WikiDer > Мембранный белок, экспортирующий белок SecDF
| SecD_SecF | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SecD_SecF | ||||||||
| Pfam | PF02355 | ||||||||
| Pfam клан | CL0322 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022645 | ||||||||
| TCDB | 2.A.6.4 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 16 | ||||||||
| Белок OPM | 3aqp | ||||||||
| Мембранома | 436 | ||||||||
| |||||||||
SecD и SecF - экспорт прокариотических белков. мембранные белки. Они являются частью более крупного экспорта мультимерного белка. сложный в составе SecA, D, E, F, G, Y и YajC.[1] SecD и SecF необходимы для поддержания движущая сила протона.[2]
Секреция через внутренний мембрана в некоторых грамотрицательных бактерии происходит через путь препротеин-транслоказ. Белки производятся в цитоплазма в качестве предшественников и требуют сопровождающий субъединицу, чтобы направить их к компоненту транслоказы.[3] Оттуда зрелые белки либо направляются на внешнюю мембрану, либо остаются в виде периплазматических белков. Транслоказа белковые субъединицы закодированы на бактериальном хромосома.
Сама транслоказа включает 7 белков, в том числе шаперонный белок (SecB), АТФаза (SecA), интеграл мембрана сложный (SecCY, SecE и SecG) и два дополнительных мембранные белки которые способствуют высвобождению зрелых пептид в периплазму (SecD и SecF).[3] В сопровождающий белок SecB [4] очень кислый гомотетрамерный белок, который существует в виде «димера димеров» в бактериальный цитоплазма. SecB поддерживает препротеины в развернутом состоянии после трансляции и направляет их на периферийный мембранный белок АТФаза SecA для секреции.[5] Вместе с SecY и SecG, SecE образует мультимерный канал, по которому транслоцируются препротеины, используя как движущие силы протонов, так и секрецию, управляемую АТФ. Последний опосредуется SecA. В структура из кишечная палочка Сборка SecYEG показала бутерброд из двух мембраны взаимодействуя через обширную цитоплазматическую домены.[6] Каждый мембрана состоит из димеры SecYEG. Мономерный комплекс содержит 15 трансмембранный спирали.
Эта семья состоит из разных прокариотический Экспорт белков SecD и SecF мембрана белки. Эквиваленты SecD и SecF Грамположительный бактерия Bacillus subtilis вместе присутствуют в одном полипептиде, обозначаемом SecDF, который требуется для поддержания высокой способности к секреции белка. В отличие от субъединицы SecD пре-протеиновой транслоказы E. coli, SecDF B. subtilis не требовался для высвобождения зрелого секреторного белка из мембраны, что указывает на то, что SecDF участвует в более раннем перемещение шаги.[1] Сравнение с белками SecD и SecF из других организмы выявили наличие 10 консервативных областей в SecDF, некоторые из которых, по-видимому, важны для функции SecDF. Белок SecDF B. subtilis имеет 12 предполагаемых трансмембранных домены. Таким образом, SecDF не только показывает последовательность сходство, но и структурное сходство со вторичными растворенное вещество транспортеры.[1]
Рекомендации
- ^ а б c Bolhuis A, Broekhuizen CP, Сорокин A, ван Роосмален ML, Venema G, Bron S, Quax WJ, van Dijl JM (август 1998 г.). «SecDF Bacillus subtilis, молекулярного сиамского близнеца, необходимого для эффективной секреции белков». Журнал биологической химии. 273 (33): 21217–24. Дои:10.1074 / jbc.273.33.21217. PMID 9694879.
- ^ Арковиц Р.А., Викнер В. (февраль 1994 г.). «SecD и SecF необходимы для стимуляции протонным электрохимическим градиентом транслокации препротеинов». Журнал EMBO. 13 (4): 954–63. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06340.x. ЧВК 394897. PMID 8112309.
- ^ а б Бикер К.Л., Филлипс Г.Дж., Силхави Т.Дж. (июнь 1990 г.). «Гены sec и prl Escherichia coli». Журнал биоэнергетики и биомембран. 22 (3): 291–310. Дои:10.1007 / BF00763169. PMID 2202721. S2CID 10694864.
- ^ Дриссен AJ (май 2001 г.). «SecB, молекулярный шаперон с двумя лицами» (PDF). Тенденции в микробиологии. 9 (5): 193–6. Дои:10.1016 / S0966-842X (01) 01980-1. PMID 11336818.
- ^ Мюллер JP (июль 1999 г.). «Влияние сверхэкспрессии пре-белков на синтез SecB в Escherichia coli». Письма о микробиологии FEMS. 176 (1): 219–27. Дои:10.1016 / s0378-1097 (99) 00239-6. PMID 10418149.
- ^ Брейтон К., Хааз В., Рапопорт Т.А., Кюльбрандт В., Коллинсон И. (август 2002 г.). «Трехмерная структура бактериального комплекса транслокации белков SecYEG». Природа. 418 (6898): 662–5. Bibcode:2002Натура.418..662Б. Дои:10.1038 / природа00827. PMID 12167867. S2CID 4347664.