WikiDer > Serinprotease
Das Serinproteasen bilden eine Unterfamilie der Peptidasen. Sie sind Enzyme, die die Peptidbindungen von Proteinen abbauen hydrolysieren, bei welchem Serin fungiert als NukleophilAminosäure von dem aktives Zentrum.[1] Serinproteasen kommen in fast allen lebenden Organismen vor: in Eukaryoten, Bakterien und Archaeen. Sie nehmen an biologischen Prozessen teil, einschließlich der Verdauung, Immunreaktion, Blutgerinnung und Reproduktion.
Mechanismus
Wie viele Enzyme haben die Serinproteasen eine spezifische Struktur im aktiven Zentrum, die als bezeichnet wird katalytische Triade. Hier erfolgt die Befestigung mit dem Substrat. Es gibt drei Aminosäuren in der Triade: seine 57, ser 195 und asp 102. Obwohl die drei Aminosäuren in Bezug auf . weit auseinander liegen Reihenfolge des Proteins kommen sie sich durch die Faltung des Proteins immer noch nahe. Die Aminosäuren wirken zusammen, um elektronegative Ladung Serin zu ändern. Dadurch entsteht eine nukleophile Hydroxylgruppe dass die Carbonylgruppe der Peptidbindung, die Hydrolyse verursacht.Eine der am besten erforschten Serinproteasen ist Trypsin, dessen Reaktionsmechanismus sehr gut abgebildet ist.
Quellen, Anmerkungen und/oder Verweise
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