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Ein Zinkfingerprotein, das aus a α-Helix und eine antiparallele -BlattStruktur besteht. Das grün dargestellte Zinkion wird durch zwei geteilt Histidin- und Cystein-Rückstände mit a . gebunden Donor-Akzeptor-Bindung.

Das Transkriptionsfaktor Zif268 (blau) enthält drei miteinander verbundene Zinkfinger und bindet in diesem Beispiel an die DNA (orange). Die Donor-Akzeptor-gebundenen Aminosäurereste um die Zinkionen (grün) sind hervorgehoben.

EIN Zinkfinger ist ein Texturmotiv im Protein mit einem ZinkIon (Zn² ). Das Zinkion stabilisiert die Proteinfaltung. Das Polypeptidkette bildet durch das Zinkion eine schleifenförmige Struktur: den sogenannten Zinkfinger, der eine spezifische Wechselwirkung mit dem with DNA oder RNA.^[1] Der Zinkfinger wurde 1985 erfunden Aaron Klug entdeckt bei der Transkriptionsfaktor IIIA im Eizellen des Krallenfrosch (Xenopus laevis).^[2] Es wurde angenommen, dass die DNA-Bindungsschleife, die durch die Donor-Akzeptor-Bindung des Liganden Finger, daher der Name Zinkfinger.^[3]

Seit der Entdeckung und Aufklärung der Zinkfingerstrukturen scheinen sie allgegenwärtig zu sein. Zum Beispiel kommen sie bei 3% der menschlichen Bevölkerung vor Gene.^[4]

Die Zinkfinger-Proteinmotive sind hauptsächlich DNA-bindende Proteinmotive. Deshalb sind sie normalerweise Transkriptionsfaktoren. RNA-bindende Zinkfingerproteine ​​sind ebenfalls bekannt. Zu den Zinkfingerproteinmotiven gehören jedoch auch also Rezeptoren vor dem Steroide.

Bauen

Zinkfingerproteine ​​haben mindestens ein Zinkfingerproteinmotiv, das sich um ein zentrales Zinkion faltet. Dabei bildet sich das Zink-Ion aufgrund seiner vollen d-Orbitalschale starke Wechselwirkungen mit den Schwefel-, Stickstoff- oder Sauerstoffatomen der Aminosäurereste (normalerweise Cystein und Histidin). Dadurch entsteht ein tetraedrischDonor-Akzeptor-Bindung. Das Zinkion ist auch dafür verantwortlich, dass relativ kleine Teile von a Polypeptidbindung stabilisiert, damit sie mit den Nukleinsäuren interagieren können.^[5] Da Zink nur eine stabile Oxidationsstufe besitzt, kann es in der Zelle nicht ungewollt reagieren katalysieren.

In einem Transkriptionsfaktor die Proteinschleife, die in der Mitte jeweils zwei Cystein- und zwei Histidinreste um das zentrale Zn . besitzt² -ion ​​(Cys₂Seine₂Zinkfingerprotein), bis zu einem gewissen Base des großen Steinbruchs der DNA-Doppelhelix. Zinkfingerproteine ​​können auch aus vier oder sechs zinkbindenden Cysteinresten bestehen (Cys₄- bzw. Cys₆Zinkfingerprotein).

Das Zinkfinger-Proteinmotiv besteht immer aus einer Donor-Akzeptor-BindungReihenfolge, die sich je nach Art des Zinkfingerproteinmotivs unterscheiden können.

Strukturen

Die folgende Tabelle^[6] zeigt verschiedene Zinkfingerstrukturen mit ihren besonderen Eigenschaften:

Faltgruppe	Repräsentative Struktur	Platz Ligand
Cys2Seine2		Zwei Liganden bilden einen Knöchel und die anderen beiden Liganden bilden den C-Terminus von a Wendel.
Knebelknöchel		Zwei Liganden bilden ein Gelenk und die anderen beiden Liganden bilden eine kurze Helix oder Schleife.
Violinschlüssel		Zwei Liganden bilden ein Gelenk und die anderen beiden Liganden bilden das N-Terminus einer Helix. (Geformt wie a Violinschlüssel)
Zinkband		Zwei Liganden bilden zwei Gelenke.
zn2/cys6		Zwei Liganden bilden den N-Terminus einer Helix und die anderen beiden Liganden bilden eine Schleife.
TAZ2-Protein-Motiv-ähnlich		Zwei Liganden bilden die Enden zweier Helices.
Kurze Zink-Bindeschlaufen		Kurze Zinkbindungsschleifen, die in den größeren Proteinen vorkommen und als kleine, diskrete Proteinmotive angesehen werden können. Sie bestehen aus mindestens drei Liganden, die Reihenfolge liegen nahe beieinander und sind nicht Teil der sekundären Strukturelemente.
Metallothioneine		Beta-E-Proteinmotiv von normaler Weizen. Ec-1-Metallothionein an Zinkionen gebunden. Cysteine ​​in Gelb, Zink in Violett.

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