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Siderophoren (Griechisch: Eisenträger) sind eine Stoffgruppe von rund 200 eisenbindenden kleinen Molekülen und Oligopeptide, die von AerobicBakterien, Pilze und PflanzenMöhren werden gebildet und in die Umwelt ausgeschieden. Nach dem Koordinationsverbindung der Eisenionen werden die geladenen Siderophore über spezielle Transportsysteme von den Zellen des Herstellers resorbiert. Das Besondere ist, dass ein Siderophor eine kleine Molmasse von 300 bis 2.000 Dalton hast. Viele Pflanzen bilden auch Verbindungen zur Eisenkoordination, die Phytosiderophore genannt werden.[1]
Kommt in der Natur vor
Bekannte Siderophore sind Enterobactin, die von Enterobakterien, Ferrioxamin durch Aktinobakterien, pyoverdine durch Pseudomonas, Mykobakterien und Exocheline durch Mykobakterien, Ferrichrom durch einen Pilz und die Zitronensäure enthaltend Siderophoren von Pilze und Bakterien erstellt werden. Siderophore werden nur übertragen durch Aerobic Bakterien, Pilzen und in Pflanzenwurzeln und können teilweise in hohen Konzentrationen im Boden und im Meerwasser vorkommen.
Eigenschaften und biologische Bedeutung
Siderophore sind kleine Moleküle, die zu den Katecholate, Hydroxamate oder zum α-Hydroxy/α-Ketocarbonsäuren gehören. Darüber hinaus gibt es eine Mischung aus funktionellen Siderophoren, die auch Stickstoff enthaltenLiganden und kurze Peptide mit ungewöhnlichen Veränderungen wie Pyoverdin. Eine gemeinsame Ähnlichkeit besteht darin, dass sie alle mehrzähnige Liganden bilden, in denen ein Metallion mit sechs, manchmal vier, Zentren bindet. Aufgrund der geringen Molekülgröße können sie durch enge Kanäle in der Zellwand von Bakterien, Pilzen oder Pflanzen in die Zelle gelangen. Die eisentransportierenden Proteine in den höheren Lebensformen (z.B. transferrin) haben eine Molmasse von etwa 80.000 Dalton, während das bei Siderophoren 300 bis 2.000 Dalton beträgt.
Eisentransport und -lagerung
Siderophore binden sehr selektiv Eisen(III)-Ionen, die dann in die Zelle transportiert werden können. Trotz der großen Menge an natürlich vorkommendem Eisen besteht eine geringe Bioverfügbarkeit, da das Eisen meist als unlöslicher Hydroxo-Komplex vorkommt. Das Hoch Affinität von Siderophoren zu Fe(III)-Ionen sorgt dafür, dass trotz geringer Bioverfügbarkeit ausreichend Eisen zur Verfügung steht. Da die Koordinationskonstante des Siderophors für Fe(II)-Ionen sehr viel kleiner ist als für dreiwertiges Eisen, ist das Metallion in der Zelle die Ermäßigung als Eisen(II) aus dem Komplex freigesetzt. Diese Moleküle sind für die Speicherung von Eisen von weiterer Bedeutung, da auch die eisenhaltigen Siderophore in der Zelle gespeichert werden können.
Pathologie
| Komplex | Stabilitätskonstante bei pH 7 |
|---|---|
| Fe(III)-Enterobactin | 1056 |
| Fe(III)-Ferrioxamin E | 1032 |
| Fe(III)-Ferricchrom A | 1029 |
| Fe(III)-Transferrin A | 1024 |
| Fe(III)-EDTA | 1025 |
Enterobactin und andere bakterielle Siderophore bilden mit Eisen(III) deutlich stabilere Komplexe als die Siderophore beim Menschen. Sie können daher im menschlichen Körper Eisen aus dem Körper entfernen Hämoglobin (nach dem Hämolyse) und von Transferrin zurückziehen.[2]
Biosynthese
Die Produktion von Siderophoren hängt von der Eisenkonzentration in der Zelle ab. Das Protein PELZ (Eisenaufnahmeregler) bindet Zink(II)- und Eisen(II)-Ionen. Ist in der Zelle nicht mehr genügend Eisen vorhanden, wird die Siderophorproduktion gestartet und die Transportkanäle für Eisen in der Zellwand geöffnet.
Für die Synthese werden meist Aminosäuren als Basis verwendet, die förderbandartig unter Verwendung von Trägerenzymen hergestellt werden (Non-ribosomale Peptidsynthese (NRPS)).
| Quellen, Anmerkungen und/oder Verweise |