WikiDer > Аденозилметионинкарбоксилаза
| аденозилметионинкарбоксилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.1.1.50 | ||||||||
| Количество CAS | 9036-20-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| аденозилметионинкарбоксилаза 1 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||
| Символ | AMD1 | ||||||
| Ген NCBI | 262 | ||||||
| HGNC | 457 | ||||||
| OMIM | 180980 | ||||||
| RefSeq | NM_001634 | ||||||
| UniProt | P17707 | ||||||
| Прочие данные | |||||||
| Номер ЕС | 4.1.1.50 | ||||||
| Locus | Chr. 6 q21-q22 | ||||||
| |||||||
| AdoMet декарбоксилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура s-аденозилметиониндекарбоксилазы thermotoga maritima | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | AdoMet_dc | ||||||||
| Pfam | PF02675 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003826 | ||||||||
| |||||||||
Аденозилметионинкарбоксилаза это фермент, который катализирует превращение S-аденозилметионин к S-аденозилметионинамин.Полиамины Такие как спермидин и спермин необходимы для сотовый рост в большинстве условий, будучи вовлеченными во многие клеточные процессы, включая ДНК, РНК и синтез белка. S-аденозилметионин декарбоксилаза (AdoMetDC) играет важную регулирующую роль в пути биосинтеза полиаминов, генерируя остаток н-пропиламина, необходимый для синтеза спермидина и спермина из путресцеина.[1][2] В отличие от многих аминокислота декарбоксилазы AdoMetDC использует ковалентно связанный остаток пирувата в виде кофактор а не более распространенный пиридоксаль-5'-фосфат. Эти белки можно разделить на две основные группы, которые мало последовательность сходство друг с другом или с другими декарбоксилазами пирувоил-зависимых аминокислот: класс I ферменты нашел в бактерии и археи, и класс II ферменты нашел в эукариоты. В обеих группах активный фермент генерируется посттрансляционным автокаталитический расщепление из белок-предшественник. Это расщепление генерирует предшественник пирувата из внутреннего серин остатка и приводит к образованию двух неидентичных подразделения называемые альфа и бета, которые образуют активный фермент.
Рекомендации
- ^ ван Поэлье П.Д., Снелл Е.Е. (1990). «Пирувоил-зависимые ферменты». Анну. Преподобный Biochem. 59: 29–59. Дои:10.1146 / annurev.bi.59.070190.000333. PMID 2197977.
- ^ Пегг AE, Xiong H, Feith DJ, Shantz LM (ноябрь 1998 г.). «S-аденозилметионинкарбоксилаза: структура, функция и регуляция полиаминами». Biochem. Soc. Транс. 26 (4): 580–6. Дои:10.1042 / bst0260580. PMID 10047786.
внешняя ссылка
| Этот лиазе статья - это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |