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Гистидинолдегидрогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура l-гистидинолдегидрогеназы (hisd) предполагает замену домена и дупликацию гена. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Histidinol_dh | ||||||||
| Pfam | PF00815 | ||||||||
| Pfam клан | CL0099 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012131 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00534 | ||||||||
| SCOP2 | 1к75 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а гистидинолдегидрогеназа (HIS4) (HDH) (ЕС 1.1.1.23) является фермент это катализирует то химическая реакция
- L-гистидинол + 2 НАД+ L-гистидин + 2 НАДН + 2 Н+
Таким образом, два субстраты этого фермента L-гистидинол и НАД+, а его 3 товары находятся L-гистидин, НАДН, и ЧАС+.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на группу CH-OH донора с NAD+ или НАДФ+ как акцептор. В систематическое название этого класса ферментов L-гистидинол: НАД+ оксидоредуктаза. Этот фермент еще называют L-гистидинолдегидрогеназа.
Гистидинолдегидрогеназа катализирует конечный шаг в биосинтез из гистидин в бактерии, грибы, и растения, четверка-электрон окисление L-гистидинола к гистидину.
В 4-электронных дегидрогеназах один активный сайт катализирует 2 отдельные окисление шаги: окисление субстрат алкоголь чтобы средний альдегид; и окисление альдегида до товар кислота, в данном случае His.[1] Реакция протекает через тесно или ковалентно связанный промежуточный продукт и требует присутствия 2 НАД. молекулы.[1] В отличие от большинства дегидрогеназы, то субстрат связан до НАД кофермент.[1] А Cys Остаток участвует в каталитическом механизме второй окислительной стадии.[1]
У бактерий HDH представляет собой одноцепочечный полипептид; в грибы это C-терминал домен многофункционального фермент который катализирует три различных этапа биосинтеза гистидина; И в растения это выразил как ядерный закодированный белок предшественник который экспортируется в хлоропласт.[2][3][4]
Совместная регуляция гена
Ген гистодинолдегидрогеназы (HIS4), как было показано, совместно регулирует соседний ген, пока он аминокислоты селективное давление.[5]
Структурные исследования
На конец 2007 г. 4 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1К75, 1KAE, 1KAH, и 1КАР.
использованная литература
- ^ а б c d Грубмейер CT, Грей WR (август 1986). «Остаток цистеина (цистеин-116) в сайте связывания гистидинола гистидинолдегидрогеназы». Биохимия. 25 (17): 4778–84. Дои:10.1021 / bi00365a009. PMID 3533140.
- ^ Нагай А., Уорд Е., Бек Дж., Тада С., Чанг Дж. Й., Шайдеггер А., Риалс Дж. (Май 1991 г.). «Структурная и функциональная консервация гистидинолдегидрогеназы между растениями и микробами». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 88 (10): 4133–7. Bibcode:1991ПНАС ... 88.4133Н. Дои:10.1073 / pnas.88.10.4133. ЧВК 51612. PMID 2034659.
- ^ Коуэн-Джейкоб С.В., Рахуэль Дж., Нагаи А., Ивасаки Г., Охта Д. (ноябрь 1996 г.). «Кристаллизация и предварительный кристаллографический анализ гистидинолдегидрогеназы капусты». Acta Crystallogr. D. 52 (Pt 6): 1188–90. Дои:10.1107 / S0907444996008396. PMID 15299582.
- ^ Барбоса Дж. А., Сивараман Дж., Ли Й, Ларок Р., Мэтт А., Шраг Дж. Д., Сиглер М. (февраль 2002 г.). «Механизм действия и НАД+- способ связывания, выявленный кристаллической структурой L-гистидинолдегидрогеназы ». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (4): 1859–64. Bibcode:2002PNAS ... 99.1859B. Дои:10.1073 / pnas.022476199. ЧВК 122284. PMID 11842181.
- ^ http://www.degruyter.com/view/j/afpuc.2015.62.issue-2/afpuc-2015-0031/afpuc-2015-0031.xml
дальнейшее чтение
- Адамс Э (1954). «Ферментативный синтез гистидина из гистидинола». J. Biol. Chem. 209 (2): 829–846. PMID 13192138.
- Адамс Э. (1955). «L-гистидинал, биосинтетический предшественник гистидина». J. Biol. Chem. 217 (1): 325–344. PMID 13271397.
- Юрно Дж, Ино I (1968). «Очистка и кристаллизация гистидинолдегидрогеназы из Сальмонелла тифимуриум ЛТ-2 ". J. Biol. Chem. 243 (12): 3273–6. PMID 4872177.
- Лопер JC (1968). "Гистидинолдегидрогеназа из Сальмонелла тифимуриум Кристаллизация и исследования состава ». J. Biol. Chem. 243 (12): 3264–72. PMID 4872176.
| Эта EC 1.1.1 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |