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Peroxidase
Glutathionperoxidase 1

Peroxidasen (EG-Nummer: 232-668-6 und CAS-Nummer: 9003-99-0) sind eine große Gruppe von Enzyme und katalysieren ein Kommentar wie dieser:

ROOR' Elektronendonor (2 e−) 2H → ROH R'OH

Für viele dieser Enzyme Wasserstoffperoxid das optimale Substrat, aber andere sind mit organischen Wasserstoffperoxiden wie Lipidperoxiden aktiver. Peroxidasen können an den aktiven Zentren a bilden HämCofaktor enthalten, redox-aktivCystein oder Selenocystein-Rückstände.

Der Elektronendonor hängt stark von der Struktur des Enzyms ab.

  • Meerrettich-Peroxidase zum Beispiel kann es viele organische Substanzen als Elektronendonor und -akzeptor verwenden, weil es ein aktives Zentrum hat, das vielen verschiedenen Substanzen zugänglich ist.
  • Für ein Enzym, wie z Cytochrom-C-Peroxidase, sind die Substanzen, die als Elektronendonatoren fungieren können, sehr spezifisch, da das aktive Zentrum sehr geschlossen ist.

Peroxidasen spielen eine Rolle Pflanzen eine wichtige Rolle bei der Abwehr von Krankheitserregern. Der genaue Wirkmechanismus ist jedoch noch nicht klar.[1]

Meerrettichperoxidase wird auch als Markerenzym in bestimmten Techniken der Molekularbiologie, wie Gelelektrophoresewestlicher Fleck und Südlicher Fleck, zum demonstrieren Protein und Nukleinsäuren.

Peroxidasen werden manchmal als histologisch Marker in der Immunhistochemie.

Glutathionperoxidase ist eine humane Peroxidase, die Selenocystein enthält. Es benutzt Glutathion als Elektronendonor und ist mit beiden aktiv Wasserstoffperoxid als organische Wasserstoffperoxid-Substrate.

Amyloid-beta zeigt an Hämperoxidase gebundene Aktivität.[2]

Siehe auch

Verweise

  1. ↑Karthikeyan M et al., Induction of resistance in host..., 2005 Dez
  2. ↑Amyloid-β-Peptid bindet mit Häm, um eine Peroxidase zu bilden: Beziehung zu den Zytopathologien der Alzheimer-Krankheit — PNAS