WikiDer > Оксалоацетатдекарбоксилаза - Википедия
| оксалоацетат декарбоксилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.1.1.3 | ||||||||
| Количество CAS | 9024-98-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Na + -транспортная бета-субъединица оксалоацетат-декарбоксилазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | OAD_beta | ||||||||
| Pfam | PF03977 | ||||||||
| Pfam клан | CL0064 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005661 | ||||||||
| TCDB | 3.B.1 | ||||||||
| |||||||||
| Оксалоацетат декарбоксилаза, гамма-цепь | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | OAD_gamma | ||||||||
| Pfam | PF04277 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005899 | ||||||||
| TCDB | 3.B.1 | ||||||||
| |||||||||
Оксалоацетат декарбоксилаза это карбокси-лиаза участвует в преобразовании оксалоацетат в пируват.
Он относится к категории EC 4.1.1.3.
Активность оксалоацетатдекарбоксилазы в данном организме может быть связана с активностью яблочный фермент, пируваткиназа, малатдегидрогеназа, пируваткарбоксилаза и Карбоксикиназа ПЭП или активность «настоящих» оксалоацетатдекарбоксилаз. Последние ферменты катализируют необратимые декарбоксилирование оксалоацетата и может быть классифицирован на (i) двухвалентный катион-зависимые оксалоацетатдекарбоксилазы и (ii) мембраносвязанный натрийзависимые и биотинсодержащие оксалоацетатдекарбоксилазы из энтеробактерии.[2][3]
Кинетические свойства
Оксалоацетатдекарбоксилаза из семейства двухвалентных катион-зависимых декарбоксилаз была выделена из Коринебактерии глутамикум в 1995 г. Джеттеном и др. Этот фермент избирательно катализирует декарбоксилирование оксалоацетата до пируват и СО2 с Км 2,1 мМ, Vmax 158 мкмоль и kcat 311 с ^ -1.[3] Mn2 + был необходим для ферментативной активности с Km 1,2 мМ для Mn2 +.
Оксалоацетатдекарбоксилаза, обнаруженная в митохондриях и растворимой цитоплазме, была выделена и очищена из клеток печени крыс в 1974 г. Wojtcak et al. Фермент не активируется двухвалентными катионами и не ингибируется хелатирующими агентами. Определенное значение Km составляло 0,55 мМ, а оптимум pH для фермента составлял от 6,5 до 7,5.[4]
Цитоплазматические ферменты
Найдено в различных микроорганизмах, таких как Псевдомонады, Ацетобактер, C. glutamicum, Вейлонелла парвула, и A. vinelandii, цитоплазматический оксалоацетатдекарбоксилазы зависят от присутствия двухвалентных катионов, таких как Mn2 +, Co2 +, Mg2 +, Ni2 + или Ca2 +. Эти ферменты ингибируются ацетил-КоА и ADP.[2]
Мембранные ферменты
Связанная с мембраной оксалоацетатдекарбоксилаза была первым ферментом семейства Na + -транспортных декарбоксилаз, который, как было продемонстрировано, действует как первичный Na + насос.[5] Это семейство ферментов включает метилмалонил-КоА-декарбоксилазу, малонат-декарбоксилазу и глутаноил-КоА-декарбоксилазу, все из которых встречаются исключительно у анаэробных бактерий.[6]
Декарбоксилирование бета-кетокислоты оксалоацетата дает необходимые свободная энергия накачать ионы натрия через липидный бислой. Результирующий градиент натрия стимулирует синтез АТФ, перенос растворенных веществ, и моторика.[7] Общая реакция, катализируемая насосом, представляет собой обмен двух внутриклеточных ионов Na + на один внеклеточный ион H +; реакция инициируется ферментативно-катализируемым декарбоксилированием оксалоацетата в карбоксилтрансферазном домене альфа-субъединицы с образованием пирувата и карбоксибиотин.[8] Насос оксалоацетат-декабоксилазы также обратим: при высоких концентрациях внеклеточного Na + насос будет связывать нисходящее движение Na + в цитозоль с карбоксилированием пирувата с образованием оксалоацетата.[9]
Члены этой семьи ферменты обычно тримеры, состоящий из альфа, бета и гамма подразделения.[10][11] Бета- и гамма-субъединицы: интегральные мембранные белки.[11][12] Субблок бета ~ 45 кДа имеет девять трансмембранный сегментов, которые служат для связывания декарбоксилирования карбоксибиотина с перемещением Na + из цитоплазмы в периплазма.[7] Маленькая гамма-субъединица ~ 9 кДа представляет собой интегральный мембранный белок с одной спиралью на N-конце, за которой следует гидрофильный С-концевой домен, который взаимодействует с альфа-субъединицей. Гамма-субъединица важна для общей стабильности комплекса и, вероятно, служит якорем для удержания альфа- и бета-субъединиц на месте.[13][14] Кроме того, субъединица гамма значительно ускоряет скорость декарбоксилирования оксалоацетата в субъединице альфа, и это коррелирует с координация иона металла Zn2 + несколькими остатками на гидрофильном С-конце.[8]
Альфа-субъединица, которая составляет ~ 65 кДа, представляет собой биотинилированный белок периферической мембраны на цитозольной стороне мембраны.[8] Внутри альфа-субъединицы находится карбоксилтрансфераза (CT) домен, гамма-ассоциативный домен оксалоацетат-декарбоксилазы и домен-носитель карбоксила биотина. В Кристальная структура области CT образует ТИМ ствол складывается в димер, который координируется с ионом Zn2 + в каталитический центр.[13] Фермент полностью инактивируется специфическими мутагенез Asp17, His207 и His209, которые служат лиганды для иона металла Zn2 + или Lys178 вблизи активный сайт, предполагая, что Zn2 +, а также Lys178 важны для катализа.[6]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Студер, Ремо; Дахинден, Пий; Ван, Вэй-Ву; Аучли, Иоланда; Ли, Сяо-Дань; Димрот, Питер (2007-03-23). «Кристаллическая структура карбоксилтрансферазного домена Na + насоса оксалоацетат-декарбоксилазы из Vibrio cholerae». Журнал молекулярной биологии. 367 (2): 547–557. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.12.035. ISSN 0022-2836. PMID 17270211.
- ^ а б Sauer U, Eikmanns BJ (сентябрь 2005 г.). «Узел ПЭП-пируват-оксалоацетат как точка переключения для распределения потока углерода в бактериях». Обзор микробиологии FEMS. 29 (4): 765–94. Дои:10.1016 / j.femsre.2004.11.002. PMID 16102602.
- ^ а б Джеттен М.С., Сински А.Дж. (1995). «Очистка и свойства оксалоацетатдекарбоксилазы из Corynebacterium glutamicum». Антони ван Левенгук. 67 (2): 221–7. Дои:10.1007 / bf00871217. PMID 7771770. S2CID 20685117.
- ^ Войтчак А.Б., Валайтыс Э. (май 1974 г.). «Митохондриальная оксалоацетатдекарбоксилаза из печени крысы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 347 (2): 168–82. Дои:10.1016/0005-2728(74)90042-5. PMID 4407365.
- ^ Димрот П. (январь 1982 г.). «Создание электрохимического градиента ионов натрия при декарбоксилировании оксалоацетата мембраносвязанной и активированной Na + оксалоацетат декарбоксилазой из Klebsiella aerogenes». Европейский журнал биохимии. 121 (2): 443–9. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1982.tb05807.x. PMID 7037396.
- ^ а б PDB: 2NX9; Studer R, Dahinden P, Wang WW, Auchli Y, Li XD, Dimroth P (март 2007 г.). «Кристаллическая структура карбоксилтрансферазного домена оксалоацетат декарбоксилазы Na + насоса из Vibrio cholerae». Журнал молекулярной биологии. 367 (2): 547–57. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.12.035. PMID 17270211.
- ^ а б Димрот П., Джокель П., Шмид М. (май 2001 г.). «Механизм сцепления насоса Na (+) оксалоацетат декарбоксилазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1505 (1): 1–14. Дои:10.1016 / S0005-2728 (00) 00272-3. PMID 11248184.
- ^ а б c Литцан А.Д., Сен-Морис М. (февраль 2014 г.). «Функционально разнообразные биотин-зависимые ферменты с активностью оксалоацетатдекарбоксилазы». Архивы биохимии и биофизики. Кофакторный ферментативный катализ. 544: 75–86. Дои:10.1016 / j.abb.2013.10.014. PMID 24184447.
- ^ Димрот П., Хильперт В. (1984-10-01). «Карбоксилирование пирувата и ацетилкофермента А путем обращения натриевых насосов оксалоацетат декарбоксилазы и метилмалонил-CoA декарбоксилазы». Биохимия. 23 (22): 5360–5366. Дои:10.1021 / bi00317a039.
- ^ Ботт М., Пфистер К., Бурда П., Кальберматтер О, Уолке Г., Димрот П. (декабрь 1997 г.). «Метилмалонил-КоА декарбоксилаза из Propionigenium modestum - клонирование и секвенирование структурных генов и очистка ферментного комплекса». Европейский журнал биохимии. 250 (2): 590–9. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1997.0590a.x. PMID 9428714.
- ^ а б Лаусермайр Э., Шварц Э., Оестерхельт Д., Рейнке Х., Бейройтер К., Димрот П. (сентябрь 1989 г.). «Транслоцирующая оксалоацетат-декарбоксилаза натрия иона Klebsiella pneumoniae. Последовательность интегральных мембраносвязанных субъединиц бета и гамма». Журнал биологической химии. 264 (25): 14710–5. PMID 2549031.
- ^ Шмид М., Уайлд М.Р., Дахинден П., Димрот П. (январь 2002 г.). «Субъединица гамма насоса Na (+) оксалоацетат декарбоксилазы: взаимодействие с другими субъединицами / доменами комплекса и сайтом связывания для иона металла Zn (2+)». Биохимия. 41 (4): 1285–92. Дои:10.1021 / bi015764l. PMID 11802728.
- ^ а б Иноуэ М., Ли Х (ноябрь 2015 г.). «Высокоактивный и стабильный насосный комплекс оксалоацетат декарбоксилазы Na⁺ для структурного анализа». Экспрессия и очистка белков. 115: 34–8. Дои:10.1016 / j.pep.2015.05.008. PMID 25986323.
- ^ Ди Берардино М., Димрот П. (август 1995 г.). «Синтез Na + насоса оксалоацетат декарбоксилазы и его индивидуальных субъединиц в Escherichia coli и анализ их функции». Европейский журнал биохимии. 231 (3): 790–801. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1995.tb20763.x. PMID 7649179.
дальнейшее чтение
- Дахинден П., Аучли Ю., Гранжон Т., Таралчак М., Уайлд М., Димрот П. (февраль 2005 г.). «Оксалоацетатдекарбоксилаза Vibrio cholerae: очистка, характеристика и экспрессия генов Escherichia coli» (PDF). Архив микробиологии. 183 (2): 121–9. Дои:10.1007 / s00203-004-0754-5. HDL:20.500.11850/33874. PMID 15647905. S2CID 30038827.
внешняя ссылка
- оксалоацетат + декарбоксилаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
