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ADP-ribosylering
EIN ADP-Ribose mag es vom Coenzym Nicotinamidadenindinukleotid ist geteilt.

ADP-Ribosylierung ist die Verknüpfung von a ADP-Ribose zu einer Protein.[1] Es ist ein posttranslationale Modifikation: eine kovalente Modifikation eines neu synthetisierten Proteins. Die ADP-Ribosylierung von Proteinen ist in mehreren zellulären Prozessen wichtig, einschließlich Zellkommunikation, Genregulation, Kontrolle von Apoptose und Reparatur beschädigter DNA.[2] Defekte im ADP-Ribosylierungsprozess wurden mit bestimmten Formen von in Verbindung gebracht Krebs.[3] Neben seinen zellulären Funktionen ist die ADP-Ribosylierung auch der zugrunde liegende Mechanismus der bakteriellen giftige Verbindungen.[4]

Die meisten Enzyme, die eine ADP-Ribosylierung durchführen, extrahieren ADP-Ribose aus dem Coenzym NAD. Bei dieser Spaltungsreaktion wird der glykosidische Bindung zwischen der ADP-Ribose und dem Nicotinamid. EIN Nukleophil Aminosäure greift dann die freigesetzte ADP-Ribose an und bindet sie an das Enzym. Nun kann es auf das betreffende Protein übertragen werden. ADP-Ribosyltransferasen können zwei Arten von Modifikationen durchführen: Mono-ADP-Ribosylierung und Poly-ADP-Ribosylierung.

Siehe auch