WikiDer > Histidin

L-Histidin
Strukturformel und Molekülmodell
Strukturformel von L-Histidin
Molekülmodell von L-Histidin
Allgemeines
Molekularformel	C6huh9Nein3Ö2
IUPAC-Name	Histidin
Andere Namen	Imidazolalanin
Molmasse	155,15456 G/Maulwurf
CAS-Nummer	71-00-1
EG-Nummer	200-745-3
PubChem	6274
LD50 (Ratten)	(Oral) 5110 mg/kg
Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	farblos
Schmelzpunkt	(zersetzt) ​​287 °C
Löslichkeit im Wasser	41,9 g/l
Mäßig löslich in	Wasser
schlecht löslich in	Ethanol
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal    Chemie

Histidin (abgekürzt zu Seine oder huh) ist einer von zwanzig natürlich vorkommenden Aminosäuren. Die reine Substanz liegt als farblos vor Kristalle, die schwer löslich sind in Wasser. Histidin war in 1896 zum ersten Mal isoliert durch die Deutsche Biochemiker Albrecht Kossel.

Histidin wird von kodiert Codons CAU und CAC.

Biosynthese

Histidin schaltet sich aus Phosphoribosylpyrophosphat und ATP synthetisiert, durch einen 11-stufigen Prozess, davon 8 Schritte durch Enzyme werden katalysiert.

Struktur

Der Rückstand von Histidin ist a Imidazolring, von denen es Stickstoffatom zum Doppelbindung können protoniert werden (was bei physiologischen pH ist auch so). Als solches wird Histidin als a . klassifiziert Polar- geladene Aminosäure. Trotzdem ist es in Wasser nur schwer löslich.

Eigenschaften

Das Säurekonstanten Histidin sind:^[1]

• pk_a1 (Carboxylgruppe) = 1,82
• pk_aR (Stickstoff im Imidazolring) = 6,00
• pk_a2 (Amingruppe) = 9,17

Die Protolysegleichgewichte können sich in den Strukturen widerspiegeln, die bei unterschiedlichen pH-Werten entstehen:

Es isoelektrischer Punkt liegt bei pH 7,59.^[1]

Der Imidazolring zeichnet sich durch eine bestimmte Form von Tautomerie, genauer imin-enamin-Tautomerie. Das an einem Stickstoffatom gebundene Wasserstoffatom kann sich über die Doppelbindung (die selbst ebenfalls verdrängt wird) zum anderen Stickstoffatom verschieben:

Diese Tautomerie ist a Gleichgewichtsreaktion.

Unterhalb eines pH-Wertes von 6 wird der Imidazolring (entsprechend dem Wert der Säurekonstante) protoniert. Dies wird auch beschrieben durch die Henderson-Hasselbalch-Gleichung. Die resultierende positive Ladung kann jedoch auf beide Stickstoffatome im aromatischen Ring verteilt werden. Das Aromatik ist jedoch nicht aufgehoben: der Ring bleibt eine flache Struktur und enthält 6 delokalisierte Pi-Elektronen.

Biologische und biochemische Funktionen

Histidin spielt eine wichtige katalytisch Rolle in vielen Enzyme. Es kann als sogenanntes Protonen-Shuttle fungieren: Aufgrund seiner aromatischen Struktur kann es einerseits ein Proton aufnehmen und andererseits ein Proton abgeben. Histidin ist auch Teil der katalytische Triade Ser-His-Asp, die in . üblich ist Hydrolasen. Histidin kann de Hydroxylgruppe von Serindeprotonieren, wodurch es entsteht Alkoholat in Serin a nukleophil einen Angriff ausführen kann. Das protonierte Histidin wird stabilisiert durch Asparaginsäure.

Histidin ist das Vorläufer zur Herstellung von Histamin die beinhalten a hormonelle Funktion bei Entzündungsreaktionen und dient als Neurotransmitter. Hier wird Histidin von den . freigesetzt Histidin-Decarboxylase katalytisch decarboxyliert:

Aussehen

Histidin ist ein semi-essentielle Aminosäure. Es kommt unter anderem vor bei Rindfleisch, Geflügel, Lachs, Eier, Milch, Walnüsse, Mais, Reis, Sojabohnen und Erbsen.

Externe Links

• (und) Daten von Histidin in der GESTIS-Stoffdatenbank des Deutschen Institut für Arbeitsschutz der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung (WENN EIN) (JavaScript erforderlich)