WikiDer > Selenocystein

Selenocysteïne
Selenocystein
Allgemeines
MolekularformelC3huh7NEIN2Se
IUPAC-Name3-Selanyl-2-aminopropansäure
Andere Namenl- Selenocystein; 3-Selanyl-l-Alanin; Selencystein
LÄCHELN
O=C(O)[C@@H](N)C[SeH]
CAS-Nummer10236-58-5
PubChem25076
Gleichgewichtskonstante(n)pKz = 5,47
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal  Portalsymbol  Chemie

Selenocystein, abgekürzt als Sek oder SIE, in älteren Veröffentlichungen auch als Se-Cys angegeben,[1] ist es 21. proteinogene Aminosäure. In allen Bereichen der belebten Natur wirkt diese Aminosäure als Baustein von Selenoproteine.[2] sek ist a Cystein analog in denen a SelenAtom hat den Platz des normalen in Cystein eingenommen Schwefel-Atom. Sec kommt in verschiedenen Enzymen vor.[3]. Selenocystein wurde 1984 erstmals beschrieben von described Theresa Stadtmann.[4]

Struktur

Sec hat eine ähnliche Struktur wie Cystein, jedoch mit Selen anstelle von Schwefel, wodurch die Aminosäure a Selenolgruppe enthält. unten physiologische Bedingungen ist die Selenolgruppe deprotoniert. Proteine, die einen oder mehrere Sec-Reste enthalten, werden Selenoproteine ​​genannt. Enzyme, deren katalytische Wirkung auf der Anwesenheit von Sec beruht, werden Selenoenzyme genannt.[5] Die Enzyme, deren Struktur bestimmt wurde, scheinen zu verwenden katalytische Triaden wobei Sec eine wichtige Rolle spielt.

Biologie

Sec hat beide einen niedrigeren pKa (5.47) als niedriger Redoxpotential als Cystein. Diese beiden Eigenschaften machen Selenocystein sehr geeignet für Enzyme, die an Antioxidans.[6]

Obwohl Selenocystein insgesamt Pflanzen- und Tierreich gefunden wird, bedeutet nicht, dass jede Spezies Sec in Proteinen oder Enzymen verwendet.[7] Im Gegensatz zu anderen Aminosäuren wird Sec nicht direkt in Tripletts kodiert genetischer Code.[8] Stattdessen wird Sec auf besondere Weise durch die codon UGA, normalerweise a Codon stoppen, angegeben. Dieser Weg wird mit "Translationale Umcodierung".[9] Die Selenoproteinausbeute hängt sowohl vom zu synthetisierenden Protein als auch von "Translationsinitiationsfaktoren".[10] Wenn Zellen in einer selenfreien Umgebung wachsen, Übersetzung des Selenoproteins am UGA-Codon, wodurch ein verkürztes Protein entsteht, das nicht als Enzym wirkt. Das UGA-Codon kodiert Sec aufgrund der Anwesenheit von a Selenocystein-Insertionssignal (SECIS) in der mRNA. Das SECIS besteht aus einer charakteristischen Folge von Nukleotide in Kombination mit sekundären Basenpaarungsmustern. Der Standort des SECIS ist abhängig von der Reich zu dem der Organismus gehört. Im Bakterien das SECIS befindet sich unmittelbar nach dem UGA-Codon.[11] Im Archaeen und Eukaryoten befindet sich die SECIS in der 3' untranslatierte Region (3' UTR) der mRNA, in der mehrere UGA-Codons als Sec-Code kontrolliert werden.[12]

So wie die Kodierung im Genom Sec von anderen Aminosäuren unterscheidet, so unterscheidet sich auch sein Vorkommen in Zellen. Sec ist in Zellen nicht vorrätig: Die hohe Reaktivität der Substanz würde die Zelle schädigen. Stattdessen gibt es eine Aktie huh2Se. Die Sec-Biosynthese findet in einem speziellen tRNA die auch bei der Translation der mRNA zum Selenoprotein verwendet wird. Die Primär- und Sekundärstruktur der Selenocystein-spezifischen tRNA, tRNASek, unterscheidet sich von Standard-tRNAs in vielerlei Hinsicht, hauptsächlich durch ein 8 (Bakterien) oder 10 Basenpaare (Eukaryoten) großes Anticodon, einen langen variablen Teil und Substitutionen an einer Reihe spezifischer Basenpositionen. Die Selenocystein-tRNAs werden zuerst getroffen Serin geladen von Seryl-tRNA-Ligase, aber die resultierende Ser-tRNASek wird nicht in der Proteinsynthese verwendet, da es vom normalen Translationselongationsfaktor (EF-Tu bei Bakterien, eEF1A bei Eukaryoten). Der gebundene Serylrest wird durch a . getrennt Pyridoxalphosphat-enthaltendes Enzym Selenocystein-Synthetase in einen Sek.-Rest umgewandelt. Schließlich ist die Sec-tRNASek spezifisch an einen alternativen Translationselongationsfaktor (SelB, mSelB oder eEFSec) gebunden, wodurch die Abgabe an das Ribosom, das das Selenoprotein synthetisiert, gezielt wird. Die Spezifität des Transportmechanismus wird durch einen separaten Proteinteil (bei Bakterien SelB) oder eine zusätzliche Untereinheit (SBP2 für eukaryotisches mSelB/eEFSec), das spezifisch an das SECIS in den mRNAs für das Selenoprotein bindet.[13][14][15]

Heute (2003) wurden 25 Proteine ​​beim Menschen gefunden, die Sec.[16]

Derivate von Sec (γ-Glutamyl-Se-Methylselenocystein und Se-Methylselenocystein) kommen natürlicherweise in Pflanzen der . vor GenerationenLauch und Brassica.[17]

Anwendungen

Zu den biotechnologischen Anwendungen von Selenocystein gehört die Verwendung von 73Se-beschriftete Sek(halbes Leben von 73Se = 7,2 Stunden) in Positronen-Emissions-Tomographie (PET) und 75Se-beschriftet Sec (Halbwertszeit von 75Se = 118,5 Tage) in kristallographischen Experimenten mit Selenoproteinen. Oft auch Selenmethionin (SeMet) in diesen Studien. Das stabile Isotop 77Se hat ein Kernspin von 1/2 und kann daher verwendet werden für NMR-Messungen.[2]

Siehe auch

  • Pyrrolysin, eine weitere Aminosäure, die nicht zu den Standardaminosäuren zählt.
  • Selenomethionin, eine weitere Aminosäure mit Selen darin.